Диагностическое значение пепсинобразующей функции желудка в выявлении предопухолевых изменений слизистой оболочки желудка при хроническом атрофическом гастрите

• Автор: Альпер, Григорий Александрович
• Шифр специальности: 14.01.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2013
• Место защиты: Санкт-Петербург
• Количество страниц: 114 с. : 7 ил.

Оглавление
Сокращения
Введение
Глава I. ФУНКЦИОНАЛЬНО-МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ СЛИЗИСТОЙ ОБОЛОЧКИ ЖЕЛУДКА, ПАТОМОРФОЛОГИЧЕСКИЕ И ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ПРИ ХРОНИЧЕСКОМ АТРОФИЧЕСКОМ ГАСТРИТЕ
1.1. Функционально-морфологические особенности нормальной
слизистой оболочки желудка и ее регенераторной активности
1.2. Основные патоморфологические изменения слизистой оболочки
желудка при хроническом гастрите
1.3. Влияние Helicobacter pylori на функционально-морфологическое
состояние слизистой оболочки желудка при хроническом гастрите
1.4. Нарушение секреторной и эндокринной функций желудка при
хроническом гастрите
1.5. Способы оценки активности ферментов желудочного сока
Глава И. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. Характеристика обследованных больных
2.2. Материалы и методы
ГЛАВА III. ОСОБЕННОСТИ СЛИЗИСТОЙ ОБОЛОЧКИ ЖЕЛУДКА У БОЛЬНЫХ С ХРОНИЧЕСКИМ АТРОФИЧЕСКИМ ГАСТРИТОМ
3.1. Особенности клинической картины у больных с хроническим атрофическим гастритом
3.2. Эндоскопическая характеристика слизистой оболочки желудка у больных с хроническим гастритом

3.3. Особенности воспалительной реакции слизистой оболочки желудка
3.4. Основные патоморфологические изменения слизистой оболочки желудка у больных с хроническим гастритом
3.5. Морфологические изменения слизистой оболочки желудка у больных с хроническим атрофическим гастритом в зависимости от преимущественной локализации
ГЛАВА IV. ВЛИЯНИЕ HELICOBACTER PYLORI НА
МОРФОЛОГИЧЕСКУЮ КАРТИНУ СЛИЗИСТОЙ ОБОЛОЧКИ ЖЕЛУДКА У БОЛЬНЫХ С ХРОНИЧЕСКИМ АТРОФИЧЕСКИМ ГАСТРИТОМ
4.1. Распространенность Helicobacter pylori в слизистой оболочке желудка у больных с хроническим гастритом
4.2. Взаимосвязь инфекции Helicobacter pylori и морфологических изменений слизистой оболочки у больных с хроническим гастритом
ГЛАВА V. ОСОБЕННОСТИ ПЕПСИНОБРАЗУЮЩЕЙ ФУНКЦИИ ЖЕЛУДКА У БОЛЬНЫХ С ХРОНИЧЕСКИМ АТРОФИЧЕСКИМ ГАСТРИТОМ
5.1. Особенности пепсинобразующей функции желудка у больных с хроническим гастритом
ГЛАВА VI. ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
СОКРАЩЕНИЯ, ПРИНЯТЫЕ В ДИССЕРТАЦИИ ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота ИЛ - интерлейкин ПГ-I - пепсиноген-1 ПТ-II - пепсиноген-П РНК - рибонуклеиновая кислота СОЖ - слизистая оболочка желудка ХАГ - хронический атрофический гастрит D-клетки - соматостатинпродуцирующие клетки Ес-клетки - энтерохромаффинные клетки Ecl-клетки - энтерохромаффиноподобные клетки G-клетки - гастринпродуцирующие клетки
H. pylori - Helicobacter pylori

изоформ предшественников пепсина, первые пять из которых составляют группу пепсиногена I, оставшиеся два - пепсиноген II.
ПГ I и III II являются белками с относительной молекулярной массой 43500 и 40500 соответственно. Относительная молекулярная масса активированного пепсина по различным данным колеблется в диапазоне от 35330 до 39950. Указанные изоэнзимы отличаются рядом химических и физико-химических свойств - pH оптимумом действия, термостабильностью, скоростью передвижения в электрическом поле, иммунологическими свойствами, однако специфических ингибиторов для каждого изофермента не выявлено. Пепсин II более стабилен в щелочной среде, чем пепсин I. Денатурация пепсина I происходит при pH 6,5, пепсин II - при pH выше 7,0 (Калиновский В.П. и соавт., 2009).
ПГ I вырабатывается главными шеечными клетками главных желез СОЖ. ПГ II также частично вырабатывается этими клетками, но большей частью - пилорическими железами желудка и бруннеровскими железами двенадцатиперстной кишки. В сыворотке крови содержатся как ПГ I, так и ПГ II, что может использоваться в диагностических целях (Samloff J. М., 1971; Parkin D.M. et al., 1997).
ПГ I переводится в соответствующий пепсин при pH 3,0 и ниже в результате внутримолекулярной активации. Эта реакция является аутокаталитическим процессом, имеющим максимальную скорость при pH
2,0. Активизация ГТГ II происходит так же, как и ПГ I, однако, этот процесс протекает значительно медленнее.
Пепсин I проявляет максимальную протеолитическую активность при pH 1,5-2,0, пепсин II - при pH 3,0. Отличаются они и по специфической активности по отношению к различным субстратам (Приворотский В.Ф. и соавт., 1993), в частности по протеолизу бычьего альбумина пепсин II в 1,6 раза активнее пепсина I. В организме протеолиз протекает в результате синхронного действия всех изоэнзимов пепсина, которые отличаются физико-химическими характеристиками. Значение pH 1,0-2,0, необходимое