Белковые ингибиторы экзогенных протеиназ в тканях растений и их физиологическая роль

• Автор: Зайнутдинова, Гузель Фаткулловна
• Шифр специальности: 03.00.12
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2001
• Место защиты: Уфа
• Количество страниц: 132 с.

Оглавление
Введение

1. Природа и физиологическая роль белковых ингибиторов протеина з обзор литерату ры.

1.1.Биохимическая характеристика белковых ингибиторов протеиназ растений

1.2.Содержание, активность и физиологические функции ингибиторов протеиназ у растений.

1.2.1. Активность ингибиторов протеиназ в различные фазы развития растения.

1.2.2. Ингибиторы протеиназ в качестве запасных белков

1.2.3. Ингибиторы протеиназ как составная часть системы защиты от

вредителей и болезней.

2 Мз гериялы и меюды

2.1. Объекты исследований.

2.2. Материалы и реактивы.
2.3. Методы исследований
2.3.1. Определение активности протеолитичсских ферментов.
2.3.2. Определение активности ингибиторов протеиназ
2.3.3. Определение концентрации белка
2.3.4. Математическая обработка результатов.
3. Активность ингибиторов внеклеточных протеиназ патогенных гри бон, трипсина, химотрнпсина в онтогенезе растений.
3.1. Протеолитичсские ферменты патогенных грибов р. и.чапит и р. Нетпойрогит
3.2. Активность ингибиторов трипсина, химотрнпсина, внеклеточных протеиназ патогенных грибов в тканях растений
3.3. Диффузия ингибиторов протеиназ в процессе прорастания семян
3.4. Индуцирование активности ингибиторов прогсиназ в клубнях картофеля при действии защитных препаратов биологического происхождения
3.5. Активность протеолитичсских ферментов и их ингибиторов в
поврежденных личинками насекомых семенах гороха
Заключение
Литература


Как видно, наличие ингибиторов Iтипа характерно для представителей семейства бобовых. Однако, молекулы ингибиторов, относящиеся к этой iii, обнаружены в тканях растений и других семейств. В семенах злаков содержатся ингибиторы с высокой степенью гомологии первичной структуры с молекулой I. Многие из них проявляют активность по отношению к субтилизину и амилазе, т. Такие ингибиторы выделены из семян пшеницы , i, v, , ячменя i, v, , v, i, , , ржи v, , и риса , i. Они являются эффективными иигибиюрами микробной сериновой протенназы, субтилизина и эндогенной амилазы семян злаков, но не действуют на экзогенные аамилазы млекопитающих и насекомых. О.Бауманом в году. Подробную характеристику этой молекулы дал в году И. Бирк с сотр. БауманаБирка i, I, . Классический соевый ингибитор БауманаБирк I является двухглавым ингибитором, способным одновременно и независимо инактивировать две молекулы фермента. В одном реактивном центре ингибитора происходи Молекула I является полипептидом с м. Да, состоящим из аминокислотного остатка. Характерной особенностью этого ингибитора является наличие в структуре большого количества дисульфидных связей 7 связей, которые образуют в молекуле несколько пептидных петель i, . Все известные молекулы ингибиторов этого семейства характеризуются высокой степенью гомологии первичной структуры полипентидных цепей, особенно в области реактивных центров, и высоким содержанием цистеина , , . Ингибиторы, подавляющие активность трипсина и химотриисина. К этой группе относится ингибитор IV из лимской фасоли i. v. I из вигны китайской , v. I i, I, , ингибитор из фасоли адзуки i, , . Ингибиторы, подавляющие активность 2 молекул трипсина одновременно. Такие ингибиторы обнаружены в семенах сои i, I, , фасоли адзуки i, , , маша . i, , и арахиса i, I, . Ингибиторы, инактивирующие трипсин и эластазу. Такие ингибиторы выделены из сои i, I, и из фасоли обыкновенной , , i, . Перечисленные выше ингибиторы протеиназ выделены из растений семейства бобовых, но ингибиторы типа I обнаружены также в семенах злаковых риса i . i, i, Оно, , ячменя . , , i, итальянского проса i . В состав этого семейства входят низкомолекулярные ингибиторы, состоящие из аминокислотных остатков, с м. i , , огурца i . , , арбуза, красного переступеня i . v , крупноплодной тыквы i . . . Ингибиторы семейства СМТ1 являются наиболее эффективными природными ингибиторами среди известных ингибиторов ссриновых протеиназ. Так, константа ассоциации комплексов этих ингибиторов с трипсином составляет от до й М1 i . Из семян белой горчицы и рапса были выделены изоингибиторы трипсина, которые эффективно подавляют активность бычьего ртрипсина Кд 5 М1 и слабее действуют на ахимотрипсин Ком 26 М1. Для двух ингибиторов этого семейства была определена первичная структура. Молекула каждого ингибитора состоит из одной полипептидной цепи, насчитывающей аминокислотных остатков, и содержит четыре дисульфидных мостика. Высокая степень гомологии первичной структуры этих ингибиторов позволили выделить их в отдельное семейство I i . iii, i, . Показано, что при афинной хроматографии на трипсинсефарозе ингибитора из рапса, расщеплению подвергается связь между остатками АргзоИлсл, поэтому предполагается, что именно эта пептидная связь входит в состав реактивного центра ингибитора iii. i, . К этому семейству ингибиторов относят ингибиторы химотрипсина из клубней и листьев картофеля i, i, , из листьев томатов.