Кумулятивная активность изофермента креатин-фосфокиназы МВ у больных после хирургической коррекции врожденных пороков сердца

• Автор: Каштэлян, Лариса Сергеевна
• Шифр специальности: 03.00.04, 14.00.06
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 140 c. : ил

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. КФК и ее изоферменты. Структура, свойства, ввутриклеточная и тканевая локализация

1.2. Ишвиия миокарда и потеря кардиомиоцитами внутриклеточных энзимов . II

1.3. Воздействие катехоламивов на миокард и потеря внутриклеточных ферментов

1.4. Активность сывороточной КФК и КФК при хирургической коррекции врожденных пороков сердца .

П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Клинические даввые .

2.2. Биохимические данные

2.3. Модель изолированного сердца, перфузированного

по Лангендорфу
И. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Исследование изменений активности сывороточвых ферментов у больных после хирургической коррекции врокденных пороков сердца .
3.2. Характер изменения активности КФК и КФК у больных после коррекции врокденных пороков
сердца в раннем послеоперационном периоде
3.3. Кумулятивная активвость КФК МВ у больных после хирургической коррекции врокдеввых пороков сердца в равней послеоперационном периоде и сопоставление получеввых даввых с кливическим течением атого периода .
3.4. Взаимосвязь между уровнем кумулятивной активности КФК МБ и характером объемом оперативвого вмешательства
3.5. Кумулятивная активность КФК МВ у больных после хирургической коррекции врокдеввых пороков сердца с рааной длительностью пережатия аорты и искусственного кровообращения
1У.РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖ
4.1. Оценка повреждений миокарда изолированного сердца
крысы в условиях контрольной перфузии
4.2. Повреждающее действие полвой ишемии с реперфузией
4.3. Повреждающее действие различных катехоламинов .
4.4. Сравнительная оценка степени гиперферментемии, вызванной полной тотальной ишемией и катехоламинами .
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ . III
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ИЗ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Мрдекулы изофермевта КФК являются димерами, построенными в виде комбинаций из субъединиц двух видов типа М и В, названных так по месту их преимущественной локализации в скелетвой м или мозговой i В тканях . . I4 . I7 . Определение молекулярной массы каждой из субъединиц показало, что она одинакова и составляет половиву молекулярного леса интактной молекулы . В тканях позвоночвых и человека были обнаружены три изофермента КФК, различающихся по электрофоретической подвижности . , . Практически всю активность КФК в скелетной мускулатуре составляет изофермент с наименьшей электрофоретической подвижностью, состоящий из двух субъединиц М ММ. Изофермент ткани мозга обладает максимальной электрофо ретической подвижностью в направлении анода. В его состав входят две еубъедивицы другого вида В ВВ. Высокая анодная электрофоретическая подвижность ВВформы по сравнению с ММ объясняется тем, что в ее состав входит меньше основных аминокислот. В сердечной мншце в большем количестве был обнаружен гибридный изофермент, состоящий из субъединиц М и В, поэтому он был назвав . Этот изофермент обладает промежуточной электрофоретической подвижвостыо . , , . В году был открыт 4й, митохондриальный, изофермент КФК. Он был выделен из экстрактов тканей мозга, сердца и скелетной мышцы. Митохондриальный изофермент такие является димером с молекулярной массой 00 дальтов . Изучение распределения КФК внутри мышечных и миокардиальных клеток показало, что фермент присутствует практически во всех клеточных структурах. Фермент локализован как в цитоплазме, где он частично связан с миофибриллярным аппаратом, так и в митохондриях Четверикова Е. П., Левицкий Д. О. и соавт. . i . , . Исследования, проведенные В. А.Саксом с соавторами гг. Куприянов и соавт. . Так, изофермент КФК, который локализован на внутренней мембране митохондрий, осуществляет перевос фосфатной группы из митохондриальной АТФ, синтезированной в процессе окислительного фосфорилирования, на креэтин, локализованный в цитоплазме, с образованием креатинфосфата Сакс В. ., . Такое направление реакция принимает вследствие функционального сопрякения митохондриального изофермевта с адевиннуклеотидтранслоказой. Цитоплазматический изофермент КФК участвует в дальнейшем превращении энергии и частично сопрякен с гликолитическим и другими процессами в цитоплазме Куприянов В. В. и соавт. . КФК обнарукивается в мышечной ткани скелетвой и гладкой мускулатуре, мозгу И В сердечной мышце . i . , . . Сакс В. А., Воронков Ю. И., . Еще большей специфичностью для миокарда, чем КФК, обладает изофермент КФК его содержание в сердечной мышце равно от общей активности КФК, в скелетной ткани не превышает 23, а в мозговой практически отсутствует Сакс В. Это обстоятельство является чрезвычайно важным для выявления миокардных поврекдвний, так как возрастание КФК в кровотоке позволяет однозначно судить об источнике его поступления в кровь Сапрыгин Д. В. И соавт. i . . . , . В этой части литературного обзора мы не будем анализировать большую и многообразную литературу, посвященную различным аспектам изучения ишемического повреждения миокарда, а постараемся ограничиться лишь теми проблемами, которые имеют непосредственное отношение к изучаемому нами вопросу выходу внутриклеточных ферментов из миокарда при развитии его ишемического повреждения. Прежде всего остановимся на понятии термина ишемия миокарда. При снижении артериального кровотока др объема, недостаточного для осуществления миокардом адекватной функции, развивается его ишемия i, . Ишемия миокарда мокет быть локальной, когда она охватывает какойто участок кровоснабжения миокарда, и тотальной в случае распространения ишемии на всю сердечную мышцу.