Изменение обмена коллагена при экспериментальных стрессогенных воздействиях и системном введении даларгина

• Автор: Трофимова, Сания Равильевна
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1999
• Место защиты: Ижевск
• Количество страниц: 162 с. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Коллаген

1.1.1. Биологическая роль и распространение коллагена

в организме.

1.1.2. Современные представления о химии и обмене

коллагена.

1.1.3. Регуляция обмена коллагена.

1.2. Изменения в организме при стрессогенных воздействиях . .

1.3. Изменения в организме при метаболическом стрессе, обусловленном сахарным диабетом.
1.4. Сведения о влиянии даларгина на обмен веществ
СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
Глава 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.
Глава 3. ИЗМЕНЕНИЕ ПОКАЗАТЕЛЕЙ ОБМЕНА КОЛЛАГЕНА ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ СТРЕССОГЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЯХ
3.1. Опыты с длительным иммобилизационным стрессом . . . .
3.2. Опыты с экспериментальным метаболическим стрессом, вызванным введением аллоксана.
3.3. Опыты с сочетанием иммобилизационного стресса и
стресса, вызванного введением аллоксана
Глава 4. ИЗМЕНЕНИЕ ПОКАЗАТЕЛЕЙ ОБМЕНА КОЛЛАГЕНА ПРИ СИСТЕМНОМ ВВЕДЕНИИ ДАЛАРГИНА НА ФОНЕ СТРЕССОГЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ.
4.1. Опыты с системным введением даларгина
4.2. Опыты с системным введением даларгина на фоне длительного иммобилизационного стресса
4.3. Опыты с системным введением даларгина на фоне экспериментального метаболического стресса,
вызванного аллоксаном.
4.4. Опыты с системным введением даларгина на фоне сочетания иммобилизационного и метаболического
стрессов
Глава 5. ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ
ВЫВОДЫ.
ЛИТЕРАТУРА


Г.Есипова и соавт. Кроме того эти жесткие аминокислоты ограничивают вращение поли пептидного стержня и таким образом увеличивают стабильность тройной спирали. Характерным признаком коллагена является достаточно высокое содержание гидроксипролина и гидроксилизина, которые редко встречаются в других белках. Остатки гидроксипролина придают структуре дополнительную стабильность за счет образования большого количества внутримолекулярных водородных связей, для чего используются окружающие молекулы воды В. Родуэлл, УА. Ьагагеу е1 а1. Кроме того доказано, что гидроксилирование пролина в 4 положении значительно увеличивает термостабильность коллагена Т. В.Бурджанадзе, . В некоторых Xположениях коллагена содержится также 3гидроксипролин, а в Уположениях 5гидроксилизин. Вовторых, молекулы гидроксилизина обеспечивают присоединение коротких углеводных остатков, состоящие из галактозы и ппокозы ВА. Владимирцев, Д. А Лебедев, . Исследованиями последних лет установлено, что для формирования разных видов соединительной ткани организмом используется разные типы коллагена. В настоящее время известно около двух десятков типов А. РЛ. Клуап а1. М.С. Кошлег е1 а1. Т1ЛУи, е1 а1 А. МоЬиЫго еь а1. МЛеИп, . iiпi, . Из них в построении органов и тканей участвуют в основном первые пять типов В. Родуэлл, К. А.Р1ег, С. Ыг1, О. Еуге, . Наиболее распространенной изоформой является коллаген I типа, он составляет около всего коллагена тела. Молекула коллагена I типа состоит из двух а11цепей и одной а2цепи а112 а2. Для а2цепи характерно более высокое содержание оксилизина и остатков неполярных аминокислот. Распределение остатков полярных аминокислот и иминокислот очень схоже В. И.Мазуров, ВА. Владимирцев, ДА Лебедев, КА. Р1ег, . Коллаген II типа содержится, главным образом, в гиалиновом хряще, фиброзном кольце и студенистом ядре межпозвонкового диска, роговице, склере и других отделах оболочки глазного яблока. Молекула коллагена II типа состоит из трех а1Н цепей аЛИ3 ВА. Владимирцев, ДАЛебедев, . Молекула коллагена III типа состоит из трех а1Ш цепей а1Ш3 и содержится в матке, кишечнике, легких, артерии, ретикулиновых волокнах, а также в эмбриональных тканях В. В.Серов, А. Б.Шехтер, КЬ. Тге1аск, . Коллаген III типа менее устойчив к воздействию протеаз ВА. Владимирцев, ДАЛебедев, . В.Родуэлл, . ., . В году в базальных мембранах обнаружена новая изоформа коллагена коллаген IV типа, состоящий из трех идентичных цепей, отличающихся от цепей коллагена IIII типов. Он имеет характерный аминокислотный состав 3гидроксипролина содержится в 5 раз больше, чем в коллагене IIII типов, 4гидроксипролина на больше, чем в коллагенах I и II типов, а гидроксилизина в 7 раз больше, чем в коллагенах I и III типов и примерно в 2 раза больше, чем в коллагене II типа. Кроме того, отмечено высокое содержание цистеина, который отсутствует в коллагенах I и III типов ВА. Владимирцев, ДАЛебедев, Л. И.Слуцкий, . i, . Коллаген V типа присутствует в кровеносных сосудах, вокруг гладкомышечных клеток и в костном матриксе. Синтезируется гладкомышечными клетками и остеобластами, обнаружен в небольшом количестве в базальных мембранах, хориоамнионе, плаценте, коже и рабдомиосаркоме. Для этого типа коллагена характерно высокое содержание гидроксилизина и низкое аланина, а также высокая степень гликозилированности В. .iiii, . ., . В последнее время выделяют так называемые Iколлагены уникальный класс нефибриллярных коллагенов IX, XII, XIV, обладающих прерывистой 3х спиральной структурой. Они выполняют важную функцию в организации и стабилизации внеклеточного матрикса, так как они образуют разнообразные межмолекулярные мостики . , . ., . i . .V, V. ., . Соединительнотканная строма миокарда представлена в основном покоящимися фибробластами, лежащими в межмышечных пространствах и тесно прилегающими к сарколемме кардиомиоцитов.