Влияние ядов пчелы, жабы и саламандры на систему крови при фракционном гамма-облучении крыс

• Автор: Ванеева, Ольга Юрьевна
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2006
• Место защиты: Нижний Новгород
• Количество страниц: 114 с. : ил.

Оглавление
Введение

1. Обзор литературы

1.1. Биологические эффекты ядов на организм человека и животных.

1.1.1. Пчелиный яд.

1.1.2. Жабий яд

1.1.3. Яд саламандры.

1.2. Неспецифические адаптационные реакции.

9 1.3. Средства противолучевой защиты

1.3.1. Некоторые аспекты повреждающего действия ионизирующей радиации на организм человека и животных.

1.3.2. Радиопротекторы.

1.3.3. Средства биологической защиты.
2. Материалы и методы
3. Результаты исследований.
3.1. Диагностика возникновения состояния радиорезистентности, . развивающегося в результате многократного введения зоотоксинов.
ф 3.2. Изучение продолжительности радиозащитного действия
зоотоксинов
3.3. Изучение радиозащитного действия курсового введения
зоотоксинов от фракционного облучения в дозе ЗГр.
3.4. Изучение радиозащитного действия курсового введения
зоотоксинов от фракционного облучения в дозе 1,5 Гр
4. Обсуждение результатов
Заключение.
Выводы.
Цитированная литература
Приложение
Актуальность


Фермент состоит из 9 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу от 0 до 0 , , . А2 кишечника человека. В молекуле имеется остатков цистеина, взаимосвязанных дисульфидными мостиками , , . Предполагается, что сульфгидрильные группы, имеющиеся в белках мембран клеток, реагируют с сульфгидрильными группами фермента и, таким образом, обеспечивается воздействие фосфолипазы на фосфолипиды мембран. При этом наибольшей восприимчивостью обладает внешний, гидрофильный полюс молекул фосфолипидов. Поэтому разрушение бислоя мембраны начинается с наружной стороны , . Кроме эффекта расщепления фосфолипидов, фосфолипаза производит еще и триггерный эффект. При разрыве эфирной связи жирной кислоты и глицерина образуется лизолецитин лизофосфатидилхолин, обладающий сильными поверхностноактивными свойствами, которые обеспечивают дальнейшую деструкцию мембран еще в большей мере, чем сама фосфолипаза Крылов, . Ввиду того, что фосфолипаза является высокомолекулярным чужеродным белком для организма, подвергнувшегося воздействию яда, она является сильным антигеном и аллергеном. У большинства людей, ужаленных пчелами, в крови обнаруживается большое количество I антител с соответствующим уменьшением I . Фосфолипаза обладает нейротропными свойствами и нарушает процесс высвобождения медиаторов из пресинаптических терминалей Артемов, , , . Фосфолипаза является наиболее устойчивым из всех энзимов пчелиного яда. Она сохраняет свою активность при длительном хранении высушенного яда и лекарственных средств, содержащих яд Гиноян, Хомутов, . Гиалуронидаза. Гиалуронидаза является одним из самых высокополимерных компонентов яда. Его молекулярная масса составляет 00 дальтон. Количество фермента составляет 13 от массы высушенного яда . При попадании яда в ткани организма гиалуронидаза расщепляет высокомолекулярные структуры гиалуроновой кислоты и других полимеров соединительной ткани, разжижает гель межклеточного вещества и тем самым снимает барьер для проникновения токсических компонентов яда к функциональным группам клеток. Собственная токсическая активность гиалуронидазы незначительна, если не считать аллергических свойств, присущих ей как высокомолекулярному чужеродному агенту . Мслиттин является основным физиологически активным компонентом пчелиного яда и составляет свыше сухого вещества яда. Характерной особенностью пептида является неравномерное распределение гидрофобных и гидрофильных аминокислот. Большая часть остатков 1 преимущественно гидрофобны, но в Сконцевой области расположен кластер гидрофильных остатков. В нативном яде мелиттин находится в виде тетрамера, причем, спиральная форма тетрамера обеспечивает защиту гидрофобной поверхности от воды, и сама молекула не активна. При попадании в ткань, растворении в жидкостях организма тетрамер диссоциирует на мономеры, которые и обеспечивают взаимодействие с фосфолипидами мембран. Амфифильная молекула пептида как бы заякоривается своим гидрофильным концом в наружный слой мембраны , , . Основное биологическое действие милеттина заключается в его способности нарушать структуру клеточных мембран, путем образования мембранных пор, сквозь которые высвобождается клеточное содержимое. Выявлена способность мелиттина активировать гипофизарнонадпочечниковую систему. Эта реакция проявляется гораздо позднее, чем при действии других стимуляторов этой системы. Апамин. Апамин один из самых маленьких пептидов, он состоит всего из аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу Да. Сегодня структура апамина расшифрована , iii, . Апамин обладает ярко выраженным действием на ряд постсинаптических мембран нервных клеток как в периферической, так и центральной нервной системе. Он обладает блокирующим эффектом на альфаадренореактивные, холинергические и пуринергические рецепторы. Также показано блокирующее действие апамина на кальцийактивируемые калиевые каналы мембран клеток нервных тканей i, , а также и других тканей Владимирова, Шуба, .