Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах пептидов и реакций комплексообразования иона никеля (II) с α- аланином и DL-α- аланил-DL-валином

• Автор: Крутова, Ольга Николаевна
• Шифр специальности: 02.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Иваново
• Количество страниц: 150 с.

Введение.

Глава 1. Литературный обзор.

1.1 Классификации, строение и физикохимические свойства низкомолекулярных пептидов.

1.2. Равновесия ступенчатой диссоциации 1,Ьааланил1,Ь валина в водных растворах.

1.3. Протолитические равновесии в водных растворах Раланнлраланина.

1.4. Равновесии ступенчатой ионизации Н,ЕааланилРаланина

1.5. Коордипациоиные равновесии в системе никель II 1,ЬааланилВ,Ьвалин в водных растворах

1.6. Устойчивость комплексов никеля II с ааланином в водных

растворах.

Глава 2. Экспериментальная часть

2.1. Описание и основные характеристики калориметрической установки.

2.2. Методика проведения и расчета калориметрического опыта.
2.3. Проверка работы калориметрической установки
2.4. Реактивы.
Глава 3. Потенциометрическое титрование.
3.1 .Определение констант диссоциации 1,Ьааланилраланина в
водном растворе.
Глава 4. Термодинамика кислотноосновного взаимодействия в водных растворах пептидов.
4.1.Термодинамика реакций кислотноосновного взаимодействия в
растворах ,Ьа аланил 0,Ьвалина
4.2. Определение тепловых эффектов кислотноосновного взаимодействия в растворах раланнлр аланина
4.3. Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах 0,Ьааланилраланнна
4.4.0 предел енне стандартных энтальпий образования О,Ьааланил 0,Ьвалина и продуктов его диссоциации в водном растворе.
Глава 5. Термодинамика процессов образования комплексов 0,Ьхапаил 0,Ьвалша и ааланина с ионом никеля II в растворе.
5.1. Определение термодинамических характеристик реакций образования комплексов ааланина с ионом никеля II в водном растворе.
5.2.Термодинамика процессов образования комплексов В,Ьааланил 0,Ь валима с ионом никеля II в водном растворе. Глава 6. Корреляция между термодинамическими характеристиками процессов ионизации и комплексообразовании и структурными особенностями дипептидов.
Выводы.
Литература


Тристам 3 сгруппировал белки в соответствии с относительным количеством ионных групп в их молекулах. Несмотря на то, что такая систематизация не приводит к единой классификации, она, тем не менее, вскрывает некоторые интересные особенности. В частности, свойства белков, определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи. Еще один способ классифицировать белки был предложен Бейли 4, он построил серию гистограмм, на которых вычерчено количество аминокислот или функциональных групп по отношению к числу белков, в которых они найдены. Именно он ввел термин незаменимые аминокислоты. Короткие пептиды с малыми значениями п представляют большой интерес как модельные соединения, объединяющие ряд свойств, характерных для элементарных частиц аминокислот и более сложных биомолекул белков. К определению конформации молекул пептидов привлекаются самые различные химические, физикохимические и расчетные методы. Дифракционные методы являются уникальными в их способности воспроизводить полную трехмерную картину молекулы. Правда, структурный анализ имеет дело с веществом в кристаллическом состоянии, тогда как все биологические процессы протекают в растворах. Однако, структурные исследования молекул пептидов показывают, что во многих случаях конформация отдельных аминокислотных остатков в кристалле совпадает с одной из конформаций, существующих в растворе. Можно утверждать, что информация, полученная из структурных исследований, является не только полезной, но и необходимой для выяснения механизма биологического действия данного класса веществ. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. Рис. I.1. Средние расстояния между атомами А, образующими пептидную связь и углы между связями. Эти данные получены в начале х годов Полингом и Кори 5 обработав имевшиеся в их распоряжении рентгеноструктурные данные, они пришли к выводу, что в пептидах расстояние между атомами С и на 0, А, или на , короче обычного. С О на 0, А длиннее, чем в альдегидах и кетонах 1. Полинг и сотрудники объяснили этот эффект резонансом двух предельных структур, показанных на рисунке 1. Рис. КС приводят к большому дипольному моменту и к заторможенности вращения. Судя по различию в длинах связей, результирующая гибридная структура включает формы 1 и 2 в отношении , с электронами, делокализованными по связям СО и С. Термодинамические данные показывают, что энергия резонанса составляет около ккалмоль 7. Поскольку структура 2 плоская, гибридная структура тоже плоская, то есть шесть атомов находятся в одной плоскости. Длина связей и величины валентных углов в основной цепи мало зависят от длины этой цепи, а также от размера и природы боковых цепей. В таблице 1. Как видно из таблицы величины длин связей и валентных углов в пептидной группе, полученные разными авторами 2,5,8, практически совпадают. Полингом и Кори 5. Однако при жесткой пептидной связи и довольно жестких длинах связей и валентных углах, конформация поли
пептидной цепи по существу описывается двугранными углами ф и 1 при Са атомах рис. Во время работы над моделями структуры коллаггена Рамачандран 9, исследовали вопрос, каким образом дальнее стерическое взаимодействие ограничивает свободу вращения вокруг связей Са и С С цепи то есть интервал допустимых углов ф и . Эта фкарта получила также название карты Рамачандрана на ней возможно наглядно увидеть запрещенные контакты возникающие между атомами из за
стсрического взаимодействия. Конформационные карты, построенные в предположении жесткой пептидной связи, имеющей параметры ПолингаКори, требуют дальнейшего уточнения. Введения потенциалов изменения валентных углов, длин связей и торсионного вращения вокруг пептидной связи. Это, естественно, делает конформационное пространство одного остатка многомерным, а
исчерпывающее описание затруднительным. Кроме того, следует также учитывать выходы атомов из плоскости . Если принять во внимание гибкость всех звеньев остова, его конформацию нельзя описать только значениями углов ф и у.