Термодинамика протолитических и координационных равновесий L-аланина, D,L-триптофана, L-фенилаланина с иономи меди(II) и глицилглицина с ионами никеля(II), кадмия(II) и меди(II) в водном растворе

• Автор: Емельянов, Андрей Валерьевич
• Шифр специальности: 02.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Иваново
• Количество страниц: 151 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.

ГЛ АВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1. Классификация, строение и физикохимические свойства аминокислот и низкомолекулярных пептидов
1.2. Литературные данные по термодинамическим хараюсристикам протолитических и координационных равновесий в растворах Си2 с Ь фенилаланином, 1,Ьтриптофаном и Ьаланином.

1.2.1. Равновесия ступенчатой диссоциации Ьфенилаланина в водном растворе

1.2.2. Координационные равновесия иона СиП с Ьфенилалапином в водном растворе.

1.2.3. Термодинамические характеристики реакций комплсксообразования иона мсдиП с 0,Ьтриптофаном в водном растворе.

1.2.4. Термодинамика процессов комплексообразоваиия в системе СиН Ь аланин вода

1.3. Критический анализ литературных данных по протолитичсским и координационным равновесиям в водных растворах глицилглицина с ионами Сс1И, 1 и СиП.

1.3.1. Протолитические равновесия в водном растворе глицилглицина

1.3.2. Комплексообразоваиие кадмияП с глицилглицином в водном растворе.
1.3.3. Термодинамические характеристики процессов комплексообразовапия в системе никеляП с глицилглицином
1.3.4. Координационные равновесия в системе ион меди II глицил глицин вода
ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
2.1. Описание и основные характеристики калориметрической
установки
2.2. Методика проведения и расчета калориметрического опыта
2.3. Проверка работы калориметрической установки
2.4. Рактивы
ГЛАВА 3. ТЕРМОДИНАМИКА РЕАКЦИЙ КИСЛОТНООСНОВНОГО ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ И КОМПЛЕКСООБРАЗОВАН ИЯ С БИОЛИГАИДАМИ
3.1. Термодинамика ступенчатой диссоциации Ьфепилалаиила в водном растворе
3.2. Стандартные энтальпии образования изомеров фенилаланина и продуктов их диссоциации в водном растворе
3.3. Термохимическое исследование особенностей координационных равновесий в системе Ьфенилаланмн медьН вода.
3.4. Термохимическое исследование координационных равновесий иона медиИ с 0,Ьтриптофаном и Ьаланином в водном растворе
3.5. Влияние температуры па термодинамические характеристики реакций ступенчатой диссоциации глицилглицина в водном растворе.
3.6. Определение стандартных энтальпий образования глицилглицина и продуктов его диссоциации.
3.7. Термодинамика координационных равновесий в системах ион кадмия II и никеля II глицилглицип вода.
3.8. Особенности термохимического исследования координационных равновесий
Си II с глицилглицином в водном растворе
ГЛАВА 4. КОРРЕЛЯЦИЯ МЕЖДУ ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИМИ ХАРАКТЕРИСТИКАМИ ПРОЦЕССОВ ИОНИЗАЦИИ И КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЯ И СТРУКТУРНЫМИ ОСОБЕННОСТЯМИ БИОЛИГАНДО.
ОСНОВНЫЕ ИТОГИ И ВЫВОДЫ
ЛИТЕРАТУРА


Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, аминокислоты в растворах с нейтральным значением практически всегда находятся в виде биполярных ионов, или цвитгериоиов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например 3СЬЬСН2СОО. Изоэлектрическая точка определяется значением , при котором средний свободный эффективный заряд молекулы равен нулю. Конечно, в изоэлектрической точке в растворе присутствуют все четыре формы аминокислоты в разные моменты времени одна и та же молекула аминокислоты может быть и катионом, и анионом, и биполярным ионом, и нейтральной частицей. Но при усреднении во времени аминокислота становится электрически нейтральной и не стремится ни к положительно, ни к отрицательно заряженному электродам. Кислотноосновные свойства аминокислот широко используются для их фракционирования и препаративного выделения с помощью электрофореза и ионообменной хроматографии, в том числе и для разделения аминокислот в автоматических аминокислотных анализаторах в клиникодиагностических лабораториях. Алании амипопропионоваи кислота, алифатическая аминокислота, широко распространнная в живой природе. Молекулярная масса ,. Ьалании СИзСНМСООН входит в состав всех белков и встречается в организмах в свободном состоянии. Он относится к числу заменимых аминокислот, так как легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усваиваемого азота 2. Рис. Структуршя формула Ьалатша. Фенилаланин ааминорфенилпропионовая кислота, СцЫОг ароматическая альфааминокислота, существует в двух оптически изомерных формах ЬиО. Ьфенилаланин входит в состав белков множества организмов, а также участвует в ряде важных биохимических процессов. Фенилаланин является незаменимой аминокислотой и исходным сырьм для синтеза другой ароматической аминокислоты тирозина. Из тирозина впоследствии синтезируются такие биологически активные вещества, как адреналин, норадреналии, ДОФА. Непосредственно сам фенилаланин может конвертироваться в один из биогенных аминов фенилэтиламин 2. Рис. Структурная формула Ьфвпилалатш. Комплексные соединения фенилаланина с медыо и большинством других переходных металлов образуются по механизму аналогичному образованию алаиинатпых комплексов медиН аланин Си. Исследования комплексных соединений состава СиРЬез методом рентгено структурного анализа 3, показало что, феиильпая группа расположена удаленно от иона металла. Тем не менее, в работе 3 отмечена повышенная по сравнению с алифатическими аминокислотами устойчивость комплекса СиРЬе2 в растворе, что объясняется слабым дополнительным взаимодействием яэлектропной системы лиганда с ионом металла Ьасккоординация3. Триптофан Зипдолиламинопропионовая, входит в число важнейших природных аминокислот, из которых преимущественно состоят белки всех живых организмов является одной из незаменимых аминокислот. Рис. Структурная формула триптофан. Пептид, природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными амидными связями С0К они могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту например, остаток углевода. По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы пептидов, различают дипегггиды, трипептиды, тетрапептиды и т. Пептиды, содержащие до аминокислотных остатков, называются олигопептидами, а содержащие более аминокислотных остатков, полипептидами. Природные полипептиды с молекулярной массой более 6 тыс. Аминокислотный остаток пептида, несущий свободную ааминщруппу, называется Ыконцевым, а несущий свободную акарбоксильную группу Сконцевым. Название пептида образуется из названий входящих в его состав аминокислотных остатков, перечисляемых последовательно, начиная с 1концевого. При этом используют тривиальные названия аминокислот, в которых окончание ин заменяется ил исключение Сконцевой остаток, название которого совпадает с названием соответствующей аминокислоты. Все аминокислотные остатки, входящие в пептид, нумеруются, начиная с Кконца. Для записи первичной структуры пептида аминокислотной последовательности широко используют трехбуквенные и однобуквепные обозначения аминокислотных остатков например, А1аЯегАьр РЬеСЛу аланил сериласпарагил фенилаланилглицин.