Роль оксида азота и оксидативного стресса в постнатальной адаптации телят

• Автор: Артемьева, Светлана Сергеевна
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2006
• Место защиты: Воронеж
• Количество страниц: 206 с. : ил.

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Активные формы кислорода, окислительная модификация белков и липидов, система антиоксидантной защиты в норме и при стрессе.
1.2. Окислительная модификация липидов и белков при стрессе и патологических состояниях.

1.3. Биологическая роль оксида азота в норме, при стрессе и адаптации.

1.4. Использование препаратов селена для повышения резистентности и нормализации антиоксидантного статуса организма.

2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объекты исследования

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Моделирование эмоциональноболевого стресса у крыс

2.2.2. Методы биохимических исследований.

2.2.2.1. Определение содержания малонового диальдегида в крови
. Определение степени окислительной модификации белков
2.2.2.3. Определение активности суиероксиддисмутазы в крови
2.2.2.4. Определение активности каталазы в крови.
2.2.2.5. Определение активности глутатионпероксидазы в крови.
2.2.2.6. Определение активности глутатионредуктазы в крови.
.2.1. Определение преимущественной субклеточной локализации образования супероксиданиона
2.2.2.8. Определение стабильных метаболитов оксида азота.
2.2.2.9. Определение Бнитрозотиолов в плазме сыворотке крови
2.2.2 Определение содержания молекул средней массы в плазме сыворотке крови.
2.2.2 Статистическая обработка данных
3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ.
3.1. Пероксидное окисление липидов и белков, состояние антиоксидантной системы и системы оксида азота при эмоциональноболевом стрессе.
3.1.1. Критерии развития стрессового состояния при иммобилизации
3.1.2. Субклеточная локализация образования супероксиданиона в печени крыс при эмоциональноболевом стрессе
3.1.3. Пероксидное окисление липидов и белков при эмоциональноболевом стрессе.
3.1.4. Состояние антиоксидантной системы при эмоциональноболевом стрессе.
3.1.5. Влияние эмоциональноболевого стресса на уровень стабильных метаболитов оксида азота и Бнитрозотиолов в плазме крови.
3.1.6. Влияние модуляции синтеза оксида азота на интенсивность пероксидации липидов и белков, состояние антиоксидантной системы и системы оксида азота у животных.
3.1.6.1. Влияние модуляции синтеза оксида азота на интенсивность пероксидации липидов и белков, состояние антиоксидантной системы и системы оксида азота у интактных животных.
3.1.6.2. Влияние модуляции синтеза оксида азота на интенсивность пероксидации липидов и белков, состояние антиоксидантной системы и системы оксида азота при эмоциональноболевом стрессе.
3.2. Окислительная модификация белков и система оксида азота в период постнатальной адаптации животных.
3.2.1. Возрастная динамика окислительной модификации белков и липидов у телят в период ранней постнатальной адаптации.
3.2.2. Оксид азота и Бнитрозотиолы в сыворотке крови у телят в период ранней постнатальной адаптации.
3.3. Роль оксида азота в формировании колострального иммунитета у новорожденных животных.
3.4. Оксидативный стресс, оксид азота и формирование колострального иммунитета у новорожденных телят при применении препарата Селекор
4. ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ
5. ВЫВОДЫ.
6. СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ.
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
0 оксид азота
синтаза
О2 супсроксид анионрадикал
ОН гидроксильный радикал
АДФ аденозиндифосфат
АКМ активированные кислородные метаболиты
ЛОЗ антиоксидантная защита
АОС антиоксидантная система
АТФ аденозинтрифосфат
АФК активные формы кислорода
ГПО глутатионпероксидаза
ГР глутатионредуктаза
ДНК дезоксирибонуклеиновая кислота
МДА малоновый диальдегид
НАД никотинамиддинуклеотид окисленный
НАДН никотинамиддинуклеотид восстановленный
НАДФН никотинамидцинуклеотидфосфат восстановленный
ПОЛ пероксидное окисление липидов
СОД супероксиддисмутаза
СРО свободнорадикальное окисление
цГМФ циклический гуанозинмонофосфат
ЭДТАг этилендиаминтетраацетата динатриевая соль
ЭТЦ электронтранспортная цепь
ЭБС эмоциональноболевой стресс
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность


