Получение ингибитора трипсина из люцерны и его влияние на физиологические функции организма собак

• Автор: Редькин, Павел Петрович
• Шифр специальности: 03.00.13, 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2005
• Место защиты: Курск
• Количество страниц: 135 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Роль ингибиторов нротеолиза

1.2. Методы выделения и очистки ингибиторов протеаз

1.3. Состояние поджелудочной железы у собак в норме и при патологии и методы ее изучения

2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Материалы и методы исследования

2.2. Результаты исследования

2.2.1. Способ получения люцернового ингибитора трипсина

2.2.2. Иммобилизация люцернового ингибитора трипсина на пектин

2.2.3. Общая ингибирующая активность сыворотки крови собак
после внутривенного введения люцернового ингибитора трипсина
2.2.4. Исследование крови собак после внутривенного введения люцернового ингибитора трипсина
2.2.5. Модель острого деструктивного панкреатита у собак
2.2.6. Ферментативный фон сыворотки крови собак с моделью острого деструктивного панкреатита и его изменения после внутривенного введения контрикала и люцернового ингибитора
2.2.7. Изменение картины крови собак с моделью острого деструктивного панкреатита и ее изменения после внутривенного введения контрикала и люцернового ингибитора
2.2.8. Гистоморфологическос исследование поджелудочной железы собак с моделью острого деструктивного панкреатита и ее изменения
после внутривенного введения контрикала и люцернового ингибитора
2.2.9. Общая ингибирующая активность сыворотки крови собак после внутримышечного введения иммобилизованного на пектин люцернового ингибитора трипсина
2.2 Исследование крови собак после внутримышечного введения иммобилизованного на пектин люцернового ингибитора трипсина
3. Обсуждение результатов исследования
4. Выводы
5. Практические предложения
Список использованной литературы


Он образуется в поджелудочной железе млекопитающих, где содержится в виде неактивного предшественника трипсиногена. Процесс превращения фермента из своего предшественника всегда вызывал интерес ученых. Еще в году Павловым И. П. и Шеповальниковым П. Этот процесе может протекать и аутокаталитически под действием самого трипсина, а также при воздействии на него цитокиназы содержится в неповрежденных клетках животного организма или других протеолитических ферментов Беличенко В. М., . В настоящее время установлено, что активирование трипсиногена связано с отщеплением полипептида с шестью аминокислотными остатками и сопровождается удалением с концевого участка молекулы зимогена гексапептида валилтетрааспарагиллизина. В результате его отрыва возрастает степень спирализации пептидной цепочки, о чем говорят данные физических методов исследования. Последнее, повидимому, способствует сближению отдаленных ранее остатков аминокислот серина и гистидина, входящих в состав активного центра трипсина. Сконцевые аминокислоты трипсина и его профермента не поддаются отделению с помощью карбоксипептидазы, поэтому можно думать, что на Сконце простой пептидной цепочки этих белков имеется циклическая структура. Аминокислотные остатки на конце у трипсиногена и трипсина неодинаковы у трипсиногена им является валил, у трипсина изолейцин. Скорость аутокаталитического превращения трипсиногена зависит от раствора и присутствия ионов кальция Грачева И. М. и др. Трипсиногсн и трипсин получены в очищенном виде. Показателем их чистоты является то обстоятельство, что они были выделены в кристаллическом состоянии. Молекулярная масса их примерно одинакова, однако имеется небольшая разница в ультрафиолетовом спектре поглощения и аминокислотном составе Филиппович Ю. Б., . Для применения в медицинской практике трипсин получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота или свиней. Основным лекарственным препаратом является трипсин кристаллический i i. Этот препарат допущен как для местного, так и для парентерального применения его аморфная форма допускается только для местного применения. Трипсин кристаллический порошок белого или белого со слегка желтоватым оттенком цвета, без запаха, или пористая масса после лиофилизации. Легко растворим в воде и изотоническом растворе натрия хлорида. Фермент активен при 5,0 8,0, однако его растворы легко разрушаются в нейтральной и щелочной среде. Применение трипсина в медицинской практике основано на его способности, расщеплять при местном воздействии некротизированные ткани и фибринозные образования, разжижать вязкие секреты, экссудаты, сгустки крови. По отношению к здоровым тканям фермент неактивен и безопасен в связи с наличием в них ингибиторов трипсина специфических и неспецифических. Нго применяют как вспомогательное средство для облегчения удаления вязких секретов и экссудатов при воспалительных заболеваниях дыхательных путей трахеиты, бронхиты, бронхоэктатическая болезнь, пневмонии, послеоперационный ателектаз легких и т. В этих случаях препарат применяют для ингаляции в виде аэрозоля и внутримышечно. Трипсин вызывает разжижение мокроты и облегчает ее выделение. При экссудативном плеврите и эмпиеме плевры его можно вводить интраплеврально для разжижения экссудата, гноя и облегчения их эвакуации. При туберкулезной эмпиеме следует соблюдать осторожность, учитывая, что рассасывание экссудата может в некоторых случаях способствовать развитию бронхоплевральной фистулы. В связи с противовоспалительным действием применяют также трипсин кристаллический для внутримышечных инъекций при тромбофлебитах, воспалительнодистрофических формах пародонтоза, остеомиелите, гайморите, отите и других воспалительных заболеваниях. Прием препарата приводит к уменьшению отека и должен рассматриваться как одно из мероприятий комплексной терапии этих заболеваний. При тромбофлебитах и флеботромбозах трипсин не заменяет антикоагулянтов. При пародонтозе внутримышечные инъекции рекомендуется сочетать с поднадкостничным введением раствора трипсина в пародонт.