Интенсификация технологии пищевого полипептидного консерванта низина

• Автор: Минаева, Людмила Павловна
• Шифр специальности: 03.00.23
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2000
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 175 с.

Содержание.
Введение

Глава 1. Литературный обзор.

1.1. История низина.

1.2. Характеристика и свойства низина.

1.3. Единицы измерения и методы их

определения.

1.4. Механизмы действия низина и антимикробный спектр бактериоцина.

1.5. Области применения консерванта.

1.6. Биосинтез низина культурой продуцента

1.7. Метаболизм культурыпродуцента низина

1.8. Питательные среды .
1.9. Подготовка питательной среды.
1 Условия ферментации продуцента низина
1 Выделение низина и способы его концентрирования.
Выводы и постановка задач.
Глава 2. Объекты и методы исследования
Глава 3. Результаты и их обсуждение.
3.1. Отбор высокоактивных штаммов
продуцентов низина на селективной среде
3.2. Ферментативный гидролиз белковых компонентов среды.
3.3. Подбор условии температурной обработки среды
3.4. Изучение влияния условий перемешивания на биосинтез низина
3.5. Отработка процессов ферментации в
периодическом, многоциклическом режиме и режиме отливадолива в аппаратах с рабочим объемом 1, и 0л
3.6. Выделение и концентрирование низина .
3.7. Технологическая схема
Глава 4. Практическая проверка и внедрение
4.1. Практическая проверка
4.2. Внедрение
4.3. Изучение действия низина на спорообразующие бактерии i ii возбудителей картофельной болезни хлеба.
4.4. Разработка методики определения микробиологической зараженности муки и хлеба возбудителями картофельной болезни хлеба
4.5. Изучение действия низина на микрофлору, вызывающую порчу вареных колбасных изделий
Основные результаты и выводы
Библиографический список
Приложения
Введение


Одна из них лантионин дала название классу веществ лантибиотиков, к которому относится низин. Описано шесть форм этого бактериоцина А, В, С, , Е, , различающихся по степени биологической активности и чувствительности к низиназе , , , , . Структурная формула низина описана Г россом и Мореллом в году . Молекулярный вес низина дальтон. Доказано также, что существуют димеры и тетрамеры низина с молекулярным весом приблизительно и 0 дальтон соответственно 8. Низин имеет большое сходство по аминокислотному составу, молекулярному весу и другим свойствам с субтилином . Оба вещества содержат дегидроаланин Скоицевая группа у обоих соединений представлена дегидроалаиинлизином. Низин может полимернзоваться и, как уже сказано выше, образовывать из мономеров димер, тример, тетрамер и гептамер с соответствующим увеличением молекулярного веса. Полимеризацию низина связывают с присутствием в его молекуле дегидроаланина . Методом ядерного магнитного резонанса изучена пространственная структура низина в водных растворах . Проведена расшифровка генома, ответственного за синтез низина и определена его локализация на клеточной мембране . Растворимость низина. Низин и его препараты лучше всего растворяются в 0, н соляной кислоте. Растворимость низина в воде зависит от значения при рН2,5 растворяется 4,8x6 МЕмл, а при рН5 1,6x МЕмл чистого x6 МЕг низина
В присутствии белков растворимость низина возрастает, что связано с его адсорбцией белковыми молекулами. Низин также растворим в этиловом спирте, формамиде, в смеси бутилового спирта с уксусной кислотой, ацетоне, ледяной уксусной кислоте, бензине. Растворимость в последних двух растворителях сопровождается потерей его активности . Изоэлектрическая точка находится в щелочной области. При электрофорезе низин мигрирует к катоду 7. Стабильность ннзина. В сухом виде при комнатной температуре препараты низина сохраняют свою активность в течение нескольких лет. В щелочных растворах низин быстро разрушается, а в растворе с рН1. С в течение минут . В водном растворе с 3 протеина низин выдерживает кипячение в течение мин без потери активности . Низин чувствителен к действию протеолитичсских ферментов трипсина, панкреатина, низиназы, ферментов слюны и пищеварительных ферментов, но устойчив к сычужным . Инактивируется перманганатом калия, перекисью водорода. Небольшая потеря активности низина может иметь место при хранении продуктов. Токсичность низина 1. Острая токсичность для крыс безопасные дозы низина составляют до 1x6 МЕ на 1 кг массы тела. Субхроническая токсичность крысы переносили без ущерба скармливание сыра с содержанием до 3,x6 МЕ низина на 1 кг массы тела в течение недель. Развитие и состояние внутренних органов соответствовало показателям в контрольной группе. Скармливание 2 мг низина в сочетании с мг
сорбиновой кислоты на 1 кг массы тела в день в течение двух лет не оказывало отрицательного влияния на мышей и крыс. БОБ установила для низина допустимое суточное потребление ДСП , мг на 1 кг массы тела, в пересчете на препарат с активностью в тыс. МЕ. Биохимическое поведение исследования низина показали, что он быстро инактивируется ферментами слюны и не обнаруживается в слюне человека через минут после употребления жидкости, содержащей низин . Не существует доказательств о непереносимости низина человеком, а также о перекрестном действии с антибиотиками, применяемыми в медицине. Токсикологическое действие на человека маловероятно, так как низин естественным образом содержится в молоке и сыре, а низинобразующие стрептококки, как правило, встречаются в кишечнике. В году Всемирная организация по здравоохранению . ЕЕСА опубликовала токсилогическис данные о низине и рекомендовала его использование в пищевой промышленности . Единицы измерения и методы их определения. Единицы измерения. В году Всемирной организацией здравоохранения в качестве Международных Единиц Ii i I приняты единицы i i 1 соответствует активности 1 мкг коммерческого низина, выпускаемого фирмой i . Активность 1 мкг чистого низина составляет I.