Состояние свободнорадикального окисления липидов и белков, антиоксидантной защиты в процессе гипераэробаротерапии у детей, больных бронхиальной астмой

• Автор: Булатова, Наталия Викторовна
• Шифр специальности: 14.00.09
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Санкт-Петербург
• Количество страниц: 231 с.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ. ВВЕДЕНИЕ. Глава 1. Общая характеристика системы антиоксидантной защиты организма. Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ. Изучение показателей свободнорадикальных процессов. Глава 3. Глава 4. Глава 5. РЕМИССИИ ЗАБОЛЕВАНИЯ. Характеристика метаболических изменений, выявляемых с помощью метода лазерной корреляционной спектроскопии в плазме крови и конденсате влаги выдыхаемого воздуха, у больных бронхиальной астмой детей в периоде ремиссии заболевания. Глава 6. ПРОЦЕССЕ КУРСА ГИПРЕАЭРОБАРОТЕРАПИИ. Динамика состояния перекисного окисления липидов и окислительной модификации белков и системы антиоксидантной защиты у больных бронхиальной астмой детей в процессе плацебокурса и в процессе курса гипераэробаротерапии6
Характер окислительной модификации белка зависит от типа АФК. Гидроксильный радикал сам по себе или в комбинации с супероксид анионом вызывает модификацию белков, сопровождающуюся либо фрагментацией с распадом на более низкомолекулярные компоненты, либо их агрегацией с увеличением молекулярной массы за счет изменений вторичной и третичной структур белка, приводящих к повышению его гидрофобности с последующим образованием агрегатов .


Для анализа кумулятивных окислительных повреждений долгоживущих белков применяются методы определения модифицированных АК остатков фенилаланина или тирозина, окисленные формы которых битирозины остаются стабильными в присутствии различных протеаз за счет утраты в таких модифицированных белках центров связывания для прокеинкиназ , , 8, 0. О глубине ОМБ в лабораторной практике также судят по уровню 5гидрокси2аминовалерьяновой кислоты, образующейся в процессе окисления остатков аргинина и пролила 8, уровню гидроксивалина 3, 4, 2оксогистидина 4. Более полное представление о степени окислительной модификации белков дает не только регистрация иь генсивности окисления АК остатков, но и анализ структурных изменений с помощью электрофореза и хроматографии. В последнее время обнаружены ферменты, инактивация которых служит сигналом о повреждении клетки, что, возможно, является подтверждением гипотезы о регулирующей роли АФК в деградации белковых молекул в организме , , , 8, их участии в запуске процессов роста клеток, клеточной адгезии, апоптоза , 9, 7, 0. В эгом отношении АФК могут рассматриваться как вторичные мессенджеры посланники , 1, 9. Изменения активности ферментов под влиянием АФК объясняют локальными нарушениями в области активного центра. Они могут быть связаны с окислительной модификацией А К остатков, изменением валентности и нарушением координационной геометрии металлов для ряда мсталлзависимых ферментов , . Среди многочисленных примеров такого взаимодействия АФК с белками можно указать их регуляторное влияние на активность киназ 7, протеинфосфатаз 6 и компонентов гексозомонофосфатного шунта , 0. Скорость оборота внутриклеточных белков в значительной мере зависит ог соотношения процессов ОМБ с последующим их протеолизом и синтезом v , 8, 9.