+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Азотистый обмен и продуктивность свиней при выращивании на низкопротеиновых рационах с разными уровнями обменной энергии и лимитирующих аминокислот

Азотистый обмен и продуктивность свиней при выращивании на низкопротеиновых рационах с разными уровнями обменной энергии и лимитирующих аминокислот
  • Автор:

    Родионова, Ольга Николаевна

  • Шифр специальности:

    03.01.04

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    2011

  • Место защиты:

    Боровск

  • Количество страниц:

    151 с. : ил.

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы
"
1.2. Азотистый обмен и факторы его регуляции в организме животных 
1.3. Общая характеристика синтеза и распада белков в организме животных


Содержание.

Введение

I. Обзор литературы.


1.1. Теоретические основы и практические принципы нормирования протеинового и аминокислотного питания свиней на современном этапе

1.2. Азотистый обмен и факторы его регуляции в организме животных

1.3. Общая характеристика синтеза и распада белков в организме животных

1.4. Гормональное влияние на процессы азотистого обмена и синтез белка

1.5. Энергетическая ценность рациона и обмен белков

1.6. Заключение по обзору литературы

II. Объект исследований и методы анализов


III. Результаты исследований и обсуждение
IV. Заключение
V. Выводы
VI. Предложения практике
Список литературы
Сокращения по тексту.
ACT - АСТАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА;
АЛТ - АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА;
РНК - РИБОНУКЛЕИНОВАЯ КИСЛОТА;
НАД - НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД;
ОЭ - ОБМЕННАЯ ЭНЕРГИЯ;
3-МГ - ТРИМЕТИЛГИСТИДИН;
«ИНДЕКС МЯСНОСТИ» - ОТНОШЕНИЕ МЯКОТИ К КОСТЯМ;
«ИНДЕКС ПОСТНОСТИ» - ОТНОШЕНИЕ МЯКОТИ К САЛУ;
«БЕЛКОВО - КАЧЕСТВЕННЫЙ ПОКАЗАТЕЛЬ» - ОТНОШЕНИЕ МИОФИБРИЛЛЯРНЫХ И САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИХ БЕЛКОВ К СТРОМАЛЬНОЙ ФРАКЦИИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ;
Введение
Актуальность исследований. Проблема увеличения производства мяса, снижения его себестоимости и повышения конкурентоспособности продолжает оставаться важной народнохозяйственной задачей. В успешном решении этой проблемы особая роль принадлежит свиноводству, занимающему значительное место в формировании мясного баланса страны и способному за короткий срок существенно увеличить его ресурсы.
Несмотря на значительные успехи, достигнутые в области питания свиней, генетический потенциал мясной продуктивности, реализуется не достаточно полно. В связи с этим возникает необходимость более детального изучения всех основных факторов лимитирующих продуктивные качества животных, при минимальных затратах кормов. В системе полноценного кормления свиней, как в нашей стране, так и во всём мире первостепенное значение имеет обеспеченность их протеином и энергией с учётом его качества, а также установление объективных показателей протеиновой и энергетической питательности кормов.
Актуальность проблемы вызывает необходимость дальнейшего расширения и углубления исследований на новой теоретической основе-учении о зависимости протеиновой питательности кормов от аминокислотной сбалансированности рационов с учётом зональных особенностей кормопроизводства.
За последние годы в нашей стране и за рубежом по белковому и аминокислотному питанию свиней было проведено много исследований. У нас, впервые основы теории сбалансированного аминокислотного питания были представлены в трудах Шманенкова H.A., (1964-1969); Рядчикова В.Г., (2000); Рядчиков В.Г., Омаров М., Полежаев С., (2010); Boisen et al., (2000); Gomez et al., (2002); Wamants et al., (2001); Lobley G.E., (2003); Moreira I., et al., (2004); Libao-Mercado A.J. et al., (2006); Stein H.H. et al., (2006); Bruce K.J. et al., (2006); Gill B.P. (2006) и другие. Важным результатом проведённых ис-
креатина приходится в среднем 20 кг мышечной массы (Graystone,. 1968). В связи, с чем экскрецию креатинина из организма млекопитающих предложено использовать в качестве индекса массы мышечной ткани (Waterlow, 1969). Креатинин постоянно образуется и фильтруется клубочками, клиренс креатинина отражает уровень клубочковой фильтрации. Таким образом, уменьшение клиренса креатинина указывают на снижение уровня клубочковой фильтрации.
. Увеличение креатинина в плазме крови, свидетельствует о наибольшем накоплении креатинфосфата. Единственная реакция, в которой участвует креатинфосфат, а также и другие фосфорилированные производные гуанидинов - это обратимый, перенос фосфорильного> остатка. Данная реакция легко обратима. При мышечной работе, при некотором закислении среды за счёт образующейся молочной кислоты, распад креатинфосфата с образованием АТФ будет резко повышен. Таким образом, в зависимости от функционального1 состояния мышечной ткани соотношение количества свободного креатина и креатинфосфата будет меняться. Фермент, катализируемый эту реакцию называют АТФ-креатинфосфотрансфераза.или креатинкиназа. Наблюдается также резкое увеличение активности креатинкиназьг в, скелетных мышцах новорождённого- кролика.по сравнению-с активностью фермента на последних этапах эмбрионального развития (Eppenberger et.al. Цит. по:Четверикова, 1968). Около-25% креатинкиназы содержатся в митохондриях мышечной клетки. Физиологическая роль заключается' в создании депо лёгкоутилизируемой энергии. Благодаря очень активной креатинкиназе энергия фосфатных связей креатинфосфата может быстро мобилизована, и трансформирована в энергию фосфатных связей АТФ; Было высказано предположение о-двойной роли креатинкиназы в мышечной ткани: в саркоплазме фермент переносит фосфорильную группу от свободной АТФ к креатину; образующийся фосфаген используется:для; фосфорилирования АДФ; связанной с миозином. Множественные молекулярные формы-креатинкиназы были обнаружены при изучении очищенного фермента из мышц (используя: электрофорез в крахмальном геле, Watts et.al., 1961); Различают изоферменты креатинкиназы по- скорости движения; в электрическом поле: I-BB; III-MM; II-MB. Их распределение в тканях является-специфичным для. каждого вида

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.128, запросов: 967