+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Cтруктурные основы функционального разнообразия протеолитических ферментов

  • Автор:

    Демидюк, Илья Валерьевич

  • Шифр специальности:

    03.01.06

  • Научная степень:

    Докторская

  • Год защиты:

    2012

  • Место защиты:

    Москва

  • Количество страниц:

    199 с. : 55 ил.

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы

Список использованных сокращений и обозначений
(+)РНК-вирус, вирус, геном которого представлен кодирующей цепью РНК ЗСЬрго, ЗС-подобная протеаза 3CLSP, ЗС-подобная сериновая протеаза ЗСрго, ЗС протеаза пикорнавируса ASGEP, глутамилэндопептидаза Actinomyces species BCPI, ингибитор цистеиновой протеазы Bombyx mori BIGEP, глутамилэндопептидаза Bacillus intermedius BIGEP-AP, обработанная аминопептидазой Aeromonas proteolytica глутамилэндопептидаза Bacillus intermedius BIGEP-Bs, рекомбинантная глутамилэндопептидаза Bacillus intermedius, полученная в клетках Bacillus subtilis BIGEP-T213, глутамилэндопептидаза Bacillus intermedius с мутацией His 186(213)—>Thr BLGEP, глутамилэндопептидаза Bacillus licheniformis bpF, бациллопептидаза F
BSGEP, глутамилэндопептидаза Bacillus subtilis Cal,2, сайт связывания ионов кальция 1 и 2 у термолизина и ТПП СаЗ, сайт связывания иона кальция 3 у термолизина и ТПП Са4, сайт связывания иона кальция 4 у термолизина и ТПП
CB, катепсин В
CC, катепсин С
CD, катепсин D CL, катепсин L СХ, катепсин X
DFP, диизопропилфторфосфат
DMEM, модифицированная Дальбекко среда Игла
Dsgl, десмоглеин
EAV-nsp4, неструктурный белок 4 вируса артериита лошади Еса, внеклеточная протеаза Erwinia carotovora EFGEP, глутамилэндопептидаза Enterococcus faecalis EGTA, этиленгликольтетрауксусная кислота ETA, эпидермолитический токсин A Staphylococcus aureus ЕТВ, эпидермолитический токсин В Staphylococcus aureus ETD, эпидермолитический токсин D Staphylococcus aureus ExhA, эпидермолитический токсинА Staphylococcus hyicus ExhB, эпидермолитический токсин В Staphylococcus hyicus ExhC, эпидермолитический токсин С Staphylococcus hyicus ExhD, эпидермолитический токсин D Staphylococcus hyicus FITC, флуоресцеина изотиоцианат F-актин, фибриллярный актин
Glu-SFP, глутамилэндопептидаза Streptomyces fradiae

Glu-SGP, глутамилэндопептидаза Streptomyces griseus Glu-V8, протеаза V8 Staphylococcus aureus G-актин, глобулярный актин
IC50, концентрация ингибитора, при которой активность фермента составляет половину от максимальной IPS 1, внутриклеточная сериновая протеаза 1 IPTG, изопропил-Р-О-тиогалактопиранозид МСР-02, вибриолизин из Pseudoalteromonas sp. SM9913 MES, 2 - (N - м о р ф о л и н о )э т а н с у л і) ф о н о в а я кислота Мр1, металлопротеаза Listeria monocytogenes Mpr-Thr, металлопротеаза Thermoactinomyces sp. 27a NAPase, протеаза A Nocardiopsis alba
NMat, вариант металлопротеазы Thermoactinomyces sp., содержащий пропептид и зрелую часть nsp4, неструктурный белок 4 OD, оптическая плотность 0-GL, н-октил-[1-0-глюкопиранозид РАЕ, эластаза Pseudomonas aeruginosa PC, пробелокконвертаза pCD, прокатепсин D
PC-PLC, широкоспецифичная фосфолипаза С Listeria monocytogenes PDB, Protein Data Bank, Research Collaboratory for Structural Bioinformatics, Rutgers University, New Brunswick, NJ, USA
Pi, неорганический фосфат Pin, протеализин
PlnHis6, зрелый протеализин, несущий шесть остатков гистидина в С-концевой области
PMSF, фенилметилсульфонилфторид
POIA1, ингибитор 1 протеиназы А из Pleurotus ostreatus
pro, пропептид протеализина
proPln, предшественник протеализина
proPlnHis6, предшественник протеализина, несущий шесть остатков гистидина в С-концевой области
proPlnHis6/A, предшественник протеализина, несущий шесть остатков гистидина в С-концевой области и мутацию Glul 13 —>А 1а в активном центре фермента PRRSV-nsp4, неструктурный белок 4 вируса свиного репродуктивного и респираторного синдрома PVDF, поливинилденфторид Sbt, субтилизин SbtE,субтилизин Е SDS, додецилсульфат натрия
SEGEP, глутамилэндопептидаза Staphylococcus epidermidis SGPB, протеаза В из Streptomyces griseus

