Эколого-физиологическая характеристика адаптогенных свойств зоотоксинов при повреждающем действии гамма-облучения на организм экспериментальных животных

• Автор: Корягин, Александр Сергеевич
• Шифр специальности: 03.00.16, 03.00.13
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Нижний Новгород
• Количество страниц: 262 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Общие адаптационные реакции организма

1.2. Химический состав и физиологические основы действия зоотоксинов на организм.

1.3. Действие ионизирующей радиации на организм.

1.4. Адаптогены противолучевые средства природного происхождения.

1.5. Характеристика физикохимических и биологических

свойств продуктов пчеловодства

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Адаптационные реакции при однократном и курсовом введении зоотоксинов пчелы, саламандры и жабы.
3.2. Диагностика возникновения состояния радиорезистентности, развивающегося в результате многократного введения зоотоксинов
3.3. Определение длительности состояния радиорезистентности экспериментальных животных, вызванного курсовым введением зоотоксинов
3.4. Изучение профилактической радиопротекторной эффективности зоотоксинов при фракционированном гаммаоблучеиия в дозах 3 и 1,5 Гр.
3.5. Адаптогеиная эффективность зоотоксинов при применении
после однократного гаммаоблучении в дозе 5 Гр.
3.6. Лдаптогенная эффективность продуктов пчеловодства зоотоксинов пчелы, прополиса, меда, маточного молочка и убихинона при однократном гаммаоблучении экспериментальных животных в дозе 3 Гр.
3.7. Исследование несиецифических реакций при курсовом пероральном введении зоотоксина пчелы
ЗАКЛЮЧЕНИЕ.
ВЫВОДЫ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Крылов, . Фосфолипаза А2 осуществляет расщепление фосфолипидов. При разрыве эфирной связи жирной кислоты и глицерина образуется лизолецитин. Он обладает поверхностноактивными свойствами ещ в большей мере, чем сама фосфолипаза, и обеспечивает дальнейшую деструкцию мембран , , . Кислая фосфатаза фосфомоноэстсраза способствует разрушению фосфолипидов фосфолипазой А2, отщепляя фосфаты с первой и второй позиций у глицериновых и с первого места сахарных фосфатов. Лизофосфолипаза расщепляет лизолецитин, превращая его в нетоксическое соединение. В условиях, когда лизолецитин образуется под влиянием фосфолипазы пчелиного яда, это действие лизофосфолииазы можно определить как защитное, антитоксическое. Биологический смысл такого эффекта непонятен Шкендеров, Иванов, . Биологическое назначение гиатуронидазы пчелиного яда сводится к организации путей для токсических компонентов в направлении функциональных структур клеток. Альфаглюкозидаза проявляет активность при температурном оптимуме С. Является антигеном, однако не проявляет токсических свойств Крылов, . Мслиттин является основным компонентом пчелиного яда, до сухого вещества приходится на долю данного пептида v, ii, . Его молекула содержит аминокислотных остатков 1 гидрофобные за исключением лиз7, остатки гидрофильные I, . В водном растворе мелиттин образует тетрамеры, при этом молекулярный вес пептида изменяется от 2 0 мономер до 0 тетрамер . В мономере преобладают случайные завитки, а в тетрамере аспираль. Полимеризация зависит от концентрации ионов I . Пептид обладает повышенной поверхностной активностью. Амфифильная молекула пептида заякоривается в наружном слое мембраны благодаря электростатическим взаимодействиям и вклинивается в бислой липидов мембраны, причем мелиттин способен встраиваться как в природные, так и синтетические мембраны Лемченко, Костаржсская, ii, . Он способен вносить существенные изменения не только в состав лииидов, находящихся в непосредственной близости, но и изменять свойства лииидов, находящихся на сравнительно большом расстоянии . Связываясь с мембраной, пептид способен образовывать каналы и повышать е проницаемость для ионов, что может вызывать лизис клеток , , i, . При этом наблюдается накопление , и Са2 и утечка К и метаболитов, пропорционально количеству мелиттина, взаимодействующего с мембраной . Мелиттин ингибирует работ различных АТФаз , ii, i . V . ДИК . Возможно образование комплексов мелиттина с некоторыми белками альбумином Ажуцкий и др. i, i, и кальмодулином i . Прямым связыванием мелиттин подавляет активность протсинкиназы С, кальцийкальмодулинзависимой киназы, протеинкиназы, аденилатциклазы i, Ii, i, , . Пептид повышает активность фосфолипазы Аз, вызывая тем самым образование арахидоновой кислоты из мембранных фосфолипидов , . Гепарин взаимодействует с мелиттином с высокой афинностью, снижая его токсический эффект и повышая выживаемость животных Хомутов, Хомутов, Орлов, . При низких концентрациях он усиливает бактерицидные свойства мелиттина, а при высоких подавляет данные эффекты мелиттина iii . Мелиттин активизирует в клетках галактозилтрансферазу, гепарин устраняет этот эффект v . Мыши, иммунизированные комплексами гепаринмелиттин, производили большее количество антител I и I к этому пептиду, чем при иммунизации одним мелиттином i, , . Апамин состоит из аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 2 9 Да. Пептид имеет две дисульфидные связи, образованные цистеинами в положениях 3 и 1, и образует достаточно жсткую структуру, большая часть которой сформирована в спираль iii . Пептид оказывает действие на ряд постсинаптичсских мембран нервных клеток, как в периферической, гак и в центральной нервной системе.