Метаболическая функция эндотелия и оксидантный статус у лиц с гиперхолестеринемией и у больных с различными формами ишемической болезни сердца

• Автор: Лупач, Наталья Михайловна
• Шифр специальности: 14.01.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2011
• Место защиты: Владивосток
• Количество страниц: 130 с. : 4 ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ
Список сокращений
Введение
Глава 1. Нарушения метаболической функции эндотелия и оксидантного
статуса у лиц с гиперхолестеринемией и у больных ишемической
болезнью сердца (обзор литературы)
1.1. Роль гиперхолестеринемии в развитии ишемической болезни сердца
1.2. Атеросклероз как “свободнорадикаяьная патология”
1.3. Метаболическая функция эндотелия
1.4. Роль матриксных металлопротеиназ и тканевых ингибиторов в атерогенезе
1.5. Ишемически измененный альбумин и различные формы
ишемической болезни сердца
1.6. Биологически активные вещества из морских гидробионтов как перспективные регуляторы клеточного метаболизма
Г лава 2 . Материалы и методы исследования
2.1. Общая характеристика контингента больных
2.2. Методы исследования
2.2.1. Исследование общей оксидантной и антиоксидантной
активности сыворотки крови
2.2.2 Исследование нитроокидпродуцирующей функции
эндотелия
2.2.3. Определение уровня комплекса матриксная металлопротеи-наза-9/тканевой ингибитор металлопротеиназ-
2.2.4, Определение ишемически измененного альбумина в сыворотке крови
2.3. Методы статистической обработки полученных данных
Глава 3. Оксидантный статус и нитрооксидпродуцирующая функция эндотелия у лиц с гиперхолестеринемией и у больных с различными формами
ишемической болезни сердца
3.1. Общая оксидантная и антиоксидантная активность у лиц с гиперхолестеринемией и у больных со стабильной стенокардией З ФК и инфарктом миокарда
3.2. Нитропродуцирующая функция эндотелия у лиц с гиперхолестеринемией и у больных ишемической болезнью
сердца
Глава 4. Комплекс матриксная металлопротеиназа-9/тканевой ингибитор металлопротеиназ-1 и ишемически измененный альбумин у лиц с гиперхолестеринемией и у больных с различными формами ишемической болезни сердца
4.1. Комплекс матриксная металлопротеиназа-9/тканевой ингибитор
металлопротеиназ-1 у лиц с гиперхолестеринемией и у больных со стабильной стенокардией З ФК и инфарктом миокарда
4.2. Содержание ишемически измененного альбумина у лиц с
гиперхолестеринемией и у больных с различными формами
ишемической болезни сердца
Глава 5. Оценка взаимосвязей в системе матриксных металлопротеиназ, оксидантного статуса, нитропродуцирующей функции эндотелия и
связывающей способности альбумина
Глава 6. Возможности ранней профилактики метаболических нарушений с помощью эхинохром-содержащего препарата у лиц с гиперхолестеринемией без клинических проявлений ишемической
болезни сердца
Обсуждение результатов
Выводы

Практические рекомендации Список литературы
альбумин. Синтезируется СА в печени. За 24 часа в организме синтезируется 10-15 г альбумина. Концентрация альбумина в плазме крови 35-50 г/л, в лимфатической системе - альбумина 15-36 г/л, в межклеточной жидкости - 3 г/л, в ликворе - 0,3 г/л. Всего в плазме 120-140 г альбумина (40%), вне кровяного русла - 360 г (60%), т.е. в организме человека находится около 0,5 кг альбумина [2].
Важнейшая^ функция альбумина в организме - это обратимое связывание и транспорт низкомолекулярных эндогенных И' экзогенных лигандов. Круг веществ, способных связываться с альбумином, огромен: лекарственные препараты, метаболиты (важнейшими, из них являются жирные кислоты и гемовые производные), гормоны, ионы металлов, красители. Точное число лигандов, которое способна связать 1 молекула альбумина; неизвестно, иногда оно превышает 10. Альбуминовая молекула обладает высокой чувствительностью, а именно, связывание 1 молекулы лиганда массой около 300 Да с альбуминовой глобулой радикально меняет свойства всей глобулы.
Молекулярные механизмы связывания СА с различными лигандами еще не раскрыты полностью, но в последние годы достигнуты заметные успехи в идентификации лигандсвязывающих участков белковой молекулы.
Главными связывающими центрами альбумина являются следующие:
• центр I для связывания малых органических молекул, локализованный в субдомене П-а молекулы альбумина;
• центр II для связывания малых органических молекул, локализованный в субдомене Ш-а молекулы альбумина;
• центр III и IV для длинноцепочечных жирных кислот;
• центр V - остаток Суэ(34) со свободной БН-группой;
• центр VI - Т4-концевой участок, связывающий ионы металлов.
Большую роль в изучении физических свойств связывающих центров
альбумина, в частности - непосредственно в плазме (сыворотке) крови, - сыграл метод флуоресцентных зондов. При добавлении флуоресцентного зонда К-35 в