Взаимосвязь физиологических функций и биохимических свойств спермы хряков

• Автор: Антонюк, Виталий Степанович
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Жодино
• Количество страниц: 343 c. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ ДЛЯ ОБОСНОВАНИЯ ТЕМ ИССЛЕДОВАНИЙ

1.1. Биохимическая характеристика спермы сельскохозяйственных животных.

1.1.1. Окислительные ферменты спермы и факторы, влияющие

на процессы энергообразования

1.1.2. Лизосомы ферментный состав и биологические функции гидролитические ферменты спермы
1.1.3. Фосфолипиды, гликолипиды, жирные кислоты структура и биологические функции липиды спермы.
1.2. Влияние внешних факторов, возраста и породных особенностей на спермопродукиию производителей.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Активность гидролитических ферментов спермы хряков.
3.1.1. Активность кислых гидролаз спермы хряков в зависимости от технологических приемов обработки ее для длительного хранения
3.1.2. Связь активности гидролитических ферментов с подвижностью и холодостойкостью спермиев
3.1.3. Активность гидролитических ферментов при разных условиях хранения спермы хряков.
3.2. Активность окислительных ферментов в сперме хряков.
3.3. Липиды спермы хряков
3.3.1. Определение фракций фосфолипидов в сперме хряков.
3.3.2. Определение гликолипидов в сперме хряков.
3.3.3. Жирнокислотный состав сперш хряков.
3.4. Исследование связей между спермопродукшей хряков
и биохимическими показателями сперш
3.5. Опермопродукиия, биохимический состав и оплодотворяющая способность спермы хряков в зависимости от внешних факторов
3.5.1. Изменение спермопродукши и физиологических функций спермиев хряков по сезонам года в условиях свиноводческих комплексов.
3.5.2. Изменение биохимических показателей сперш хряков
по сезонам года.
3.6. Биохимический состав сперш хряков в зависимости
от возраста, породной принадлежности и индивидуальных особенностей.
4. РАЗРАБОТКА СПОСОБОВ СОХРАНЕНИЯ ВЫСОКОГО КАЧЕСТВА И ОПЛОДОТВОРЯЮЩЕЙ СПОСОБНОСТИ СПЕРМИЕВ ХРЯКОВ НА ОСНОВЕ ИССЛЕДОВАНИЙ БИОХИМИЧЕСКОГО СОСТАВА И ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ ФУНКЦИЙ ПОЛОВЫХ КЛЕТОК.
4.1. Новый способ объективной опенки качества спермиев и прогнозирования оплодотворяющей способности по активности сукиинатдегидрогеназы
4.2. Новый способ повышения оплодотворяемости свиноматок на основе применения гидролитических ферментов.
4.3. Способ применения гидролитических ферментов для повышения эффективности использования эякуля
4.4. Устройство для искусственного осеменения свиней.
5. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ
6. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
7. ВЫВОДЫ
8. ПРЕДЛОЖЕНИЯ ПРОИЗВОДСТВУ
УКАЗАТЕЛЬ ЛИТЕРАТУРЫ.
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность


Первичные лизосомы окружены однослойной мембраной и содержат, таким образом, гидролитические ферменты без соответствующих им субстратов. Затем первичная лизосома мигрирует к пиноцитозным вакуолям и сливается с ними, образуя вторичную лизосому, содержащую и ферменты, и субстраты. Так создаются условия для гидрюлиза молекул А и В. Переваренные вещества проникают через лизосомные мембраны в цитоплазму клетки, нерасщепленные продукты накапливаются в лизосомах с образованием остаточных телец, содержимое которых может удаляться из клетки способом, противоположным пиноцитозу, экзоцитозом. Как считает . Поскольку большинство лизосомных гидролаз по химической природе являются гликопротеинами, синтез их в клетке осуществляется подобно синтезу названных полимеров. Полипептидная часть ферментов синтезируется в микросомах клетки. Внутриклеточный транспорт лизосомных гидролаз сопровождается их последовательным гликозилированием. Полагают, что завершение синтеза полисахаридной цепи ферментов происходит в аппарате Гольджи, богатом высокоспецифическими гликозилтрансферазами Б. Поэтапное гликозилирование сопровождается, как выяснилось, изменением физикохимических свойств молекулы. Гликозидазы из фракции шероховатого эндоплазматического ретикулума характеризовались по электрофоретической подвижности как катионные гликопротеины. Анионные свойства гликозидаз возрастали при последовательном выделении их из фракций шероховатого, гладкого эндоплазматического ретикулума, комплекса Гольджи и достигали максимума в лизосомах. В соответствии с изложенными данными считают, что лизосомные ферменты образуются как основные гликопротеины в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме. Таким образом, по мнению большинства исследователей, комплекс Гольджи является конечным пунктом сборочного конвейера при биосинтезе гликозидаз и, в то же время, местом, где осуществляется их упаковка в образующиеся лизосомы. Сейчас не вызывает сомнения гетерогенность ферментного состава лизосом из одной и той же ткани . В последние годы выяснено, что многие гвдролитические ферменты существуют в различных молекулярных формах с одинаковой или сходной ферментативной активностью, хотя отличаются по физикохимическим свойствам. Множественные формы ферментов могут отличаться друг от друга по молекулярному весу, электрофоретической подвижности, изоэлектрическим точкам, оптимуму , влиянию активаторов и ингибиторов на активность и другим свойствам . Они имеют различную субклеточную локализацию и поразному действуют на синтетические и природные субстраты . Усовершенствованные методы вццеления субклеточных фракций позволили обнаружить гидролитические ферменты в растворимой фракции цитоплазмы, в цитоплазматических мембранах, эндоплазматическом ретикулуме и даже в мембранах комплекса Гольджи. Оказалось, что гликозедазы, отщепляющие один и тот же углеводный остаток и относящиеся к одной изоэнзимной группе, могут иметь различную субклеточную локализацию и отличаться своими свойствами. V., , . Подобная локализация была показана для бетагалактозидаз . Известно, что многие гликозидазы обладают перекрестной специфичностью . А.Я. Хорлин, . Имеются данные об их существенных межвидовых различиях . Интересные результаты были получены при исследовании так называемого адсорбционного обратного пиноцитоза гликозидаз. Выяснено, что различные молекулярные формы бетаглюкуронидазы, полученные при помощи аффинной хроматографии из разных органов человека, с различной скоростью поглощаются фибробластами, имеющими дефицит этого фермента . В. . Оуществуют четкие различия в поглощении фибробластами разных форм бетаглюкуронидазы даже из одного и того же органа В. Хотя многие вопросы, связанные с образованием лизосом, остаются нерешенными, можно допустить, что образование лизосомной частицы и включение в нее ферментов осуществляется в результате взаимосвязанных процессов. В этом случае, очевидно, реализуется определенная структурная организация ферментов внутри лизосомного матрикса, при которой ферменты, способные гидролизовать все соединения клетки, остаются интактными и не действуют на лизосомную мембрану.