Миграция энергии возбуждения в нативных и гибридных фотосинтетических антенных комплексах

• Автор: Максимов, Евгений Георгиевич
• Шифр специальности: 03.01.02
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2011
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 131 с. : ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1 Структурные и функциональные аспекты организации фотосинтетических мембран
1Л. 1 Представление о фотосинтетической единице
Г1.2 Реакционный центр ФС2
1Л .3 Фотосинтетический аппарат цианобактерий
1Л .4 Фикобилипротеины
1.2 Полупроводниковые нанокристаллы
1.3. Методы исследования процесса переноса энергии
1.3.1 Индукционный резонансный механизм переноса энергии
1.3.2 Применение метода индукции флуоресценции для исследования
переноса энергии
1.4 Фазовые переходы в белковых молекулах
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
2.1 Материалы
2.2 Методы
2.2.1 Абсорбционная спектроскопия
2.2.2 Спектрофлуориметрия
2.2.3 Измерения кинетики световой индукции переменной
флуоресценции
2.2.4 Мгновенные спектры флуоресценции
2.2.5 Методика замораживания образцов
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1 Эффективное сечение поглощения ФС2 ЗупесИосухПз яр. РСС 6803 и его мутантов
3.2 Тушение флуоресценции фикобилисом оранжевым каротин-протеином
3.3 Гибридные системы из квантовых точек и пигмент—белковых комплексов
3.3.1. Гибридные системы из КТ и фикоэритрина
3.3.2 Гибридные системы из КТ и фрагментов фикобилисом
3.3.3 Гибридные системы из КТ и ядерных комплексов ФС2
3.4 Влияние скорости замораживания на время жизни флуоресценции аллофикоцианина
3.5 Миграция энергии в фикобилисомах мутантов яр. РСС
6803, лишенных фотосистем
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
КТ - квантовые точки РЦ - реакционный центр
ПБК - пигмент-белковый комплекс
ФС1 - фотосистема
ФС2 — фотосистема
ФБС — фикобилисома
ФЭ - фикоэритрин
ФЦ - фикоцианин
АФЦ — аллофикоцианин
ТЭ — терминальный эмиттер
WT — дикий тип Synechocystis sp. РСС 6803
СК - мутант Synechocystis sp. РСС 6803, лишенный фикоцианина PAL — мутант Synechocystis sp. РСС 6803, лишенный фикобилисом APSI/APSII - мутант Synechocystis sp. РСС 6803, лишенный ФС1 и ФС2 КТ 530 - CdSe/ZnS квантовые точки с максимумом эмиссии при 530 нм КТ 630 - CdSe/ZnS квантовые точки с максимумом эмиссии при 630 нм

Молекулы воды испытывают колебательные движения около положения равновесия с характерным временем колебаний ~ 10‘13 с [85]. Кроме того, за счет флуктуационных разрывов водородных связей (с энергией активации разрыва ~ 20 кДж/моль при 298 К) может происходить перемещение отдельных молекул воды в пустоты в соседних ячейках. В жидком состоянии характерное время такой самодиффузии составляет примерно Ю'10 - 10"11 с, а во льду при 0 С оно значительно увеличивается — до 10‘5 с и более (для сравнения: время валентных колебаний связи О-Н примерно 10'14 с).
В формировании структуры белков важную роль играют эффекты изменения структуры самой воды вблизи растворенных веществ или в пограничном слое с другой поверхностью [87]. Взаимодействие воды с полярными группами сводится к гидратации последних, причем энергии гидростатических взаимодействий в сольватной оболочке между водой и ионом могут достигать величин порядка энергии химических связей с увеличением времени жизни связанной воды в несколько раз.
Г идрофобные взаимодействия играют существенную роль в
формировании структуры белка и являются одним из основных факторов их стабилизации [78]. Полярные аминокислотные группы на поверхности белковой глобулы взаимодействуют с полярными молекулами воды. Однако, наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей в системе полярных пептидных связей (N1-1 ... ОС), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно: было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна (см. рис. 7) и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные