Субмолекулярный механизм действия сердечных гликозидов на сократительную способность системы контрактильных белков кардиомиоцита при недостаточности сердца

• Автор: Сукоян, Галина Викторовна
• Шифр специальности: 14.00.25, 03.00.02
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2000
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 326 с. : ил.

ЭГГК этиленгликоль бис фаминоэтиловый эфир . ЭМС электромеханическое сопряжение
, V 7. Т 0
0
1
3
Рис 3. Атомная структура актина ,
Фактиновой нити равен нм, что обуславливает посадку минорных белков, гл и колитических ферментов и других структур В. В.Леднев и соавт. Внешний малый домен центрирован на расстоянии 2,6 нм от оси спирали, а внутренний большой с радиусом 1,7 нм. Считается, что центры, ответственные за процесс взаимодействия актинактин находятся в малом домене или на границе малого с большим доменом Гис, область аминокислотных остатков , Тир на границе и ЗМет Гис на границе. Химическая модификация Тир и Лизб полностью блокирует, а Гис и Тир лишь замедляет процесс полимеризации i, . Модификация Цис4 и Фен5 не изменяет вторичную структуру, но существенно снижает критическую концентрацию актина при полимеризации. Химическая сшивка Цис4 и ЦисЮ прекращает полимеризацию, но не связывание с СIфрагментом миозина , , а сшивание Цис4 и Лиз1 находятся на расстоянии 1,,4 нм в смежных протомерах ингибирует полимеризацию и соавт.


ЭМС электромеханическое сопряжение
, V 7. Т 0
0
1
3
Рис 3. Атомная структура актина ,
Фактиновой нити равен нм, что обуславливает посадку минорных белков, гл и колитических ферментов и других структур В. В.Леднев и соавт. Внешний малый домен центрирован на расстоянии 2,6 нм от оси спирали, а внутренний большой с радиусом 1,7 нм. Считается, что центры, ответственные за процесс взаимодействия актинактин находятся в малом домене или на границе малого с большим доменом Гис, область аминокислотных остатков , Тир на границе и ЗМет Гис на границе. Химическая модификация Тир и Лизб полностью блокирует, а Гис и Тир лишь замедляет процесс полимеризации i, . Модификация Цис4 и Фен5 не изменяет вторичную структуру, но существенно снижает критическую концентрацию актина при полимеризации. Химическая сшивка Цис4 и ЦисЮ прекращает полимеризацию, но не связывание с СIфрагментом миозина , , а сшивание Цис4 и Лиз1 находятся на расстоянии 1,,4 нм в смежных протомерах ингибирует полимеризацию и соавт. Сильное взаимодействие между протомерами актиновой нити вдоль генетической спирали нити , осуществляется между аминокислотными остатками одного протомера с другого, а также между противоположными тяжами в двухзаходной спирали по в одном с другого протомера, с , и 5 с и соавт. Фен6, Иле7, Глу8, Мет9 и гидрофобным пакетом из Тир , Ала9, Леи 1, Гис3, Цис5, Иле9, ГлубЗ, Иле и остатками на противоположном тяже i, , , . Согласно и соавт. Основное различие заключается в участии в полимеризации С концевой части молекулы актина.