Полиморфизм белков семян у видов и сортов гречихи Fagopyrum Mill.

• Автор: Лазарева, Татьяна Николаевна
• Шифр специальности: 03.00.12
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Санкт-Петербург
• Количество страниц: 120 с. : ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

I ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Белки семян функции, эволюция, полиморфизм

1.1 Свойства, функции и классификация белков семян

1.2 Белки семян как генетические маркеры

1.3 Химический состав плодов гречихи

1.4 Белковый комплекс семян гречихи

II. МАТЕРИАЛ, МЕТОДИКА И УСЛОВИЯ ПРОВЕДЕНИЯ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Условия проведения опытов

2.2 Объекты исследований

2.3 Биохимические методы исследования
III. ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ БЕЛКОВ СЕМЯН РАСОРУЯиМ ЕБСШШТиМ МОЕКСН. И Р. ЫОЫОТНОР1СиМ ОИЫЮШ. ИДЕНТИФИКАЦИЯ РАЙ0НИР0ВАНЫХ СОРТОВ ГРЕЧИХИ ОБЫКНОВЕННОЙ
3.1 Внутривидовая изменчивость Р. еси1еп1ит МоепсЬ.
3.2 Изменчивость селекционных сортов Р. езсгйепШт язу. ейсикпШт
3.2.1 Различия между сортами по частотам встречаемости информативных компонентов
3.2.2 Идентификация сортов путем сравнения с сортомэталоном
3.2.3 Биотинный состав селекционных сортов
3.3 Внутривидовая изменчивость Р. ИотсНгорхит ОЬшбЫ
3.4 Различия между Р. езсикшит МоепсЬ. и К ИотоКорхит ОИтзЫ.
IV. ПОЛИМОРФИЗМ БЕЛКОВ ЕТАТЛШСиМвАЕКШ И Р. СУМОБиМ МЕ1БЫ.
4.1 Полиморфизм а1апсит по электрофоретическим спектрам белков семян
4.2 Генетический контроль различий в электрофоретическом спектре белков семян Р. ааг1сит
4.3 Тест на аллелизм мутаций Рл. Бибэр. Мапсит и К. зиЬяр. роапШ
4.4 Различия электрофоретических спектров белков семян образцов К. сутозит
4.5 Различия видов К. Мапсит к и Р. сунояит к, С по электрофоретическим спектрам белков семян
4.6 Электрофоретических спектры белков семян искусственного амфидиплоида Р. 1ап1еит
V. СРАВНЕНИЕ СПЕКТРОВ ИНКОНГРУЕНТПЫХ ВИДОВ Р. ЕБСШЕИТиМ И Р. ТЛТМиСиМ
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ
Актуальность


Они тканеспецифичны, синтезируются позднее других белков, дольше накапливаются и в первую очередь расходуются при прорастании семян. При избытке азота в почве доля запасных белков увеличивается, при недостатке уменьшается. Синтезируются запасные белки по типу секреторных белков, т. Стрельченко П. П., , и откладываются в белковых телах. Проламины высокоспециализированные запасные белки эндосперма зерновки злаков, растворимые в ном этиловом спирте. В зерне пшеницы и ржи эта группа белков называется глиадинами, ячменя гордеинами, овса авенином, кукурузы зеином и т. В семенах других культур, не относящихся к семейству злаков, эти белки не синтезируются. В зерне различных видов пшеницы содержание глиадина достигает общего количества белков, т. Количество авенина в зерне овса в среднем составляет общего количества белков, зеина в кукурузе около , гордеина в ячмене и т. Проламины зерна наиболее хорошо изученные белки злаков. В настоящее время установлен их молекулярных вес, изоэлектрические точки, элементарный состав, аминокислотный состав и т. В семенах двудольных, как и в зародыше злаков, преобладают альбумины и глобулины. Они также синтезируются по типу секреторных белков, т. Отличие их от проламинов в морфогенетическом отношении состоит в том, что они образуются в семядолях и контролируются генетическими системами диплоидного ядра. Альбумины, т. Концентрация лейкозина альбумина пшеницы, обычно составляет 47 от общего количества белков в зерне, т. В зерне кукурузы альбуминов 6 от общего количества белков, овса , проса и ржи . Глобулины белки, извлекаемые растворами нейтральных солей, обычно составляют значительно большую часть зерна, чем альбумины. При использовании в качестве растворителей 0,5 1 н. 2, 2, КС1 или , извлекающих глобулины из семян, содержание глобулинов в зерне пшеницы в среднем составляло от общего количества белков, в зерне кукурузы от 7 до , овса , ржи . Т.В. и . . цит. Е. i . Они смогли разделить эту фракцию семян гороха i iv на две составляющие легумип и вицилин. Легумип, по сравнению с вицилииом, менее растворим в разбавленных солевых растворах. Кроме того, растворы легумина не коагулировали при нагревании, тогда как растворы вицилина коагулировали при С. Химические анализы вицилина и легумина показали, что они содержат , и ,4 азота, а также 0, и 0, серы, соответственно. Т.В. vi и i x. Изобретение ультроцеитрифугирования . v и . в году и электрофореза высокомолекулярных соединений . ii в году Поморцев . . и др. i С. Е., циг. Е. i . С.Е. i изучил глобулиновую фракцию видов бобовых, и установил, что, с небольшими исключениями, она разделяется на две части с коэффициентами седиментации 7 и 1I. Он соответственно назвал их вицилин и легумин. Среди исключений, упомянутых выше акация i ii, . . vii и ii , в семенах которых обнаружены только 7 глобулины, хотя чувствительность техники, возможно, не позволяет выявить присутствие небольшого количества глобулинов. Легумины широко распространены у покрытосеменных и голосеменных . . . v . ., i . Легумины обычно гексомеры, мономеры которых состоят из более крупного и более кислого а полипептида, и более мелкого более щелочного Эти два полипептида происходят от единой предковой формы протеина ii . Серологические исследования с использованием иммуноэлектрофореза дали возможность предположить, что вицилин может быть более широко распространен, чем легумин . В то же время, . . и А. i изучили белки представителей И триб i, и показали, что их протеины иммунологически родственны вицилину и легумину цит. Е. i . Глюгелины белки, нерастворимые в воде, в растворах солей и спирте, но растворимые в слабых щелочах. Глютелин пшеницы называется глютенином, его содержание в зерне достигает общего количества белков.