Исследование структуры водородных связей тройной спирали коллагенового типа

• Автор: Гришковский, Борис Анатольевич
• Шифр специальности: 03.00.02
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1983
• Место защиты: Пущино
• Количество страниц: 105 c. : ил

ГЛАВА I. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА И СТРУКТУРА
КОЛЛАГЕНА (Литературный обзор)
§ 1. Аминокислотный состав коллагена и модельных
полипептедов
§ 2. Структура коллагена и модельных полипептидов
2.1. Полипролин П, полиглицин П
2.2. Соединения с трехспиральной структурой
2.3. Вода и структура тройной спирали
2.4. Слоевые структуры
§ 3. Инфракрасная спектроскопия коллагеновых
соединений
3.1. Полоса амвд А
3.2. Тонкая структура полосы амид I
§ 4. Постановка задачи
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
§ I. Материал
§ 2. Гидратационные измерения ИК-спектров
§ 3. Исследование кинетик водородо-дейтериевого
обмена
§ 4. Эффект сужения полос
§ 5. Разложение контура полосы амид I на составляющие
компоненты
ГЛАВА 3. ПОЛОСА АМВД I И СТРУКТУРА ПОЛИПРОЛИНА
(Экспериментальные результаты)
ГЛАВА 4. ФОРМИРОВАНИЕ ТРЕХСПИРАЛЬНОЙ СТРУКТУРЫ ПРИ УВЕЛИЧЕНИИ ДЛИНЫ ПОЛИПЕПТВДНОЙ ЦЕПИ В РЯДУ

г -(ГЛИ-ПРО-ПРО) - ОМе (п = I, 2 8, ПОЛИМЕР) и
(Экспериментальные результаты
ГЛАВА 5. ТОНКАЯ СТРУКТУРА ПОЛОСЫ АМВД I И ГЕТЕРОГЕННОСТЬ СТРУКТУРЫ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ ТРОЙНОЙ СПИРАЛИ (ГЛИ-ПРО-ПРО) (Экспериментальные результаты)
§ I. Денатурация г -(гли-про-про)д - ОМе в водном
растворе
§ 2. Гидратация 2 -(гли-про-про )д - ОМе
§ 3. Полоса амид I (гли-про-гли)
ГЛАВА 6. ОБСУЖДЕНИЕ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ
§ I. Особенности инфракрасных спектров коллагеновых
соединений
1.1. Частоты колебаний амид I имидной связи
1.2. Мультиплетность полосы амид I коллагеновых соединений
§ 2. Структура водородных связей модельных соединений
и взаимодействие с водой
§ 3. О структуре коллагена
ВЫВОДЫ
ЛИТЕРАТУРА

Белки группы коллагена образуют основную массу соединительной ткани и составляют около 30% всех белков организмов животных. Это один из самых распространенных в животном мире белков. Исследование коллагенов имеет большое значение в связи с такими важными общебиологическими проблемами, как биосинтез белка, старение, регенерация, а также для решения многих задач теоретической и практической медицины. Известна большая группа заболеваний, сопровождающихся изменениями соединительной ткани и входящими в ее состав коллагеновых волокон. Эти заболевания, к числу которых относятся радикулит, инфекционный полиартрит и другие, объединяются в группу "коллагеновых болезней". Практическая значимость исследований коллагенов связана также с его широким применением в некоторых отраслях промышленности (пищевая, легкая промышленность, кино- и фотопроизводство).
Все биологически важные функциональные свойства коллагена определяются его специфической молекулярной структурой, которая ответственна за формирование коллагенового волокна. Этот не катализируемый ферментами процесс осуществляется по принципу самосборки. В свою очередь, целый ряд особенностей структуры коллагена определяется его аминокислотной последовательностью, которая является регулярным политрипептидом гли-х-у, где гли-глицин, а х и у - амино- или иминокислота. Такая закономерность первичной последовательности натолкнула на мысль перенести исследования взаимосвязи структур различного уровня на искусственные политрипептиды. Впервые идея о структурной изоморфности таких политрипептидов и коллагена была высказана в 1957 году
Н.С.Андреевой, а в 1960 году В.А.Шибневым и В.Г.Дебабовым был
ОПТИЧЕСКАЯ ПЛОТНОСТЬ

ВОЛНОВОЕ ЧИСЛО СГ1
Рис. II. Спектр полосы амид I полипролина в растворе 1>20 при температуре Ю°С, концентрация 14 мг/мл