Влияние тяжелых металлов (цинк, медь), температуры и pH на активность протеиназ рыб и их потенциальных объектов питания

• Автор: Ушакова (Корюкаева), Наталья Владимировна
• Шифр специальности: 03.00.16
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Борок
• Количество страниц: 153 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
Введение.

Г лава 1. Обзор литературы.

1.1 Характеристика протеиназ рыб.

1.1.1 Активность протеиназ

1.1.2 Влияние температуры на активность протеиназ рыб.

1.1.3 Влияние на активность протеиназ рыб

1.2 Протеиназы беспозвоночных

1.2.1 Характеристика протеиназ беспозвоночных.

1.2.2 Влияние природных факторов на активность протеиназ беспозвоночных.

1.3 Влияние цинка и меди на организм рыб и их потенциальных объектов питания.

1.3.1 Источники цинка и меди
1.3.2 Потребность рыб в цинке и меди
1.3.3 Пути и механизмы поступления цинка и меди в организм рыб
1.3.4 Содержание цинка и меди в организме рыб потенциальных объектах питания ихтиофагов.
1.3.5 Содержание цинка и меди в организме потенциальных объектов питания бенто и планктофагов
1.3.6 Влияние абиотических и биотических факторов на поступление и содержание цинка и меди в организме потенциальных жертв рыб
1.3.7 Механизмы детоксикации тяжелых металлов.
1.3.8 Влияние цинка и меди на пищевое поведение рыб.
1.3.9 Влияние тяжелых металлов на процессы пищеварения у рыб
1.4 Заключение.
Глава 2. Материал и методы исследования
2.1 Материал исследования
2.2 Методы исследований
2.2.1 Приготовление ферментативноактивных препаратов.
2.2.2 Определение ферментативной активности.
2.2.3 Статистическая обработка данных.
Глава 3. Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов цинк, медь на активность протеиназ пищеварительного тракта рыб
3.1 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов на активность пепсиноподобных протеиназ слизистой оболочки желудка типичных и факультативных ихтиофагов.
3.2 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника типичных и факультативных ихтиофагов
3.3 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов
на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника бентофагов
3.4 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника типичных планктофагов
3.5 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых метатлов на активность протеиназ слизистой оболочки пищеварительного тракта факультативного планктофага тюльки.
3.7 Заключение.
Глава 4. Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов цинк, медь на активность протеиназ целого организма потенциальных объектов питания рыб
4.1 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов
на активность казеинлитических протеиназ целого организма рыб
4.2 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов
на акгивность гемоглобинлитичсских протеиназ целого организма рыб
4.3 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов на активность казеинлитических протеиназ у представителей разных таксонов беспозвоночных.
4.4 Раздельное и комплексное влияние температуры, и ионов тяжелых металлов на активность гемоглобинлитических протеиназ у представителей разных таксонов беспозвоночных
4.5 Заключение
Глава 5. Влияние ионов тяжелых металлов на температурные характеристики протеиназ консумента и жертвы на примере тюльки С1иреопеа сиНпхемгк Могбтапп.
5.1 Температурные характеристики протеиназ пищеварительного тракта и целого организма тюльки
5.2 Влияние ионов тяжелых металлов на температурные характеристики протеиназ тюльки.
5.3 Заключение Ю
Общее заключение
Выводы
Список литературы


Диапазон значений активности протеиназ кишечника у исследованных видов черноморских рыб еще значительнее активность трипсиноподобных протеиназ кишечника у бычкамартовика в раз выше, чем у камбалыглоссы i Кузьмина, . Прокышодистальные градиенты активности. Ферменты, обеспечивающие гидролиз белковых компонентов пищи, в различных отделах пищеварительного тракта распределены неравномерно. Независимо от типа питания травоядные, всеядные и плотоядные рыбы в большинстве случаев наиболее высокая активность трипсина обнаруживается в проксимальном отделе кишечника Кузьмина, , i, ii, Уголев, Кузьмина, i . Максимальный уровень активности химогрипсина у дорады выявлен в пилорических придатках, в переднем и среднем отделах кишечника активность ниже приблизительно 2 раза, в заднем отделе уровень активности минимальный . У малазийского склеропагеса активность протеиназ выше в слизистой оболочке панкреаса по сравнению с таковой в кишечнике i . Однако и у личинок, и у взрослых особей северной доросомы i, переходящей с возрастом от хищничества к потреблению детрита, активность протсаз по всей длине кишечника одинаково высока , i, . Существуют данные о зависимости проксимодистальиого распределения активности трипсина от возраста или, возможно, связанного с ним изменения спектра питания и степени накормленности рыб. Так, у годовиков белого амура i, питающихся зоопланктоном, максимальная активность обнаружена в среднем отделе кишечника. У двух и трехлеток, потребляющих высшую водную растительность, проксимодистальный градиент отсутствует. Однако у голодавших рыб всех возрастных i максимальная акгивиость обнаружена в переднем отделе кишечника Строганов, Бузинова, . Множественность форм и молекулярная масса протеиназ рыб. Среди ферментов, участвующих в гидролизе белков в пищеварительном факте рыб, наиболее подробно изучены трипсиноподобныс протсиназы. Трипсин у рыб может существовать в виде нескольких молекулярных форм. Установлено, что у японского анчоуса i i . Хаблюк, . Зозуля, тремя. Молекулярная масса ферментов, выделенных из пищеварительного тракта рыб разных видов колеблется от . Да у паку . Да . Химотрипсин также представлен несколькими изоформами. В пилорических придатках лососей . Зозуля, обнаружено две фракции химогринсина. Химотрипсин гепатонанкреаса карпа Хаблюк, и белого толстолобика Зозуля, представлен 6 формами. Молекулярные массы химотринсинов у большинства видов рыб близки и составляют кДа i, , i, i, . Установлено, что сериновые протеиназы рыб гомологичны одноименным протсиназам млекопитающих. Гак, трипсин и химотрипсин рыб существуют в форме проферментов, которые способны активироваться трипсином быка, а также сочетают протеолитическую и эстсразную активность в одном активном центре. Кроме того, протеиназы рыб и млекопитающих имеют значительное сходство в строении активных центров и общий механизм действия по принципу кислотноосновного катализа. Изучение кинетических параметров эндопептидаз, в частности химотрнпсина, также свидетельствуют о том, что связывающий участок ферментов рыб имеет более высокое сходство с химотрипсином млекопитающих, чем с соответствующими микробиальными ферментами. Однако, несмотря на наличие до 6 изоформ, четкого разделения хнмотрипсинов рыб на химотринсин КФ 3. С КФ 3. Колодзейская, Колодзейская, Пивненко, . Подобно трипсину и химотрипсииу пепсин у рыб, как правило, имеет несколько изоформ. Так, у сардины i i , i, , атлантической трески i . X . Молекулярная масса пепсина рыб варьирует от кДа у сардины иваси i . Да у тунца i . Да , i, X . X. Молекулярная масса катепсинов рыб значительно варьирует. Так, молекулярная масса катспсина А соответствует кДа, катепсина В кДа, катепсина Е ЮОкДа, катепсина Н кДа, катепсина ЗОкДа, катепсина X . Да Немова, i, i, . В отличие от других ферментов катепсин С это олигомерная протеаза с молекулярной массой 0кДа i, i, . Наиболее подробно исследован катепсин . По разным данным его молекулярная масса составляет от i, i, . Да Немова, . Влияние температуры на активность нротеииаз рыб. Одним из наиболее важных факторов, влияющих на активность ферментов, является температура. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть обусловлено действием ряда различных факторов.