Низкомолекулярные БТШ злаков в период действия высокой температуры и водного дефицита

• Автор: Коротаева, Наталья Евгеньевна
• Шифр специальности: 03.00.12
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Иркутск
• Количество страниц: 153 с.

Для каждого организма, каждой биологической структуры или функции существуют нижний и верхний пределы толерантности к температуре. Если атомы и молекулы организма будут обладать слишком большой или слишком малой кинетической энергией параметр, определяемый температурой, это может неблагоприятно сказаться на скорости, с которой протекают жизненные процессы, и на клеточных структурах, от которых зависит жизнь, и может даже привести к гибели организма. Изменения температуры на биохимическом уровне приводят, прежде всего, к такому важному эффекту, как нарушение слабых взаимодействий, которые складываются из сил ВандерВаальса, водородных и ионных связей и гидрофобных взаимодействий Хочачка, Сомеро, . По существу, все биохимические структуры в том числе, третичная и четвертичная структура белков, организация мембран, счрукчура нуклеиновых кислот и большинство биохимических взаимодействий, требующих высокой степени сгереохимической специфичности например, связывание субстратов ферментами, в очень большой степени, если не всецело, зависят от слабых связей Хочачка, Сомеро, . Энергия слабых связей не более чем на порядок выше тепловой энергии, свойственной организму. Если температура будет повышаться, приближаясь к верхнему пределу переносимости для данного организма, то одна или несколько высших структур, зависимых от слабых связей, может быть дезорганизована настолько, что организм погибнет Хочачка, Сомеро, . Нарушение баланса слабых связей приводит к частичной утрате белком гидратной оболочки, частичной или полной потере нативной конформации, превращению аспиралей в слои, выходу на поверхность белковой глобулы гидрофобных участков в этом случае наступает неспецифическая агрегация белков i, . Экспериментальные доказательства денатурации и агрегации белков, инактивации ферментов растений повышенной температурой многообразны, хотя получены, главным образом, в экспериментах i vi . V. с соавгорами изучали токсическое действие высокой температуры на ферменты бетагалактозидазу ii i и люциферазу i i, гены которых были перенесены в организмы мыши и дрозофилы в результате трансфекции. Оба фермента быстро инактивировались под действием гипертермии. Они становились нерастворимыми даже в присутствии неионных детергентов. Тепловая денатурация ферментов была болсс ярко выражена i viv внутри живых клеток, чем i vi. В поддержании нативной структуры белка выдающуюся роль играет вода. Она формирует гидратную оболочку протеинов. Между молекулами воды и аминокислотными остатками происходит конкуренция за водородные связи. Гидрофобные и гидрофильные участки молекулы влияют на структуру воды в ближайшем их окружении Александров, . Нарушение структуры воды при внесении в нее растворимых веществ может существенно повлиять на конформацию белковой макромолекулы, понижая или повышая ее устойчивость. Хорошо известно пагубное действие на структуру белков лиофилизации, при которой происходит утрата гидратной оболочки и агрегация . Xi, , . Помимо потери гидратной оболочки, в условиях водного дефицита происходит химическая модификация белковых молекул, например, дезаминирование или окисление, которая ведет к нарушению нативной конформации молекул или снижению ферментативной активности Xi, , . В поведении белков в условиях засухи многое остается неясным. Известно, что сильное обезвоживание вызывает необратимые структурные изменения в белках, которые приводят к их агрегации и инактивации, однако, этому подвержены не все белки . Способы нарушения конформации белков при действии теплового шока и водного дефицита, повидимому, отличаются. Так, К. Было показано, что цитрат синтаза инактивируется и агрегирует при действии теплового шока ТШ и высушивании и только а1регирует, сохраняя ферментативную активность, при действии холода. При чем белки не оказывали защитного действия на цитрат синтазу в условиях теплового шока. Однако они предотвращали инактивацию фермента в условиях холодового стресса и обезвоживания, из чего авторы сделали вывод об ином, не шапероново. Сходные результаты были получены на лактат дегидрогеназе.