Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 250 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск
Рецепторные свойства и морфология тонких пленок на основе олигопептидов
  • Автор:

    Ефимова, Ирина Георгиевна

  • Шифр специальности:

    02.00.04

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    2012

  • Место защиты:

    Казань

  • Количество страниц:

    179 с. : ил.

  • Стоимость:

    250 руб.

Страницы оглавления работы

СОДЕРЖАНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1 Л. Терминология: биоцеолиты как часть органических цеолитов
1.2 Структурные характеристики олигопептидов как биоцеолитов, их классификация
1.3. Явление полиморфизма
1.4. Изменение морфологии тонких пленок олигопептидов, факторы, влияющие на нее
1.5. Рецепторные свойства биоцеолитов
1.6. Практическое применение
ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
2.1. Объекты исследования
2.2.1. Методика получения наноразмерных пленок олигопептидов
2.2.2. Методика определения сенсорных откликов
2.3. Методика измерения порошковых дифрактограмм
2.4. Методика проведения ТГ/ДСК/МС анализа
2.5. Методика проведения измерений атомно-силовой микроскопией (АСМ)
2.6. Методика проведения измерений сканирующей электронной
микроскопией (СЭМ)
ГЛАВА 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
3.1. Рецепторные свойства тонких пленок олигопептидов по отношению к парообразным органическим соединениям и воде по данным пьезоэлектрических сенсоров на основе кварцевых микровесов (ЦСМ-сенсоры)
3.2. Соотношения типа «структура-свойство» для процессов связывания парообразных соединений олигопептидами

3.3. Фрактальная размерность поверхности пленок олигопептидов
3.4. Результаты порошковой дифрактометрии олигопептидов
3.4.1. Данные порошковой дифрактометрии дипептида АУ до и после насыщения парообразными «гостями»
3.4.2. Данные порошковой дифрактометрии трипептида ЫХ до и после насыщения парообразными «гостями»
3.5. Влияние гидратации трипептида ЫХ на связывание гидрофобных и гидрофильных «гостей» по данным С>СМ-сенсоров
3.6. Результаты ТГ/ДСК/МС анализа продуктов насыщения порошков олигопептидов парообразными «гостями»
3.6.1. Результаты ТГ/ДСК/МС анализа дипептида АУ и его соединений включения
3.6.2. Результаты ТГ/ДСК/МС анализа трипептида ЫХ и его соединений включения
3.7. Изменение морфологии пленок олигопептидов по данным АСМ: обратимое и необратимое изменение морфологии
3.7.1. Изменение морфологии тонких пленок дипептида АУ под действием паров органических соединений
3.7.2. Изменение морфологии тонких пленок дипептида УА под действием паров органических соединений
3.7.3. Изменение морфологии тонких пленок дипептида УУ под действием паров органических соединений
3.7.4. Изменение морфологии тонких пленок трипептида ЫХ под действием паров органических соединений
3.8. Сопоставление результатов сенсорного анализа и атомно-силовой
микроскопии
РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИЛОЖЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
AFG, L- Ala-L-Phe-L-Gly - ь-аланил-| ,-фенилаланил-|,-глицин
Ala-Ala-Ala - аланил-аланил-аланин
Ala-Ala-Glu - аланил-аланил- глютамин
AI, Ala-Ile - аланил-изолейцин
Aib - а-амино изобутиловая кислота
АІа - аланин
Ala-Leu - аланил-лейцин
AV, Al a-Val - аланил-валин
Azpy - 4,4'-азопиридин
Віру - бипиридин
Вое - трет-бутилацетат
DBM - PhCOCHCOPh, дибензоилметанат
FAG, L-Phe-L-Ala-L-Gly - ь-фенилаланил-ь-аланил-ь-глицин
FF, Phe- Phe - дифенилаланин, фенилаланил-фенилаланин
FFF - трифенилаланин, фенилаланил-фенилаланил-фенилаланин
FFPP, Phe-Phe-Pro-Pro - фенилаланил-фенилаланил-пролил-пролин
FPFP, Phe-Pro-Phe-Pro - фенилаланил-пролил-фенилаланил-пролин
FPPF, Phe-Pro-Pro-Phe - фенилаланил-пролил-пролил-фенилаланин
GAF, L-Gly-L-Ala-L-Phe - ь-глицил-ь-аланил-ь-фенилаланин
GAI, L-Gly-L-Ala-L-Ile - [-глицил-аланил-ь-изолецин
GAL, L-Gly-L-Ala-L-Leu - [ -глицил-| -аланил-ь-лейдин
GAV, L-Gly-L-Ala-L-Val - ь-глицил-ь-аланил-ь-валин
GAV-9, NH2-VGGAVVAGV-CONH - ІЧНг-валил-глицил-глицил-аланил-
валил-валил-аланил-глицил-валил-CONFI
GGV, L-Gly-L-Gly-L-Val - ь-глицил-ь-глицил-ь-валин
GLT - глицил-лейцил-тирозин
Gly - глицин
Gly-Gly-Gly-Trp-Gly - глицил-глицил-глицил-триптофан-глицин
HFIP - 1,1,1,3,3,3-гексафтор-2-пропанол
H-Phe-Phe-NH2 - Н-фенилаланил-фенилаланил-МВ
IA, Ile-Ala - изолейцил-аланин
Ile - изолейцин
Ile-Ile - изолейцил-изолейцин
Ile-Leu - изолейцил-лейцин
Ile-Phe - изолейцил-фенилаланин
Ile-Ser - изолейцил-серин
IV, Ile-Val - изолейцил-валин
Leu - лейцин
Leu-Ala - лейцил-аланин
Leu-Ile - лейцил-изолейцин
Leu-Leu - лейцил-лейцин
Leu-Phe - лейцил-фенилаланин
Leu-Val - лейцил-валин

Рис. 16. АСМ изображение нанотрубок на основе дифенилаланина в водно-1,1,1,3,3,3-гексафторо-2-пропанольном растворе на поверхности
слюды при напряженности внешнего магнитного поля а) 0 Тесла (масштабная полоска 25 мкм), б) 12 Тесла (масштабная полоска 25 мкм), [107].
Наибольший интерес вызывают сообщения о формировании той или иной полиморфной модификации олигопептидов при воздействии на их пленки паров органических веществ. Исследования в этой области ведутся недолгое время, и наибольших успехов добилась группа профессора Парка (Park C.B.), изучающая поведение пленок дифенилаланина. Известно, что ароматические гомодипептиды (дифенилаланин и его производные) способны к самоассоциации с формированием нанотрубок и фибриллярных структур [108], но впервые только группа профессора Парка стала изучать твердофазную самоассоциацию дипептидов под действием паров органических веществ. В работе [109] этой группы сообщается, что при воздействии паров анилина при 150°С на пленку дифенилаланина из аморфной пленки дифенилаланина сформировались перпендикулярно ориентированные к подложке нанопровода, рис. 17.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.096, запросов: 962