+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Макроглобулины : Сравнительная характеристика и участие в иммунологических процессах

  • Автор:

    Зорина, Раиса Михайловна

  • Шифр специальности:

    14.00.36

  • Научная степень:

    Докторская

  • Год защиты:

    2002

  • Место защиты:

    Новокузнецк

  • Количество страниц:

    225 с. : ил

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы

ГЛАВА 1. Вопросы терминологии. Реакции макроглобулинов с ферментами. ГЛАВА 2. Методы химического анализа полученных белков. Методы определения антипротеазнон активности макроглобулинов. Зональный электорофорез и изоэлектрическое фокусирование. Методы получения антисывороток к макроглобулнна. Твердофазный иммуноферментный анализ. Способы получения других антигенов и антител. Методы статистической обработки данных
ношение между ним и связанными протеиназами не превышает , т. Считается, что при захвате протсолнтиков образуется нзопептидная связь гаммаглутамилэпсилонлизин между лизином ферментов и глутаминовой кислотой молекулы МГ. Высоким аффинитетом к МГ обладают хнмотрипсин, папаин и плазмин, умеренным субтилизин, эластаза и тромбин, а слабым проназа и трипсин. Однако, степень ковалентной фиксации протеиназ мало связана с их аффинитетом к МГ для папанна, проназы и трипсина оно достигает , тромбина и субтнлизина , химотрипсина и эластазы , а для плазмина лишь О. Следовательно, фиксация протеолитических ферментов может осуществляться как ковалентным, так и нековалентным путем.


Связанные МГ ферменты сохраняют активность по отношению к протаминсульфату и низкомолекулярным синтетическим субстратам. Низкомолекулярные ингибиторы протенназ соевый ингибитор трипсина не способны проникать в ловушку и блокировать активность ферментов, связанных МГ Веремеенко К. Н. и др. Связывание МГ протеиназ различной молекулярной массы осталось не изученным. Аналогичные исследования по изучению свойств 2 и РАРРА также не проводились. Комплекс МГпротеиназа быстро выводится из системы кровообращения период его иолувыведения не превышает 1,5 минут, тогда как нативный белок, способен долго находиться в организме i Р. Изменение конформации, вызванное связыванием фермента, приводит к экспрессии на поверхности молекул МГ скры тых участков рецепторов для связывания с различными клетками. Установлено, что радиоактивно меченый комплекс МГ человека с трипсином полностью исчезает из кровотока крыс в течение минут. Через минут метки обнаруживается в гепатоцитах, а остальное количество в клетках кропи и фибробластах vi О. Из фибробластов выделен соответствующий рецептор, присоединяющий комплекс МГ с трипсином, но не реагирующий с нативным белком V v . V.,6. Реакция комплекса МГтрипсин с рецептором гепатоцитов не блокируется углеводами, но угнетается аффннантом протеиназ антибиотиком бацитрацином i . С другой стороны показано, что углеводы могут регулировать скорость поглощения указанного комплекса гепатоцитами i . V., , . В последние годы большое внимание уделяется изучению двух основных типов клеточных рецепторов для МГ.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.129, запросов: 967