Термодинамические характеристики координационных равновесий β-аланина,L-серина,D,L-α-аланил-D,L-α-аланина,глицил-глицина и глицил-аспарагина с ионами 3d-переходных металлов(II) в водном растворе

• Автор: Дробилова, Ольга Михайловна
• Шифр специальности: 02.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2011
• Место защиты: Иваново
• Количество страниц: 172 с. : ил.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. Литературный обзор.

1. Классификация, строение и физикохимические свойства аминокислот и

низкомолекулярных пептидов. Металлы жизни.

Глава 2. Термодинамические характеристики реакций комплексообразования аминокислот и дипентидов с ионами Зпсреходных металлов
2.1. Анализ литературных данных по константам устойчивости и термодинамическим характеристикам раланина с ионами меди, кобалыаП и цинкаП.
2.2. Термодинамика реакций комплексообразования Ьсерина с ионами никеляИ, кобальтаН, цинкаП и кадмияП
2.3. Термодинамические характеристики реакций образования комплексов В,Ьааланил0,Ьааланина с ионами цинка.
2.4. Комплексообразование глицилглицина с ионами кобальтаН и цинкаИ в водном растворе
2.5. Критический анализ литературных данных по координационным равновесиям в водных растворах глициласпарагина с ионами 1 и

Глава 3. Экспериментальная часть

3.1. Описание и основные характеристики калориметрической установки.
3.2. Методика проведения и расчета калориметрического опыта.
3.3. Проверка работы калориметрической установки
3.4. Реактивы.
Глава 4. Термодинамика реакций комплексообразования аминокислот и дипептидов с ионами Збпереходных металлов
4.1. Термохимическое исследование координационных равновесий раланина с ионами медиП, кобальтаН и цинкаН в водном растворе
4.2. Термодинамика координационных равновесий в системах ион никеляИ
, кобальтаИ, цинкаИ и кадмияИ Ьсерин вода.
4.3. Термодинамика реакций комплексообразования в растворах Э,ЬааланилЭ,Ьааланина с ионами цинкаИ
4.4. Термодинамические характеристики реакций комплексообразования глицилглицина с ионами цинкаИ и кобапьтаН в водном растворе.
4.5. Термохимическое исследование протолитических и координационных равновесий глициласпарагина с ионами никеляЦ и медиН в водном
растворе
Глава 5. Корреляция между термодинамическими характеристиками процессов комплексообразования и структурными особенностями
биолигандов.
Список литературы


Некоторые химические свойства аминокислот обусловлены наличием функциональных групп в радикале. Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают Ьаминокислоты, а при химическом синтезе получаются Отсоединения, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности, как питательные растворы и терапевтические средства в медицине, как промежуточные вещества в косметологии, а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. Пептиды это цепочки аминокислот. Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи, называемой пептидной связью, с образованием молекулы дипептида. Пептидная связь образуется путем отщепления компонентов молекулы воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов рис. Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух пептидных связей и образовать трипептид точно также можно получить тетрапептиды и пентапептиды. Рис. Образование дипептида. На рис. Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют остатками. Аминокислотный остаток, находящийся в том конце пептида, где имеется свободная аминогруппа, называется аминоконцевым или концевым остатком, а остаток на противоположном конце, несущем свободную
карбоксильную группу, карбоксиконцевым, или Сконцевым остатком. Названия пептидов образуют из названий входящих в них аминокислотных остатков в соответствии с их последовательностью, начиная с Чконцевого остатка, как показано на рис. Рис. В природе встречаются пептидные вещества, построенные не только из аминокислот, но содержащие также оксикислоты, длинные остатки жирных кислот и другие компоненты кроме того, в образовании связей между боковыми цепями могут принимать участие не только тиольные функции, но также и гидроксильные группы боковых цепей протеиногенных кислот. С учетом всех этих фактов следует различать гомомерные пептиды, состоящие исключительно из аминокислот, и гетеромерные пептиды, которые кроме аминокислот содержат также небелковые компоненты. Известны также гомодетные и гетеродетные пептиды первые содержат только пептидные связи, во вторых наряду с пептидным связыванием могут встречаться эфирные, дисульфидные или тиоэфирные связи. Пептидная связь имеет свойства частично двойной связи. Это проявляется в уменьшении длины этой связи 0,2 нм по сравнению с длиной простой связи СЫ 0,7 нм рис. Рис. Строение пептидной связи. Эти данные получены Полингом и Кори 6. Частично двоесвязный характер пептидной связи делает невозможным свободное вращение заместителей вокруг нее. Поэтому пептидная группировка является плоской и имеет обычно трансконфигурацию. Аминокислоты и низкомолекулярные пептиды образуют с ионами тяжелых металлов хелатные комплексы, из которых наиболее известны темносиние, хорошо кристаллизующиеся соединения с медьюН. Образование хелата типа СиА2 используется при комплексономстрическом титровании ряда аминокислот. Анализ кристаллических структур комплексов белков с металлами показал, что аминокислотные комплексы металлов имеют октаэдрическое строение, причем два остатка аминокислоты связаны с центральным атомом металла амино и карбоксильными группами, а свободные координационные места заняты водой. Особой устойчивостью отличаются комплексы с аминокислотами, имеющими функциональные боковые цепи, как, например, гистидин, азот имидозола в котором образует дополнительную связь с центральным атомом 1. Характер взаимодействия ионов металлов с аминокислотами существенным образом зависит от среды, что обусловлено зависимостью концентрации различно протонированных форм от среды. Хотя каждая такая форма способна к координации с металлом, однако различное их соотношение позволяет вывести некоторые закономерности среды тип комплекса.