Следует помнить, что восстановленные тиолы обладают высокой антиокислительной активностью, они имеют как антирадикальные, так и антиперекисные свойства, и способны защищать от повреждения ферменты и нуклеиновые кислоты, липиды и другие, биологически активные соединения Иванов И. И., . Ключевое место среди тиоловых антиоксидантов небелковой природы занимает трипептид глутатион, участвующий в обезвреживании различных АФК. Особое значение это вещество играет в жизнедеятельности эритроцитов и лимфоцитов, обеспечивая в первом случае защиту от окисления гемоглобина, а во втором пролиферацию, продукцию иммуноглобулинов и синтез цитокинов i V. В., . Говоря о компонентах антиоксидантной системы, нельзя не затронуть вопрос об антиоксидантных свойствах плазменных белков. Белки плазмы крови могут инактивировать АФК, а также связывать ионы переменной валентности, инициирующие образование АФК i . ПОЛ Горбунов Н. В., . Ключевое место среди белков плазмы принадлежит альбумину, который выполняет основную антиоксидантную функцию в плазме крови Шлейкин А. Г. с соавт. Этот белок, кроме роли основного осмотического компонента плазмы, выполняет транспортную функцию, способен ассоциировать с самыми разными лигандами и влиять на перенос их через мембраны Петрович Ю. А., Гуткин Д. В., . Связывая жирные кислоты, в первую НЖК, альбумин предохраняет их от пероксидации. С другой стороны, альбумин способен связывать и тем самым инактивировать продукты их окисления, таким образом защищать клеточные структуры от повреждающего действия продуктов ПОЛ Тураев А. Т. с соавт. Важнейшими компонентами ферментативного звена АОС организма являются супероксидцисмутаза, катал аза, глутатионпероксидаза, глутатионредуюгаза. Супероксиддисмутаза СОД КФ . ЬГ Н2 Супероксиданион, как уже указывалось, инициирует ПОЛ в мембранах, повреждает ДНК, окисляет восстановленные тиоловые группы белков, инактивирует ферменты, деполимеризует полисахариды и т. Поэтому СОД защищает аэробные организмы от повреждающего действия супероксида. Фермент можно обнаружить в нескольких внутриклеточных компартментах. Цитозольный фермент состоит их двух сходных субъединиц, содержащих по одному иону Си2 и 2. Митохондриальный фермент, обнаруженный у бактерий, содержит ион Мл . СОД присутствует во всех основных тканях аэробов Денисов Л. Н. с соавт. Каталаза КАТ КФ . Н2 2Н Каталаза присутствует в крови, костном мозге, мембранах слизистых оболочек, почках и печени. КАТ. К ферментам, обеспечивающим образование перекиси водорода, помимо пероксисомальных ферментов, относятся также митохондриальные и микросомальные системы транспорта электронов. Глутатионпероксидаза ГПО КФ . ГПО катализирует реакцию разложения перекиси водорода или гидроперекиси НЖК с помощью восстановленного глутатиона. Н2 2Н и 2 Н Защищая липиды мембран и гемоглобин от окисления перекисями, ГПО обеспечивает целостность органелл и препятствует развитию патологических состояний при действии физических, химических или других стрессорных факторов Меерсон Ф. З., Петрович Ю. А., Гуткин Д. В., . Помимо селенсодержащей глутатионпероксидазы ГП в организме животных обнаружена глутатионпероксидаза, не содержащая селена ГП Петрович . А., Гуткин Д. В., . Она имеет молекулярную массу 0 и иные физикохимические и каталитические свойства. В отличие от ГП, активно катализирующей превращение Н2 и органических гидроперекисей, ГП обладает специфичностью только к органическим гидроперекисям Кругликова Г. О., Штутман И. М., . Поддержание достаточного уровня восстановленного глутатиона, окисляющегося при функционировании глутатионзависимых антиперекисных систем, осуществляется специальным ферментом глутатионредуктазой КФ 1. Кулинский В. И., Колесниченко Л. С., . Как донор водорода для восстановления окисленного глутатиона в основном используется НАДФН2, образующегося в пснтозофосфатном пути обмена глюкозы, но может использоваться и НАДН2 Гаврилов с соавт. Н 2 Активность глутатионредуктазы существенным образом зависит от обеспеченности организма рибофлавином. Наибольшая ее активность обнаружена в почках, тонком кишечнике и эритроцитах Коломоец М. Ю. с соавт.