Решающая роль природы желатины при химической модификации желатин-содержащих систем

• Автор: Сакварелидзе, Майя Александровна
• Шифр специальности: 02.00.06
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 299 с. : ил.

Оглавление
Введение

Глава 1. МОЛЕКУЛЯРНО МАССОВЫЙ СОСТАВ ФОТОГРАФИЧЕСКИХ ЖЕЛАТИН

1. КОЛЛАГЕН ИСТОЧ1ИК ЖЕЛАТИНЫ СТРУКТУРА И СВОЙСТВА

1.1. Первичная структура коллагена

1.2. Типы коллагена

1.3. Образование фибрилл коллагена

1.4. Пространственное строение коллагена

1.5. Переходы клубок спираль и их обратимость

1.6. Влияние и ионной силы на свойства растворов коллагена

1.7. Адсорбция коллагена из растворов

2. ЖЕЛАТИНА ВАЖНЕЙШАЯ СОСТАВ ЛЯЮ1Ц АЯ СВЕТОЧУВСТВИТЕЛЬНЫХ ФОТОГРАФИЧЕСКИХ МАТЕРИАЛОВ
2.1. Методы исследования молекулярномассового состава фотографических желатин
2.1.1. Электрофорез в полиакриламидном геле
2.1.2. Высокоэффективная жидкостная хроматография
2.2. Анализ фракционного состава фотографических желатин
Глава 2. МЕХАНИЗМ ДУБЛЕНИЯ
2.1. МОДИФИКАЦИЯ ЖЕЛА ТИНЫ
2.2. КЛАССИФИКАЦИЯ ДУБИТЕЛЕЙ
2.2.1. Карбонильные соединения
2.2.2. Эпоксидные оксирановые соединения
2.2.3. Азиридиновые соединения
2.2.4. Соединения с активированными кратными связями
2.2.5. Соединения с активным галогеном
2.2.6. Изоцианаты и их производные
3.3 РЕОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА МЕЖФАЗНЫХ АДСОРБЦИОННЫХ СЛОЕВ
3.3.1. Эластовискозиметр Рсбиндера Трапезникова
3.3.2. Реологические свойства химически модифицированных желатин на границе двух несмешивающихся фаз
3.4. СМАЧИВАЕМОСТЬ ГЕЛЕЙ ЖЕЛАТИНЫ
Глава 4. ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ИСПЫТАНИЯ
4.1. Объекты и методы исследования
4.2. Результаты технологических испытаний и их обсуждение
ВЫВОДЫ
СГ1ИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИЛОЖЕНИЯ Хроматограммы
ВВЕДЕНИЕ
АКТУАЛЬНОСТЬ


Рентгеноструктурные исследования коллагена показывают, что в троиоколлагене а цепи плотно скручены в виде трехжильного каната. Поскольку в коллагене присутствует много остатков пролина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные пол и пептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Роль глицина, занимающего 3е место в пептидной цепи, состоит в том, что он позволяет трем цепям коллагена сблизится, так как не создает стерических помех в центре спирали. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его спиралей и наличия поперечных ковалентных связей. Эти связи образуются между двумя остатками , находящимися в соседних цепях ,. Строение и упаковка коллагеновых фибрилл изучалась с помощью электронной микроскопии высокого разрешения ,,, туннельной сканирующей микроскопии и атомносиловой микроскопии . В результате этих исследований выяснилось, что основу структурной организации коллагеновой фибриллы составляют гексагонально
упакованные и сдвинутые на 1Л ступенчато расположенные расположенные параллельные ряды троиоколлагеновых молекул 3. Структурной особенностью фибриллы является то, что расположенные в ряд молекулы тропоколлагена не связаны коней в конец. Между концом одной молекулы и началом следующей имеется промежуток около нм , 3, . При ренатурации ацепи могут образовывать димеры рчастицы или тримеры участицы, которые затем могут образовывать спираль. Многие свойства коллагеновых растворов зависят от стабильности коллагеновой спирати . Ее стабильность зависит от кооперативных взаимодействий. Если раствор коллагена нагреть, то при характеристической температуре происходит изменение его свойств . Так, резко падает вязкость раствора, что указывает на потерю волокнистой структуры, исчезает спиральность структуры отдельных цепей, возникает разорванная структура желатина, имеющая конформацию статистического клубка. Этот структурный переход возникает дискретно, при определенной температуре, аналогично тому, как происходит плавление кристатла. Перешедший в биохимию термин плавление стал применяться в случаях, когда потеря высокоорганизованной структуры происходит в узких температурных пределах. Спираль тропоколлагена характеризуется высокой степенью упорядоченности по длине. Дискретность структурного перехода при повышении температуры показывает, что стабилизация тройной спирали осуществляется множеством гидрофобных и водородных связей кооперативный эффект. Температура, при которой спирализованность структуры утрачивается наполовину, называется температурой плавления Тл. Тпл коллагена служит критерием стабильности его тройной спирали. Для интактных коллановых фибрилл сопоставимым показателем является температура Тсж . Коллагены различных видов организмов различаются по температуре плавления. Оказалось, что Тпл и Тсж коллагенов связаны с температурой тела животного а у холоднокровных она зависит от температуры местообитания , что особенно хорошо заметно у моллюсков . Различия в термостабильности коррелируют с содержанием аминокислот пролина и гидроксипролина в коллагене. Чем выше содержание аминокислот, тем стабильнее коллагеновая спираль. Содержание аминокислот увеличилось в процессе эволюции от холоднокровных к теплокровным. Определение температуры плавления химически синтезированных полипептидных моделей коллагена пролило свет на биологическое значение процесса гидроксилирования пролина . Так, обнаружилось, что ТЛ составляет С, тогда как Тпл равна С. Отсюда следует, что гидроксилирование значительно увеличивает стабильность тройной спирали . Изоэлсктрическая точка р большинства растворимых коллагенов находится в пределах 5 6. При изменении в более кислую или более щелочную область молекулы тропоколлагена приобретают соответствующий заряд. Однако коллаген может существовать в виде трехсприральной молекулы лишь в диапазоне 2. Н . При выходе за эти пределы происходит обратимое расплетание спиралей и желатинизация пространственной структуры. Подкислен ие раствора уменьшает термостабильность коллагена .