Клинико-диагностические определения активности ангиотензинпревращающего фермента у больных пневмонией и хроническими обструктивными заболеваниями легких

• Автор: Альтшулер, Борис Юрьевич
• Шифр специальности: 14.00.46
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2002
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 136 с.

ВВЕДЕНИЕ . ГЛАВА 1. Гуморальные механизмы регуляции артериального давления. Регионарные ренинангиотензиновые системы. Локализация ангиотензинпревращающего фермента в организме человека. Ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента. ГЛАВ А 2. ГЛАВА 3. Методы обследования больных. Методики получения и хранения биологических материалов. Критерии отбора контрольной группы. Схемы экспериментов i vi. ГЛАВА 4. Разделение больных ХОБЛ на подгруппы по особенненостям клинической картины. Изменение активности АПФ в сыворотке крови у больных ХОБЛ . Большинство исследователей убеедены, что основную роль в активации ренина играет каликреин почек, хотя допускается и участие в этом процессе плазменной фракции каликреина ,4. Образующийся главным образом в печени ангиотензиноген 1, подвергается действию ренина, превращаясь в физиологически инертный декапептид ангиотензин1. АПО отщепляет от ангиотензина1 дипептид гислей, приводя к образованию сильнейшего эндогенного вазоконстриктора ангиотензина2 ,1. Прессорный эффект последнего в десять раз превышает действие норадреналина ,.


Как известно, воздействие катехоламинов на МКК более значительно чем на БКК. Последнее было установлено из корреляционного анализа взаимоотношения катехоламинов мочи с величинами гемодинамических показателей малого и большого круга кровообращения . В высоких концентрациях ангиотензин2 способен оказывать прямое деструктивное действие на эндотелиальные и эпителиальные клетки легких. Это сопровождается нарушением диффузии газов и пропотеванием плазмы крови в просвет альвеолы 1,9,5. В сосудистом русле ангиотензин2 сохраняет активность около двух минут 0. Существует два пути для его дальнейшего метаболического превращения. Под действием аминопептидазыА от его Мконца отщепляется остаток аспарагиновой кислоты, в результате чего образуется ангиотензин3, имеющий очень низкую прессорную активность. Ангиотензин3, однако, является более сильным стимулятором синтеза альдостерона, чем его предшественник 0. Меньшее значение играет альтернативный путь инактивации ангиотензина2, существование которого впервые показал в году академик В. Н.Орехович с сотр. Активная в нейтральной среде тиоловая протеиназа впервые она была выделена из селезеночных гомогенизатов гидролизует ангиотензин2 на два тетрапептида. Одновременно АПФ вызывает разрушение депрессорного полипептида брадикинина, последовательно отщепляя от его Сконца дипептиды фенарг и серпро, причем активность брадикинина теряется полностью уже после отщепления первого дипептида. Характерной особенностью АПФ является неспособность гидролизовать пептидные связи, образованные при участии иминогруппы пролина.