Стрессовые белки растений при неблагоприятных температурных условиях

• Автор: Боровский, Геннадий Борисович
• Шифр специальности: 03.00.12
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Иркутск
• Количество страниц: 343 с. : ил

Возможно, что редокс регуляция деятельности шаперонов представляет собой один из существенных аспектов реакции клетки на температурный стресс. К группе шаперонов тесно примыкают катализаторы свертывания. Это ферменты, которые ускоряют медленные химические реакции при свертывании белков. Эти реакции могли бы стать лимитирующим фактором фолдинга, потому что пребывание белковой молекулы в развернутом состоянии создает большой риск агрегации и взаимодействия с другими белками. Различие между катализаторами свертывания и шаперонами довольно туманное. Катализаторы фолдинга связываются с развернутыми белками, как и шапероны, также как шапероны они могут предотвращать агрегацию некоторых белков. Более того, в экспериментах i vi катализаторы фолдинга проявляли шапероновую активность, даже если их прямая функция была невозможна изза модификации активного центра. Таким образом, главная черта, разделяющая шапероны и катализаторы свертывания, это увеличение последними скорости фолдинга субстратного белка i, . Наиболее хорошо изученными катализаторами свертывания являются протеин дисульфид изомераза ЕС 5. ЕС 5. Протеин дисульфид изомераза I принадлежит к суперсемейству тиорсдоксинов. Этот фермент может окислять или восстанавливать дисульфидные мостики в присутствии окисляющего или восстанавливающего агента. Используя это свойство, 1 обеспечивает ведущие к правильному фолдингу изменения в конформации белка. В эукариотических клетках I локализован в эндоплазматическом ретикулуме , , . Пептидилпролин цистрансизомеразы I принимают участие в фолдинге белка, ускоряя цистранс изомеризацию пролинпептидных связей. Изомеризация пролина может стать лимитирующей стадией при фолдинге и эта реакция ускоряется ферментом в 0 раз i, . После изомеризации правильная форма связи стабилизируется вторичной или третичной структурой белка. Большинство I локализовано в цитоплазме и ядре, однако уникальные формы этого фермента имеются также в пластидах, митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме i, . Физиология и биохимия этих ферментов слабо изучена. Ясно, что они принимают участие в ответе клетки на различные стрессы, ведущие к изменениям в состоянии белков. Так, например, было установлено, что различные формы I могут поразному участвовать в реакции клеток на окислительный стресс. В клетках млекопитающих присутствуют несколько изоформ этого фермента. Форма А обнаружена в цитозоле, формы В и С в эндоплазматическом ретикулуме, форма в митохондриях. Свертывание белков в клетке осуществляется при помощи нескольких различных систем шаперонов, которые начинают взаимодействие с растущей полипептидной цеиыо прямо на рибосомах Рис. Некоторая часть белков, особенно небольшие, состоящие из одного домена и мономерные способны свертываться спонтанно без шапероновых систем или с помощью катализаторов свертывания. Другие белки распознаются уже на стадии синтеза системой БТШ , у прокариот и i кандидат на эту роль у эукариот. Далее судьба полипептидов может значительно отличаться. Он может быть полностью свернут до нативной конформации, или же может быть передан в развернутом состоянии к системе межмембранного транспорта или к другой системе шаперонов для дальнейшего свертывания, сборки или олигомеризации. Основные системы шаперонов, куда белок передается после системы БТШ шаперонины и БТШ Рис. Важное значение имеет размер белка. Судя по всему, большинство субстратных белков для системы шаперонинов варьируют от до кД. Если белки мультидоменные они могут свертываться последовательно как бусы на нити. Для системы БТШ и БТШ нет ограничений по размеру субстратных белков, также как и для НМ БТШ. БТШ 0С1р и НМ БТШ играют более важную роль при стрессе, восстанавливая поврежденные белки в кооперации с системами БТШ и БТШ . Важную роль в фолдипге и восстановлении поврежденных белков играют также катализаторы свертывания. По обзорам Евстигнеева и др. I

БТШ и шаперонин независимое свертывание

Ь
свертывание. Рис. Схема свертывания различных белков с участием шапероновых систем Ргус1тап, . ВадНор АБР АТР
БТШ . Рис. Функциональная взаимодействие различных систем шаперонов при свертывании белков у прокариот и эукариот БгусЬтп, .