Моделирование структуры и энергии биополимеров : Развитие и применение вычислительных методов

• Автор: Воробьев, Юрий Николаевич
• Шифр специальности: 05.13.16, 02.00.10
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2000
• Место защиты: Новосибирск
• Количество страниц: 245 с. : ил.

Проблемы математического моделирования макромолекул. Цель диссертации. Математические проблемы статистическомеханического моделирования структуры макромолекул. Положения, выносимые на защиту. Введение. Механическая модель молекулы. Структурные единицы. Иерархический характер структур нуклеиновых кислот. Энергия макромолекулы в растворе. Потенциальная энергия макромолекулы. Модели неявного растворителя. Макроскопическая модель диэлектрической среды. Методы решения уравнения Пуассона. Методы сканирования фазового пространства и оптимизации структуры макромолекулы. Заключение. Точное статистическое моделирование свободной энергии в растворе. Иерархия приближенных методов расчта энергии сольватации . Силовое поле с малым числом эмпирических параметров и высокой степенью трансферабельности. Рис. А и В формах. Участки полипептидной цепи могут принимать регулярные низкоэнергетические конформации, альфаспирали и бетацепи ,, составляющие элементы вторичной структуры, стабилизированные взаимодействиями атомов, принадлежащих одной или соседним, вдоль цепи, полимерным единицам, Рис.


Участки полипептидной цепи могут принимать регулярные низкоэнергетические конформации, альфаспирали и бетацепи ,, составляющие элементы вторичной структуры, стабилизированные взаимодействиями атомов, принадлежащих одной или соседним, вдоль цепи, полимерным единицам, Рис. Альфа спирали сильно стабилизированы водородными связями между СО и ЧН4 группами полипептидной цепи одна альфаспираль может включать до пептидных единиц и статистически, всех пептидных единиц находятся в состоянии альфаспирали 3 альфаспирали оказывают сильнейшее воздействие на пространственную организацию молекул белков ,. Бета цепи статистически включают остатков в молекулах белков. Параллельные или антипараллельные бета цени из 5 пептидных групп соединены водородными связями между СО и ТЧН группами остатков из соседних цепей в беталисты, Рис. Анализ экспериментальной базы из нескольких тысяч трехмерных структур молекул белков показывает, что элементы вторичной структуры, из элементов, ассоциированы в супервторичные структуры ,, аа упаковки альфаспиралей ,, стопки из беталистов еф и комбинации сф из взаимодействующих аспиралей и 5листов ,, Рис. Участки полипептидной цепи из 0 мономеров организованы в топологически разные структур, из вторичных и супервторичных структур и составляют компактные глобулярные трехмерные структуры структурные домены , белков. Организация доменов упрощает процесс самоорганизации большой белковой молекулы, который разделяется на серию более простых процессов самоорганизации участков цепи в домены понижая энтропийный барьер сближения удаленных по цени остатков и подстройку доменов друг к другу .