Сравнительное изучение морфологических признаков и активности ингибиторов трипсина у представителей рода Hedysarum L.

• Автор: Черникова, Татьяна Сергеевна
• Шифр специальности: 03.00.05
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Новосибирск
• Количество страниц: 142 с. : ил.

Содержание
Введение

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Общие свойства ингибиторов протеиназ

1.2. Значение и роль в растениях ингибиторов протеиназ

1.3. Наследование активности ингибитора трипсина в растениях

1.4. Общая характеристика рода Несузагит

1.5. Общая характеристика района исследования Глава 2. Материалы и методы исследования

2.1. Материалы и методы исследования морфологических признаков

2.1. Материалы и методы исследований активности ингибиторов трипсина

Глава 3. Внутривидовая и индивидуальная изменчивость морфологических признаков у представителей Я. ктеп, Я. пеесит. аио8Ьгсшп, Я. сопьапшпеит
Глава 4. Активность ингибиторов трипсина у представителей Я.
утеп, Я. педесшп, Я. аи.МгояЬгситН. сапапшпеит
4.1. Изменчивость АИТ в онтогенезе растений Я. еп и Я. пекешт
4.2. Внутривидовая и индивидуальная изменчивость ЛИТ у растений
Н.тет
4.3. Внутривидовая и индивидуальная изменчивость ЛИТ у растений Я пеуксШт
4.4. Внутривидовая изменчивость ЛИТ у растений Я аизтЬгсит
4.5. Внутривидовая изменчивость АИТ у растений II. сопзапуитеит Глава 5. Сравнительный анализ морфологических признаков
и активность ингибиторов трипсина у представителей Я. утеп,
Я. пеуксЫт, Н. аиьгоьЬгсшп, Я. сопБапипеит
Литература


Петля связывания ПС взаимодействует подобно субстрату жирная линия с субстрате вязы вающнм участком активного центра протсиназы. Р1РЗ ингибитор и субсайтами 13 фермента. Атом кислород гидроксильной группы остатка Сер 5. ВандерВальсовых взаимодействий псевдопептндную связь с карбильным углеродом остатка Р Валуева. Семейство соевого ингибитора трипсина Кунитца I. Белокингибитор трипсина, который дал название этому семейству, был выделен из семян сои и охарактеризован еще в г i. Эго был первый белковый ингибитор протеиназ, выделенный из семян в чистом виде. Молекула 1 состоит из одной полипептидной цепи, насчитывающей 1 аминокислотный остаток и содержит две дисульфидные связи в положениях ЦисЦис и Цис6Цис5 1, 2. АргИле, локализован внутри большей пептидной петли, образованной первым из указанных выше дисульфидных мостиков. Взаимодействие I с трипсином было изучено достаточно полно, что позволило сформулировать представления о механизме действия канонических ингибиторов ссриновых протсиназ. Остаток Р1 в молекуле I определяет реакцию взаимодействия с ферментом замена АргбЗ в I на другие аминокислотные остатки приводит к изменению специфичности ингибитора Валуева, 6. Так, классический АргбЗI является мощным ингибитором трипсина ПМ и слабо ингибирует ахимотрипсин 5М, в то время как ТрпбЗI полностью теряет способность ингибировать трипсин и становится мощным ингибитором слхимотрипсина 9 Валуева, 6. До г. I оставался единственным выделенным и охарактеризованным представителем этого семейства белковингибиторов, поскольку в семенах большинства бобовых, которые культивируются в Европе и США, содержатся белкиингибиторы, принадлежащие к другому семейству, и отсутствуют ингибиторы типа I Мосолов, . В настоящее время ингибиторы семейства I выделены из семян многих бобовых гледичии ii i, мескито i ii, различных видов эритрины i ii, Е. Е. и т. , различных видов акаций i ii, . i, шелкового дерева ii iiii, канавалии vi i Валуева, 6. Некоторые из этих ингибиторов подавляют активность и трипсина и химотриисина, другие специфичны только по отношению к одному ферменту. Так, в семенах глсдечи присутствуют два ингибитора типа I, один из которых является специфическим ингибитором трипсина, а другой специфическим химотрипенном. Все упомянутые выше белкиингибиторы имеют молекулярную массу около кД, содержат ог 0 до 0 аминокислотных остатков и по две дисульфидные связи на молекулу. Многие молекулы представляют собой одноцепочные белки. Однако все ингибиторы, выделенные из семян растений подсемейства мимозовых, состоят из двух соединенных дисульфидным мостиком полипептидных цепей. Полагают, что возникновение двух цепей является результатом посттрансляционного ограниченного протеолиза в Сконцевой области молекулы белка, которая расположена между аминокислотными остатками 55 и заключена в петлю, образованную дисульфидной связью. Эта область молекулы находится на поверхности и легко доступна действию протенназ Валуева, 6. Для всех изученных бобовых характерно присутствие изоингибиторов типа . I в семенах одного вида. Например, в семенах эритрины и крылатых бобов их обнаружено, по крайне мере, восемь. Семейство соевого ингибитора трипсина БауманаБирка I. I был описан впервые в г. i I, но подробно охарактеризован был лишь в г. Позднее, была определена первичная структура I, молекула которого имеет молекулярную массу 8 кД, состоит из аминокислотного остатка. Семь дисульфидных связей формируют несколько пептидных цепей. I эффективно подавляет активность трипсина и химотрипсина, при этом одновременно с одной молекулой ингибитора могут связаться молекулы обоих ферментов. I является первым описанным в литературе двуглавым ингибитором сериновых протеиназ. Ингибиторы, принадлежащие семейству I, были обнаружены в семенах бобовых для них характерно присутствие изоформ в семенах одного вида.