Структурно-функциональные особенности запасных и защитных белков растений и их использование в генетических исследованиях

• Автор: Одинцова, Татьяна Игоревна
• Шифр специальности: 03.02.07, 03.01.04
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2010
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 464 с. : ил.

Тем не менее, у большинства проламинов есть две общие структурные особенности. Первая состоит в наличии отдельных участков доменов, которые различаются по структуре и, по всей видимости, имеют различное происхождение. Наличие повторяющихся последовательностей обусловливает высокое содержание глютамина, пролина й других аминокислот, таких как гистидин, глицин, метионин и фенилаланин в некоторых группах проламинов. Наиболее изученными являются проламины пшеницы. Проламины пшеницы Проламины пшеницы подразделяют на растворимые в спиртовых растворах глиадины, и нерастворимые глютенины. Глиадины являются мономерными белками, содержащими лишь внутрицепочечные дисульфидные связи. Фракция глютенинов представлена смесью полимеров, существенно различающихся по молекулярным массам, начиная от димеров и кончая полимерами, молекулярная масса которых достигает миллионов. Глютенины состоят из высоко и низкомолекулярных субъединиц, которые соединяются между собой межцепочечными дисульфидными связями i, . Глиадины. Большинство глиадинов представляют собой мономерные белки. Их подразделяют на 4 группы , р, у и соглиадины в соответствии с электрофоретической подвижностью в полиакриламидном геле при низких значениях аглиадины наиболее, а соглиадины наименее подвижные компоненты спектра. Однако более поздние данные по аминокислотным последовательностям показали, что электрофоретическая подвижность не всегда отражает истинную картину различий между белками, и а, и рглиадины образуют одну группу гомологичных полипептидов артип. Использование современных методов белковой химии, таких как двумерный электрофорез или обращеннофазовая хроматография, позволяет разделить фракцию глиадинов более чем на 0 компонентов i . На основе данных по полной или частичной аминокислотным последовательностям, аминокислотному составу и молекулярным массам, глиадины подразделяют на 4 структурных типа о5, омега со1,2, о3 и углиадины Одинцова и др. В пределах каждого типа, структурные различия небольшие и обусловлены заменами, делециями и инсерциями одиночных аминокислотных остатков за счет мутаций в глиадинкодирующих генах. Следует отметить, что в силу особенностей первичной структуры полные аминокислотные последовательности ряда глиадинов удалось установить лишь путем секвенирования кДНК. Определить последовательности этих белков методами белковой химии до сих пор не удалось. Были определены лишь концевые последовательности и ряд внутренних последовательностей некоторых глиадинов . Одинцова и др. Егоров, Одинцова и др. Одинцова, Егоров, , . Глиадины имеют более высокую молекулярную массу 0 Да, чем со 1,2глиадины 0 Да Одинцова и др. Большинство соглиадинов не содержат остатков цистеииа, поэтому они не могут участвовать в образовании дисульфидных связей. Эти белки состоят почти исключительно из повторяющихся последовательностей, обогащенных глутамином, пролином и фенилаланином повторяющийся мотив представляет собой октапептид . У о и углиадинов молекулярные массы варьируют от 0 до 0 Да, а доля глутамина и пролина существенно ниже, чем у соглиадинов табл. У каждого из этих двух типов есть два четко различающихся домена И и Сконцевой. Ыконцсвой домен примерно молекулы белка состоит преимущественно из повторяющихся последовательностей, обогащенных остатками глутамина, пролина, фенилаланина и тирозина, и они уникальны для каждого типа области молекулы I и II, рис. Одинцова и др. Повторяющимися единицами в арглиадинах являются додекапептиды, такие как ЗРСРРРОСРУР, которые обычно повторены в структуре пять раз. Этот же мотив может быть модифицирован за счет одиночных аминокислотных замен. Типичная структурная единица в углиадинах это гептапептид рР3ЗРРР, который повторен в последовательности раз и перемежается дополнительными аминокислотными остатками. В Сконцевых доменах ар и у глиадины гомологичны области молекулы ШУ, рис. Таблица 1. Белок Мол. По отношению к общему белку клейковины. Эти последовательности не являются повторяющимися, в них меньше остатков глутамина и пролина, чем в Мконцевом домене.