Sma, минорная протеаза Serratia marcescens
SNMat, вариант металлопротеазы Thermoactinomyces sp., содержащий препептид, пропептид и зрелую часть SNMatC, вариант металлопротеазы Thermoactinomyces sp., содержащий пре- и пропептид, зрелую часть и С-концевую последовательность SspA, стафилококковая сериновая протеаза А SspB, стафопаин В
SSSS, staphylococcal scalded-skin syndrome (стафилококковый синдром ошпаренной кожи)
STGEP, глутамилэндопептидаза Streptomyces thermovulgaris SWGEP, глутамилэндопептидаза Staphylococcus warneri tCB, укороченный на 51 аминокислотный остаток с N-конца катепсин В Tin, термолизин
Tris, трис-(гидроксиметил)аминометан
TSGEP, глутамилэндопептидаза Thermoactinomyces species
Vipl, вегетативный инсектицидный белок 1 Bacillus cereus
Vip2, вегетативный инсектицидный белок 2 Bacillus cereus
X-gal, 5-бром-4-хлор-3-индолил-Р-Б-галактопиранозид
Z-Glu-pNA, и-нитроанилид N-бензилоксикарбонил-глутаминовой кислоты
a-LP, a-литическая протеаза
а.о., аминокислотный остаток
АКР, аминоконцевой регион
ГЭПаза, глутамилэндопептидаза
ЗККЖ, западный кукурузный корневой жук
КЖ, культуральная жидкость
ККР, карбоксиконцевой регион
ОЕ, оптическая единица
ПААГ, полиакриламидный гель
пн, пара нуклеотидов
ПЦР, полимеразная цепная реакция
ПЭГ ММЭ 2000, монометиловый эфир полиэтиленгликоля 2000 РНКаза А, рибонуклеаза А
CTLA-2, антиген-2 цитотоксических Т-лимфоцитов тпн, тысяча пар нуклеотидов ТПП, термолизинподобная протеаза ТХУ, трихлоруксусная кислота
ФАГЛА, 3-(2-фурил)акрилоил-глицил-Ь-лейцинамид ХПП, химотрипсинподобная протеаза ЭДТА, этилендиаминтетрауксусная кислота

образованные а-карбоксильными группами не только Glu, но и Gin [325, 326, 338]. Клеточные ферменты расщепляют связи после остатков глутамина крайне плохо. Значительно лучше они гидролизуют связи, образованные а-карбоксильными группами аспарагиновой или цистеиновой кислоты, хотя, безусловно, гораздо менее эффективно, чем субстраты с Glu-Pl [296, 297, 321, 339-342]. Таким образом, несмотря на консервативную структуру S1 участков, для вирусных протеаз, по-видимому, важнее геометрия боковой цепи остатка в Р1 положении, а для клеточных протеаз - заряд. Имеющиеся сегодня данные не позволяют установить причину таких различий, возможно, они определяются пространственным распределением зарядов по молекулам белков в целом.
Подводя итог всему изложенному выше, необходимо признать, что структурные детерминанты, определяющие субстратную специфичность ГЭПаз стрептомицетов и (+)РНК-вирусов, остаются не выясненными. Традиционный путь исследований, сочетающий рентгеноструктурный анализ, сайт-направленный мутагенез и изучение каталитических свойств ферментов, не позволил достичь желаемого результата в рамках данных моделей. Поэтому были предприняты попытки привлечь другие подходы (например, моделирование пространственных структур) и использовать в качестве объектов исследования ГЭПазы из других организмов.
2.2.6. Моделирование пространственных структур глутамилэндопептидаз
Первая работа, посвященная моделированию пространственной структуры ГЭПазы - Glu-SGP [343], была опубликована лишь несколькими месяцами раньше публикации структуры фермента, установленной методом рентгено-струкрурного анализа, — первой кристаллической структуры ГЭПазы [316]. Безусловно, это обесценило выводы теоретического исследования. Однако сравнение теоретических и экспериментальных результатов продемонстрировало: моделирование структур ГЭПаз на основе известных структур ХПП с другой специфичностью позволяет адекватно предсказать строение субстратсвязывающего центра, что стимулировало продолжение модельных исследований. Итогом последних стала публикация работы, посвященной моделированию каталитических центров и субстратсвязывающих областей всех известных на тот момент ГЭПаз [318]. Сделанные в этом исследовании предсказания имеют сегодня, в основном, историческое значение, так как в настоящее время экспериментально установлены пространственные структуры либо проанализированных авторами ферментов, либо их близких гомологов. (Эти структуры будут рассмотрены ниже.) Однако обсуждаемая работа остается единственным опубликованным исследованием, где проведено детальное сравнение

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.156, запросов: 967