Влияние нагрузок различной интенсивности на концентрацию белка теплового шока с молекулярной массой 70 кДа

• Автор: Шкурников, Максим Юрьевич
• Шифр специальности: 14.00.51
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 117 с. : 6 ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение
Глава I. Современное состояние проблемы оценки адаптации к нагрузкам различной интенсивности
Биохимические и гормональные показатели адаптации к нагрузкам различной интенсивности
Белки теплового шока, как показатель адаптации к физическим нагрузкам
Глава II. Методы исследования
Организация исследования
Определение концентрации БТШ70 методом ИФА
Определение биохимических и гормональных показателей
Определение концентрации малонового диальдегида
Статистическая обработка
Глава III. Разработка иммунохимического метода определения БТШ70
Глава IV. Влияние нагрузок максимальной интенсивности на концентрацию БТ1П70
Определение изменения экспрессии мРНК БТШ70 и концентрации БТШ70 в сыворотке в ответ на максимальную аэробную нагрузку
Определение изменения концентрации БТШ70 в сыворотке в ответ на максимальную анаэробную нагрузку
Глава V. Изменение уровня БТШ70 в ответ на нагрузку в различных видах спорта
Глава VI. Обсуждение результатов
Выводы
~ 3 ~
Практические рекомендации
Список литературы
Приложение. Акты о внедрении
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
CD - кластер дифференцировки
SHBG - глобулин связывающий половые гормоны
Т/С - соотношение концентраций свободного тестостерона и кортизола
АКТГ - адренокортикотропный гормон
AJIT - аланин—аминотрансфераза
ACT - аспартатаминотрансфераза
АТФ - аденозин трифосфат
АФК — активные формы кислорода
БТШ - белок теплового шока
ГПТ - глутаматпируваттрансаминаза
ДГТ - дигидротестостерон
ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
ИЛ - интерлейкин
ИФА - иммуноферментный анализ
кДНК - кодирующая дезоксирибонуклеиновая кислота
КФ - креатинфосфат
КФК — креатинфосфокиназа
ЛДГ — лактатдегидрогеназа
ЛП — лактатный порог
МДА - малоновый диальдегид
~35~
Lindquist S., 1986). Такой высокий уровень консервативности этой группы белков указывает на взаимодействие белков с большим количеством других разнообразных молекул, и, косвенно, на их важность для обеспечения жизнедеятельности клетки. Кроме того большинство белков теплового шока экспрессируются также и на базальном уровне, вне зависимости от воздействия стрессовых факторов. В норме такие белки участвуют в процессах фолдинга (сворачивания) других белков, а также их утилизации и внутриклеточном транспорте (Wegele Н., 2004; Wegele Н., 2006).
Механизм регуляции экспрессии белков теплового шока реализуется через регуляцию транскрипции соответствующих генов посредством факторов транскрипции, также белковой природы.
Основной функцией белков теплового шока является их активность в качестве молекулярных шаперонов. Шапероны обеспечивают правильное сворачивание других белков после их трансляции с РНК на рибосоме. Распознавая гидрофобные участки, характерные для несвернутого белка, шапероны связываются с ними, обеспечивая корректный фолдинг, защиту от протеазной активности клетки, а также транспорт этих белков к месту назначения. Под воздействием стрессовых факторов процессы нормального фолдинга белков нарушаются, повышается количество неправильно свернутых молекул, что приводит к компенсаторному увеличению экспрессии белков теплового шока.
Помимо обеспечения правильной конформации клеточных протеинов, белки теплового шока вовлечены в большое количество физиологических процессов и метаболических путей, и выполняют множество других побочных функций — участие в системах передачи внутриклеточного сигнала, презентация пептидных антигенов иммунокомпетентным клеткам CD8, регуляция иммунной системы, противоопухолевая активность и др (Guidon Р.Т., Jr., 1986). Таким образом, белки группы теплового шока