Влияние стресса на активность карбоксипептидаз в тканях самок крыс на разных стадиях эстрального цикла

• Автор: Бардинова, Жанна Сергеевна
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Пенза
• Количество страниц: 145 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.II

1.1. Основные карбоксипептидазы

1.1.1. Карбоксипептидаза НII

1.1.2. Карбоксипептидаза М

1.1.3. ФМСФингибируемая карбоксипептидаза

1.2. Роль пептидергических систем в регуляции эмоциональноболевого стресса

1.2.1. Стресс и нейропептиды

1.2.2. Активность ферментов обмена регуляторных пептидов при стрессе

1.3. Роль пептидергических систем в регуляции астрального цикла
1.3.1. Нейропептиды на разных стадиях астрального цикла.
1.3.2. Ферменты обмена регуляторных пептидов на разных стадиях астрального цикла.
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. Материалы исследования
2.2. Методы исследования.
2.2.1. Моделирование острого эмоциональноболевого стресса
2.2.2. Методы определения активности основных карбоксипептидаз
2.2.3. Статистическая обработка результатов исследования
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
3.1. Активность карбоксипептидазы Н в гипоталамогипофизарно
надпочечниковогонадной системе крыс в норме и при воздействии
острого эмоциональноболевого стресса
3.1.1. Распределение активности карбоксипептидазы Н в тканях интактных крыс.
3.1.2. Влияние эмоциональноболевого стресса на активность карбоксипептидазы Н в тканях самцов крыс
3.1.3. Активность карбоксипептидазы Н у самок крыс при эмоционалыго
болевом стрессе
3.1.4. Влияние эмоциональноболевого стресса на активность карбокси
пептидазы Н в тканях самок крыс на разных стадиях эстрального
3.2. Активность ФМСФингибируемой карбоксипептидазы в гипоталамогипофизарнонадпочечниковогонадной системе крыс в норме и при воздействии острого эмоциональноболевого стресса.
3.2.1. Распределение активности ФМСФингибируемой карбоксипептидазы в тканях интактных крыс
3.2.2. Влияние эмоциональноболевого стресса на активность ФМСФ
ингибируемой карбоксипептидазы в тканях самцов крыс
3.2.3. Активность ФМСФингибируемой карбоксипептидазы у самок крыс
при эмоциональноболевом стрессе.
3.2.4. Влияние эмоциональноболевого стресса на активность ФМСФингибируемой карбоксипептидазы в тканях самок крыс на разных стадиях эстрального цикла.
3.3. Активность карбоксипептидазы М в гипоталамогипофизарно
надпочечниковогонадной системе крыс в норме и при воздействии острого эмоциональноболевого стресса
3.3.1. Распределение активности карбоксипептидазы М в тканях интактных
3.3.2. Влияние эмоциональноболевого стресса на активность карбокси
пептидазы М в тканях самцов крыс.
3.3.3. Активность карбоксипептидазы М у самок крыс при эмоциональноболевом стрессе.
3.3.4. Влияние эмоциональноболевого стресса на активность карбоксипептидазы Н в тканях самок крыс на разных стадиях эстрального
ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.
ВЫВОДЫ.
ЛИТЕРАТУРА


Стадия астрального цикла оказывает влияние на активность КПН в гипофизе, стриатуме, на активность ФМСФКП в яичниках и не влияет на активность КГ1М. Острый эмоциональноболевой стресс оказывает более сильное влияние на активность КПП и ФМСФКП, чем на активность КПМ эти различия выражены в тканях самок в большей мере, чем у самцов. Эмоциональноболевой стресс вызывает существенное изменение активности КГ1Н и ФМСФКП у самок крыс на стадиях эструс и проэструс. Апробация и публикации. Материалы диссертации представлены на научных конференциях Российской Академии Естествознания Дагомыс, октябрь, г. Египет, февраль, г. Пензенского Государственного Педагогического Университета , г. По результатам исследования опубликовано 5 работ. Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из 6 разделов введение, обзор литературы, материалы и методы исследований, результаты, обсуждение, выводы. Работа изложена на 5 страницах машинописного текста, иллюстрирована рисунком и таблицами. Список литературы содержит 6 наименований на русском и иностранных языках. ГЛАВА 1. Основные карбоксипептидазы ферменты, отщепляющие остатки основных аминокислот аргинина и лизина с Сконца пептидов. Им принадлежит важная роль в регуляции уровня биологически активных нейропептидов в организме , , , , , , , 3, 4, 0, 4, 7, 1, 4, 6, 7, 1, 0, 5 при различных физиологических и патологических процессах ,,,,, ,, ,, 9, 0, 7, 5, 9. Карбоксипептидаза Н КПН, карбоксипептидаза Е, энкефалинконвертаза, КФ 3. Участие фермента в превращении энкефалинов из их предшественников позволило назвать его энкефалинконвертазой, а впоследствии карбоксипептидазой Н, поскольку фермент вовлекается в образование пептидных гормонов от гормон 2. Тканевая, региональная, клеточная и субклеточная локализация КГ1Н была изучена с использованием связывания меченой ГЭМЯК 3Н ГЭМЯК 7, 9, 4, с помощью иммунохимических 7, а также флюорометрических ,, 1, 6, 6, 0, 4, 5, 6, 1, 8 и радиометрических 9, 0 методов определения активности фермента. Высокая активность КПН была обнаружена в гормонпродуцирующих клетках гипофиза 2, 0, 5, 9, а и клетках поджелудочной железы 1, 7, 8, хромафинных клетках надпочечников 4, 5, 6, 1, 6, 5, более низкая в пептидергических нейронах гипоталамуса, стриатума, гипокампа, среднего мозга, больших полушарий , 5, 6. В клетке КПН локализована, в основном, в секреторных гранулах, в структурных элементах эндоплазматического ретикулума и комплекса Гольджи, содержащих биологически активные пептиды АКТГ 0, инсулин 1, энкефалины 4, 1, вазопрессин 1, окситоцин 5, вещество Р 5, атриальный натрийуретический фактор 8. Фермент широко распространен в тканях человека, быка, крысы, мыши, шпорцевой лягушки, акулы, скатаудильщика, моллюска Ар1у1а 0, 6, 0, 9, 5 и имеет сходные физикохимические и каталитические свойства в разных тканях у различных видов животных. КПН является одноцепочечным гликопротеином и представлена во всех органах и тканях как в растворимой, так и в мембраносвязанной формах , 1, 8, 8, 5. Фермент синтезируется в виде неактивного зимогена с Мг 0 0, который превращается в активную форму под действием трипсиноподобных ферментов в ходе созревания секреторных везикул 2, 8. Сначала образуется неактивная форма с Мг 0 4, 5, которая превращается в активные формы с Мг 0 0 и 0 0 2, 8, 3. Отличия в Мг этих форм не обусловлены различиями в степени гликозилирования 2, 3, 4. Форма с Мг 0 0 отличается от формы с Мг 0 0 наличием Ыконцевого сигнального пептида 3. Обе формы существуют и в растворимом, и в связанном с мембранами виде 2, 8. Имеются сведения о том, что мембранная форма КПН 0 связана с эндоплазматическим ретикулумом и элементами комплекса Гольджи, а растворимая форма КПН 0 с секреторными гранулами 7. За связывание фермента с мембранами отвечает Сконцевая амфифильная последовательность, которая присутствует только у мембраносвязанной формы 8. Она состоит из остатка чередующихся гидрофобных и гидрофильных аминокислот. Активность растворимой формы фермента в расчте на молекулу фермента выше, чем мембраносвязанной 5, 9.