Влияние состава водно-органических растворителей и буферных систем на энтальпийные характеристики сольватации аминокислот и пептидов при 298,15 К

• Автор: Межевой, Игорь Николаевич
• Шифр специальности: 02.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Иваново
• Количество страниц: 166 с. : ил.

ВВЕДЕНИЕ

1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1. Физикохимические свойства и структура кристаллических аминокислот и пептидов и их водных растворов.
1.2. Структурные особенности спиртов, апротонных растворителей и их водных растворов.
1.3. Термодинамика взаимодействия аминокислот и пептидов в водноорганических растворах и растворах с различным .

2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1. Конструкция калориметрической ячейки.

2.2. Блок схема вторичного термостатирования калориметрической ячейки.

2.3. Блок схема измерения тепловых эффектов в калориметрической ячейке.

2.4. Блоксхема калибровки в калориметрическом опыте.

2.5. Калориметр титрования.

2.6. Методика работы.
2.7. Обработка первичных экспериментальных величин и расчет погрешности измерения энтальпии растворения.
2.8. Используемые реактивы и их подготовка.
3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
3.1. Водные растворы аминокислот и пептидов.
3.1.1. Термохимические свойства водных растворов аминокислот и олигопептидов.
3.1.2. Энтальпийные характеристики гидратации аминокислот в водных растворах.
3.2. Термохимия растворения аминокислот и пептидов
в водноорганических растворителях и растворах сахаридов
3.2.1. Энтальпийные характеристики растворения ЭЬааланина,
ОЬааланилглицина и ОЬааланилОЬааланина в водноспиртовых смесях.
3.2.2. Энтальпийные характеристики растворения ОЬааланина, ОЬааланилглицина и ОЬааланилБЬааланина
в водных растворах апротонных растворителей.
3.2.3. Энтальпийные характеристики растворения глицина, ЭЬсхаланина в водных растворах Эглюкозы, Эмальтозы и сахарозы и смешения водных растворов диглицина, триглицина и ОЬааланилглицина с дисахаридами.
3.3. Термохимия растворения глицина при различных значениях буферного раствора.
4. ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ
5. ЛИТЕРАТУРА ПРИЛОЖЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ


Кроме того, некоторые пептиды содержат такие структурные и функциональные группы как углеводородные, липидные и порфириновые, что может несколько изменить физикохимические свойства. Белковые соединения, состоящие из менее девяти аминокислотных остатков, относятся формально к олигопептидам, при большем количестве до 0 к полипептидам. Условная граница раздела между полипептидами и белками составляют вещества с молекулярной массой около 0 9. Структура кристаллических пептидов и природа водородных связей обусловлены их электронным строением. Например, молекулы глицилглицина в кристалле образуют структуру, состоящую из слоев, в которых существуют 3 водородные связи и 2 водородные связи между слоями . К исследованию конформаций молекул пептидов привлекаются различные химические, физикохимические и расчетные методы. Обычно используются дифракционные методы, которые способны воспроизвести полную трехмерную картину молекулы. Наиболее часто используются параметры длин связей и углов пептидной связи, предложенные Кори и Полингом. Для сравнения в таблице 1. Таблица 1. Геометрические параметры пептидной связи . Конформационные карты ПолингаКори, построенные в предположении жесткой пептидной связи, в дальнейшем были скорректированы с учетом гибкости молекулы . Выделяют несколько устойчивых конформаций пептидных фрагментов развернутые, присущие олигопептидам, и свернутые, за счет внутримолекулярных связей СО. ЫН между концевыми группами . В литературе отмечаются спиралеобразующие и спиралеразрушаюшие особенности аминокислотных остатков. Остатки глицина играют пассивную роль в спиралях, помогают в распространении спирали, а иногда действуют как ее разрушители . Для молекулы аланилаланина в кристалле наблюдается правое скручивание пептидной цепи , а остаток аланина способствует локализации аспирали в пептидах . В твердом состоянии физические свойства рацемических смесей заметно отличаются от таковых для чистых компонентов И и Ь форм благодаря различному расстоянию между группами атомов в молекулах . Как следствие, термодинамические свойства, зависящие от энергетики твердого состояния, как энтальпия растворения , плавления или растворимость, отражают эти различия. В присутствии растворителя также проявляются различия между избыточными термодинамическими свойствами, которые зависят от взаимодействия растворенное вещество растворенное вещество. В аполярных растворителях или ДМФА хиральное распознование было явно обнаружено для экранированных ааминокислот, имеющих алкильные боковые цепи. Было сделано предположение о возможности образования димерных пептидов через Нсвязи между СО и группами. Напротив, многие авторы утверждают, что в водных растворах ааминокислот биполярные ионы преобладают и кулоновские силы экранируют слабые различия во взаимодействиях молекул одинаковой или различной хиральности . Изучение ааминокислот в водных растворах показало , что присутствие биполярных ионов является основным фактором, который определяет хиральное распознавание. Кроме того, этот эффект не был обнаружен для аминокислот с неполярными боковыми цепями, исследованными в кислых водных растворах рН0,, где диполярные ионы отсутствуют . В работе были определены константы диссоциации четырех оптических изомеров диаланина ЬааланилЬсхаланина, ОааланилЭааланина, ЬааланилБааланина, ОааланилЬааланина. Константы диссоциации для ЬЬ и ОО изомеров были равны, также как и для ЬО и ЭЬ изомеров. Величины рК. Часть этих различий было приписано НН отталкиванию в 1 на ауглеродном атоме. Остальные различия объясняются изменениями энтропии при переходе пептида из линейной формы в свернутую. Таблица 1. Значения рК для некоторых дипептидов Г1. Биполярность молекул определяет хорошую растворимость большинства аминокислот в воде, низкую, а в большинстве случаев ее отсутствие, в чистых органических растворителях . С ростом углеводородного радикала растворимость в воде уменьшается, а в низших спиртах возрастает , . Таблица 1. Растворимость Б некоторых аминокислот в воде . ОЬвалин 0,1 Ьфенилаланин 0.