Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой : Биофизические и биомедицинские аспекты

• Автор: Оштрах, Михаил Иосифович
• Шифр специальности: 01.04.14, 03.00.02
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2000
• Место защиты: Екатеринбург
• Количество страниц: 277 с. : ил.

Работа выполнена в научноисследовательской лаборатории нрикадной биофишки кафедры Физические методы и приборы контроля качества физикотехнического факультета Уральского государственного технического университета УЧИ. ВВЕДЕНИЕ. МИКРОСТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИХ ЬИОМОЛЕКУЛ И ИХ МОДЕЛЕЙ КАК ОБЪЕКТ ИЗУЧЕНИЯ МЕТОДОМ МЕССБАУЭРОВСКОЙ СПЕКТРОСКОПИИ. Молекулярная структура гемоглобина. Электронная структу ра иона Ее в гемоглобине. Исследование гемоглобина некоторыми физическими методами. Мсссбауэровская спектроскопия ферритина и его моделей микроструктурные особенности и состояние ионов железа. МЕТОДЫ И ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ. Мсссбауэровская спектроскопии. О Р. Рис. Кривые насыщения гемоглобина кислородом 1 2 НЬЛ . В гемоглобинах позвоночных кооперативные эффекты обычно связываются с наличием двух альтернативных состоявий структуры молекулы, а именно оксн с шестым лигандом или К x структуры и дезокси или Г структуры . Гемоглобин в состоянии обладает высоким сродством к кислороду, даже несколько большим, чем изолированные субъединицы гемоглобина, в го время как гемоглобин в Т состояши облачает низким сродством к кислороду.


Гемоглобин в состоянии обладает высоким сродством к кислороду, даже несколько большим, чем изолированные субъединицы гемоглобина, в го время как гемоглобин в Т состояши облачает низким сродством к кислороду. И, хотя ес ть работы, предлагающие использовать модель грех состоянии дя описания связывания гемоглобином кислорода . Структурное отличие 1 и Т состояний частично рассматривалось выше. Схемагично структурные отличия лих состояний вблизи истинного центра показаны на Рис. Сам конфирмационный Т К переход связывается с изменением положения нона I относительно плоскости
порфирнна, причем состояние и положение нона железа играет роль триггера. Рис. Схемы структурных отличий участка Рцени гемоглобина вблизи активного центра в Т и 1 состояниях . Вохможное влияние хзектронной структуры железа и стереохимии активного центра на функциональные свойства гемоглобинов с различной молекулярной структурой. При рассмотрении структурнофункциональной взаимосвязи в гемоглобине 2. Поскольку нас интересует последний аспект, остановимся подробнее на известных предположениях но данному вопросу. Согласно упомянутой выше гипотезе Перутца , пусковым механизмом конформационных перестроек ТК перехода в гемоглобине при оксигенации является изменение спиновою состояния иона железа. Стсрсохимнческос значение последнего заключается в том, что переход иона железа из высокоспинового в нмзкоспиновос состояние, обусловленный переносом двух электронов с Е, на 7г орбитали, сопровождается изменением ионного радиуса металла и. При связывании молекулы кнелоро.