Макроглобулины : Сравнительная характеристика и участие в иммунологических процессах

Макроглобулины : Сравнительная характеристика и участие в иммунологических процессах

Автор: Зорина, Раиса Михайловна

Шифр специальности: 14.00.36

Научная степень: Докторская

Год защиты: 2002

Место защиты: Новокузнецк

Количество страниц: 225 с. ил

Артикул: 2302285

Автор: Зорина, Раиса Михайловна

Стоимость: 250 руб.

Макроглобулины : Сравнительная характеристика и участие в иммунологических процессах  Макроглобулины : Сравнительная характеристика и участие в иммунологических процессах 

ГЛАВА 1. Вопросы терминологии. Реакции макроглобулинов с ферментами. ГЛАВА 2. Методы химического анализа полученных белков. Методы определения антипротеазнон активности макроглобулинов. Зональный электорофорез и изоэлектрическое фокусирование. Методы получения антисывороток к макроглобулнна. Твердофазный иммуноферментный анализ. Способы получения других антигенов и антител. Методы статистической обработки данных
ношение между ним и связанными протеиназами не превышает , т. Считается, что при захвате протсолнтиков образуется нзопептидная связь гаммаглутамилэпсилонлизин между лизином ферментов и глутаминовой кислотой молекулы МГ. Высоким аффинитетом к МГ обладают хнмотрипсин, папаин и плазмин, умеренным субтилизин, эластаза и тромбин, а слабым проназа и трипсин. Однако, степень ковалентной фиксации протеиназ мало связана с их аффинитетом к МГ для папанна, проназы и трипсина оно достигает , тромбина и субтнлизина , химотрипсина и эластазы , а для плазмина лишь О. Следовательно, фиксация протеолитических ферментов может осуществляться как ковалентным, так и нековалентным путем.


Связанные МГ ферменты сохраняют активность по отношению к протаминсульфату и низкомолекулярным синтетическим субстратам. Низкомолекулярные ингибиторы протенназ соевый ингибитор трипсина не способны проникать в ловушку и блокировать активность ферментов, связанных МГ Веремеенко К. Н. и др. Связывание МГ протеиназ различной молекулярной массы осталось не изученным. Аналогичные исследования по изучению свойств 2 и РАРРА также не проводились. Комплекс МГпротеиназа быстро выводится из системы кровообращения период его иолувыведения не превышает 1,5 минут, тогда как нативный белок, способен долго находиться в организме i Р. Изменение конформации, вызванное связыванием фермента, приводит к экспрессии на поверхности молекул МГ скры тых участков рецепторов для связывания с различными клетками. Установлено, что радиоактивно меченый комплекс МГ человека с трипсином полностью исчезает из кровотока крыс в течение минут. Через минут метки обнаруживается в гепатоцитах, а остальное количество в клетках кропи и фибробластах vi О. Из фибробластов выделен соответствующий рецептор, присоединяющий комплекс МГ с трипсином, но не реагирующий с нативным белком V v . V.,6. Реакция комплекса МГтрипсин с рецептором гепатоцитов не блокируется углеводами, но угнетается аффннантом протеиназ антибиотиком бацитрацином i . С другой стороны показано, что углеводы могут регулировать скорость поглощения указанного комплекса гепатоцитами i . V., , . В последние годы большое внимание уделяется изучению двух основных типов клеточных рецепторов для МГ.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.231, запросов: 198