Некоторые особенности комплексообразования оксиаминокислот с медью(II) по данным спектров ЭПР

• Автор: Стаценко, Оксана Владимировна
• Шифр специальности: 02.00.01
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Краснодар
• Количество страниц: 115 с.

Оглавление
Введение и

Глава . Аналитический обзор

1.1. Влияние строения ааминокислот на их взаимодействие с ионами металлов

1.2. Использование данных спектров ЭПР для определения

структуры координационных соединений медиН

1.3. Изучение строения комплексов меди И с аминокислотами и олигопептидами методом ЭПР.
1.3.1. Исследование влияния на комплексообразование аминокислот и их производных методом ЭПР спектроскопии

1.3.2. Участие оксиаминокислот в реакциях

комплексообразован ия.

1.4. Различия в комплексообразовании оптичесих изомеров ааминокислот.

1.5. Методы численной обработки спектров ЭПР равновесных систем
1.5.1.Классическое описание формы линии спектра
1.5.2. Построение спектров с использованием метода спиновой
матрицы плотности.
1.5.3.Совместное применение уравнений Лоренца и метода спиновой матрицы плотности при описании формы линии ЭПР.
Глава 2. Моделирование равновесий в системе ион медиН оксиаминокислота.
2.1. Матричный формализм
2.2. Определение состава равновесной ситемы
2.3. Примеры моделирования спектров
2.4. Проблемы оптимизации параметров.
2.5. Описание компьютерной программы.
Глава 3. Исследование комплексообразования медиИ с йЬсерином и ЦИЛтреонином.
3.1. Использованные реактивы, материалы и оборудование
3.2. Обработка спектров
3.3. Обсуждение результате в. .
3.3.1. Система медьН ЭЬсерин.
3.3.1. Системы медьН ОЬтреонин и медьИ Ьтреонин
Литература


Диссертационная работа выполнена в соответствии с темой научноисследовательской работы кафедры общей и неорганической химии Кубанского государственного университета государственной регистрации 5 в соответствии с координационным планом РАН по направлению 2 по теме Координационные соединения и материалы на их основе. Цель работы. Разработка алгоритма для обработки спектров ЭПР равновесных систем, одновременно содержащих комплексные соединения бэлементов с различными формами лигандов и учитывающего возможность образования их геометрических и структурных изомеров. Определение различий в комплексообразовании различных оптических форм треонина по данным спектров ЭПР. Научная новизна работы. Впервые предложена методика обработки спектров ЭПР сложной равновесной системы, одновременно содержащей комплексные соединения, образованные различными формами лиганда, и позволяющая определять структурные, термодинамические и кинетические характеристики комплексных соединений в растворе. Установлены различия в строении и устойчивости комплексов, образованных различными оптическими формами треонина. Апробация работы Результаты работы представлены в материалах XI Международной конференции i i i i Звенигород, , XX Международной Чугаевской конференции по координационной химии. Ростов на Дону, , VIII Международной конференции vi x i i i Иваново, , Всероссийского симпозиума ХИФПИ. Химия фундаментальные и прикладные исследования, образование Хабаровск, , VI Международного семинара по магнитному резонансу спектроскопия, томография и экология РостовнаДону, , Первой Национальной Конференции Информационновычислительные технологии в решении фундаментальных научных проблем и прикладных задач химии, биологии, фармацевтики и медицины ИВТН. ГЛАВА 1. Взаимодействие металлов с аминокислотами и пептидами привлекает внимание ученых, как явление, вопервых, связанное с координацией, а также как модель реакций ионов металлов с белками. Многочисленные примеры комплексов металлов с аминокислотами и пептидами встречаются в монографиях Мартелла и Кальвина 1, Накамото и Маккарти 2, а также 36. Несмотря на то, что ученые уже довольно долго занимаются проблемой изучения строения и свойств комплексных соединений аминокислот и их производных, в настоящее время продолжается активное изучение этих соединений. Об этом свидетельствуют многочисленные работы в российской и зарубежной научной печати, например 7, в которых описано исследование строения и свойств комплексных соединений различных металлов с участием аминокислот и олигопептидов по данным физических и физикохимических методов. Н3м о п
Кь Кг константы депротонирования аминокислоты по карбоксильной и аминогуппе соотвественно. Природа аминокислот обуславливает возможный тип реализации комплексного соединения ее с ионом металла при рК преобладает протонированная форма аминокислоты, практически не участвующая в реакциях комплексообразования. При рК рК2 преобладает форма цвиттериона максимальное ее содержание при рНр1, образующая с металлами комплексы молекулярного типа посредством координации через атомы кислорода ионизированной карбоксильной группы. Атом азота аминокислоты проявляет свои донорные свойства в случае высоких значений при условии диссоциации протона и образует комплексы с ионами переходных металлов Со, СоП, 1, СиН, Р1, Р и другими . При этом аминокислота становится бидентатным лигандом, координируясь через карбоксильную и аминогруппы, образуя хелатные комплексы. Наличие дополнительных донорных групп, имеющих различную природу и в зависимости от этого способных поразному участвовать в реакциях комплексообразования, предоставляя металлам различные связывающие группы, входящие в их состав. В таблице 1. К и аминогрупп рК2, донорных групп, находящихся в боковой цепи аминокислотрКдГ, а также значение в изоэлектрической точке р1 некоторых аминокислот. Как видно из таблицы 1. Участие какойлибо функциональной группы в связывании металла зависит от двух факторов, а именно насколько успешно эта функциональная группа конкурирует с другими соседними группами и насколько успешно ионы металла конкурируют с протонами за потенциально донорные атомы.