Математическое моделирование кооперативных взаимодействий в процессе мышечного сокращения

• Автор: Разумова, Мария Владимировна
• Шифр специальности: 03.00.02
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2000
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 127 с. : ил.

ВведениеЗ

Глава 1. Строение мышечной клетки.

1.1 Общая схема устройства мышцы

1.2 Актин.
1.3 Миозин.

1.4 Регуляторные белки.

1.5 Цикл поперечных мостиков.

Глава 2. Характерные особенности работы мышцы и основные эксперименты

2.1 Изотоническое сокращение. Уравнение Хилла

2.2 Изометрическое сокращение

2.3 Мышца как кооперативная система

Глава 3. Математические модели мышечного сокращения
3.1 Трехкомпонентная модель Хилла.
3.2 Модель А.В.Хаксли .у.
3.3 Модель ХакслиСиммонса переходных процессов в мышце
3.4 Применение моделей мышечного сокращения
Глава 4. Построение модели.
4.1. Жесткость саркомера и растяжение
4.2 Кинетика миозиновых мостиков.
4.3. Изменение величины растяжения мостиков
4.4 Влияние концентрации кальция на параметры системы
4.5 Функциональные зависимости констант скоростей реакций
4.6 Краткое описание модели
Глава 5. Тестирование модели.
5.1. Критерии тестирования.
5.2 Линейный ответ системы на внешнее воздействие
5.3 Зависимость скорости стационарного сокращения мышцы от приложенной нагрузки Зависимость силаскорость ГУ.
5.4 Ответ на изменение длины большой амплитуды.
5.5 Зависимость силы, развиваемой мышцей, от концентрации кальция
5.6 Изменения динамического профиля для моделирования мышц разных типов
Выводы главы 5.
Глава 6. Введение кооперативных процессов в модель мышечного сокращения и анализ их влияния на поведение модели
6.1 Предпосылки введения кооперативности в модель
6.2 Кооперативное взаимодействие ближайших соседей.
6.3 Описание численных экспериментов.
6.4 Результаты численных экспериментов.
6.5 Обсуждение.
Выводы главы 6.
Глава 7. Молекулярные элементы сократительного аппарата и рабочие характеристики мышцы
7.1. Два входных сигнала кальций и длина
7.2 Чувствительность мышечной системы к концентрации кальция.
7.3 Чувствительность к длине.
7.4. Кооиеративиость и чувствительность к длине
7.5 Кооперативность и чувствительность к длине как модификаторы рабочих характеристик мышцы.
Выводы главы 7
Глава 8. Применение модели мышечного сокращения в прикладных целях.
8.1 Составные части нервномышечного рефлекторного комплекса и нервномышечный рефлекс
8.2 Применение модели нервномышечного рефлекса в моделировании периодического движения.
Заключения и Выводы.
Перспективы продолжения работы
Приложение.
Основные обозначения, принятые в работе.
Список использованной литературы


При небольшом увеличении видно, что мышца состоит из отдельных волокон, объединенных соединительной тканью. Глава I. Iii. Ттншш1ппН1шж1г Ьн1лп1Н Рисунок 1. Схематическое изображение строение скелетной мышцы 1, от макроскопического до молекулярного уровня. Скелетная мышца А состоит из пучков волокон В, С, каждое из которых разделяется на миофибриллы . Элементарная единица миофибриллы саркомер Е, ограниченный с обеих сторон дисками , Е. Две основные компоненты саркомера системы тонких актиновых , К и толстых миозиновых филаментов, взаимодействие которых при перекрывании приводит к развитию силы. Iзона образована тонкими филаментами Е, , Нзоиа толстыми Е, , Н, АЭОна образована при перекрытии двух систем филаментов Е, I. Большое количество митохондрий позволяет клетке быстро восстанавливать энергетические запасы, разветвленный саркоплазматический ретикулум является связующим звеном между активирующим и сократительным механизмами. Размер волокон варьируется от нескольких миллиметров до нескольких сантиметров в длину и от двадцати до ста микрон в диаметре. Глава 1. Рисунок 1. Вад саркомера под электронным микроскопом. Увеличение ООО раз. Кароли Тромбитас, гЛ Хооошо поослеживается наличие А. Н зон. лисков и Млинии. Внутри каждого волокна находится около тысячи миофибрилл органелл, ответственных за сокращение мышечного волокна и занимающих около объема мышечной клетки. Белки, составляющие мышечное волокно, практически абсолютно прозрачны. Но их конценграция вдоль длины волокна изменяется с периодической регулярностью, что под оптическим микроскопом придает волокну характерный полосатый рисунок рис. Чередующиеся светлые и темные полосы называют соответственно и А зонами, от производимых ими при наблюдении в поляризационный микроскоп изотропных 7 и анизотропных А участков, зона разделена пополам непрозрачным диском диском от нем. ii разделение, между сгруктурной мембраной, пересекающей фибриллу в поперечном направлении. Участок между двумя соседними дисками саркомер является минимальной функциональной единицей мышцы рис. В центре относительно непрозрачной Л зоны выделяется участок с более низким индексом отражения Нзона от нем. В ценгре Язоны находится небольшая полоса с более высоким индексом отражения Млиния. Такая периодическая структура сохраняется на протяжении всей длины миофибриллы. Полосатая структура происходит от молекулярного строения саркомера. Более молекулярного состава миофибриллы приходится на два белка миозин и актин рис. Глава 1. Рисунок 1. Схема строения саркомсра. Показаны основные элементы толстые и тонкие филаменты, структурные элементы, обеспечивающие организацию филаментов в структуру. 1 . . Миозин является основным компонентом толстого тонкого актинового филамента. Тонкие филаменты отходят от 2диска, образуя зону, и продолжаются в 1зону, но не заходят в Изону. Концы толстых филаментов прикреплены к Млинии. Таким образом, Изона образована в основном миозиновыми филаментами, а 1зона имеет высокую оптическую плотность как зона перекрытия двух систем систем тонких и толстых филаментов. Филаменты включают так же и другие белки, несущие регуляторную функцию тропонин, тропомиозин и др. Рисунок 1. Белковый состав скелетной мышцы левая половина и миозина правая половина, фотография полиакриламидного геля, полученного при электрофорезе 2. Основные белки мышцы миозин тяжелая цепь НС, три легких цепи 1, 2, 3 и актин. , , 1 г1 составляющие компоненты тропомнозинового регуляторного комплекса титин и небулин стоуктуоные белки. Очищенный актин представляет собой глобулярный белок, известный под названием 7актин, с молекулярным весом около 0 Дальтон. В растворе молекула АТФазной активности, но способна образовывать прочную связь с молекулой АТФ. При добавлении в раствор солей до физиологической концентрации Сактин полимеризуется в двойную спираль актин рис.