Возрастная и сезонная динамика активности сывороточных ферментов у песцов

• Автор: Осташкова, Валентина Викторовна
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Петрозаводск
• Количество страниц: 196 c. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. ФЕРМЕНТЫ, ИХ ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ В

1.1.1. Лактатдегидрогеназа К.Ф. 1.1.1..

1.1.2. Аминотрансферазы К.Ф. 2.6.1.1. и К.Ф.

2.6.1.2.

1.1.3. Холинэстераза К.Ф. З.Х.Х.В.

1.1.4. Щелочная фосфатаза К.Ф. 3.1.3.1

1.2. ВЛИЯНИЕ ВОЗРАСТА, ПОЛА И СЕЗОНА ГОДА НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ.

1.2.1. Характеристика онтогенетических изменений активности энзимов.

1.2.2. Сезонные колебания активности ферментов
1.2.3. Изменение активности ферментов у особей разного пола.
2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.
3. ИЗМЕНЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ СЫВОРОТКИ КРОШ У ПЕСЦОВ В ПОСГНАТАЛШОМ ОНТОГЕНЕЗЕ.
3.1. Особенности обмена веществ и энергии в онтогенезе.
3.2. Динамика общей активности и изменение изоферментного спектра лактатдегидрогеназы.
3.3. Динамика активности аспартатаминотрансферазы.
3.4. Динамика активности аланинаминотрансферазы
3.5. Динамика активности холинэстеразы
3.6. Динамика активности щелочной фосфатазы.
4. ВЛИЯНИЕ СЕЗОНА ГОДА НА УРОВЕНЬ АКТИВНОСТИ СЫВ0Р0Т0Ч
НЫХ ФЕРМЕНТОВ У ПЕСЦОВ
4.1. Сезонные биоритмы биологических процессов у песцов
4.2. Сезонные изменения общей активности лактатдегидрогеназы и ее изоферментного спектра. Ь
4.3. Сезонные изменения активности аспартатаминотрансферазы.
4.4. Сезонные изменения активности аланинаминотрансферазы
4.5. Сезонные изменения активности холинэстеразы
4.6. Сезонные изменения активности щелочной фосфата
5. СРАШИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ У ЩЕНКОВ И ВЗРОСЛЫХ ЗВЕРЕЙЮ
6. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.Юб
6.1. Некоторые закономерности и особенности возрастных изменений активности ферментов У песцов
6.2. Особенности сезонной динамики активности ферментов у песцов.
6.3. Половые различия активности ферментов
ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.
ЛИТЕРАТУРА


Таким образом, в результате реакций переаминирования, происходящих под влиянием АЛТ, образуется пируват, а под действием щавелевоуксусная кислота ЩУК, которая, в свою очередь, при дальнейших превращениях легко переходит в пируват. Общим акцептором аминогрупп в данных реакциях является оСкетоглутарат, который превращается в глутаминовую кислоту и служит каналом передачи аминогруппы в серию реакций, ведущих к образованию конечных продуктов азотистого обмена. Реакции, катализируемые и АЛТ легко обратимы, константы равновесия близки единице Ленинджер, I6. Аспартатаминотрансфераза является высокоспецифичным ферментом по отношению к своим субстратам, и лишь цистеат и мезоксалат кетомалонат способны замещать аспартат и оксалоацетат однако, активность фермента при этом резко падает. То же можно сказать и об аланинаминотрансферазе, поскольку лишь ламинобутират может замещать аланин, что несомненно снижает каталитическое действие фермента Вилкинсон, . Трансаминазы относятся к пиридоксалевым ферментам. Молекула содержит 2 простетические группы и 2 активных центра. В кислой и щелочной среде, а также в некоторых других условиях диссоциирует на 2 субъединицы. При электрофорезе на бумаге локализуется в зоне х глобулинов, 1 глобулинов v, , . , . При электрофоретическом и хроматографическом разделении экстрактов сердца и печени обнаруживаются две основные фракции i ,, I0 , . , . Несмотря на то, что молекулярная масса изоферментов одинакова, аминокислотный их состав различен у митохондриальной концевой аминокислотой является аланин, а у цитоплазматической серин Вилкинсон, . Генетический контроль изоферментов аспартатаминотрансферазы осуществляется двумя структурными аутосомными генами 1 2 , , , i, . Обнаружен генетический полиморфизм растворимой формы фермента у коров и собак , , i ,I4. Множественные формы цитоплазматической выявлены также в сердце и сыворотке крови человека , , , , . , , . Митохондриальная представлена двумя или тремя изоферментами в печени крысы, сердце свиньи v, iv, ii, , i, ii, . Изоферменты различаются сродством к субстрату, оптимумом , иммунохимическими и другими свойствами i , , , i, , Кравчиньски, Серебренникова, Лызлова, . Анализ кривых тепловой денатурации изоферментов мышечной у холоднокровных миноги, щки, линя, лягушки позволил установить, что из двух изоферментов более термостабилен цитоплазматический компонент. Например, у лягушки инактивация цитоплазматической происходит при 4С рН7,4, инкубация минут, у митохондриальной при 3С, у миноги соответственно при 3С и 5С. Цитоплазматический компонент у этих животных более чувствителен к мочевине Серебренникова, Лызлова, . Опыты по ингибированию продуктов реакции свидетельствуют о различных механизмах регуляции активности изоферментов . Оказалось, что щавелевоуксусная кислота продукт реакции переаминирования тормозит активность митохондриального компонента и не влияет на цитоплазматический Серебренникова, Лызлова, . Относительное содержание двух изоформ данного фермента в различных органах неодинаково в одних преобладающей формой является митохондриальная , в других цитоплазматическая , , . В печени человека основная доля активности приходится на митохондриальную , причем, если у взрослого человека ее содержание составляет свыше , то у плода всего лишь ,. Сывороточная человека в норме гомогенна и представлена цитоплазматическим изозимом, однако при ряде заболеваний некроз печени появляется митохондриальный компонент , . Долгое время считалось, что аланинаминотрансфераза представляет собой гомогенный фермент, однако уже в начале х годов появился ряд работ, опровергнувших это i, i, , , Кравчиньски, . В частности Свиком и др.