+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Функциональная активность реконструированной мембранной монооксигеназной системы микросом печени

  • Автор:

    Гришанова, Алевтина Юрьевна

  • Шифр специальности:

    03.00.04

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    1984

  • Место защиты:

    Новосибирск

  • Количество страниц:

    157 c. : ил

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Введение
1.1. Физико-химические и каталитические свойства цитохрома Р
1.2. Физико-химические и каталитические свойства НАДФН-цитохром Р-450 редуктазы
1.3. Топография, молекулярная организация и функциональные взаимодействия цитохрома
Р-450 и НАДФН-цитохром Р-450 редуктазы
Глава 2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. Материалы и методы исследований
2.2. Результаты исследований и их обсуждение
2.2.1. Реконструкция мембранной монооксигеназной системы из белков и липидов микросом печени
2.2.2. Встраивание изолированных ферментов в реконструированные микросомные мембраны
2.2.3. Бензпиренгидроксилазная активность реконструированных микросомных мембран и ее зависимость от молярного соотношения цитохрома Р-450 и НАДФН-цитохром Р-450 редуктазы
Заключение
ВЫВОДЫ
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
ЛИТЕРАТУРА

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
БП - бензпирен 3-ОН БП - З-гидроксибензпирен ДС - додецил сульфат ДТТ - дитиотреитол Ж - 3-метилхолантрен
Ж-цитохром Р-450 - индуцируемая метилхолантреном форма цитохрома Р
НАДФН - восстановленный никотинаглидадениндинуклеотидфосфат НАДН - восстановленный никотинамидадениндинуклеотид
ФАД - окисленный флавинадениндинуклеотид
ФМН - окисленный флавинмононунлеотид
ФБ - фенобарбитал
ФБ-цитохром Р-450 - индуцируемая фенобарбиталом форма цитохрома

ЭЛР - электронный парамагнитный резонанс

Важный процесс в жизнедеятельности организма составляет детоксикация гидрофобных низкомолекулярных соединений эндогенного и экзогенного происхождения. Особый интерес представляет окислительная ферментативная система защиты от токсического действия гидрофобных соединений, находящаяся в эндоплазматических мембранах (микросомах) печени и ряда других органов и тканей человека и животных, содержащая в качестве терминальной оксидазы цитохром Р-450 (3). Роль этой ферментной системы, организованной в специализированную редокс-цепь, состоит в окислении гидрофобных молекул с помощью молекулярного кислорода, и функционирует она как монооксигеназа внешнего типа.
В настоящее время известно, что микросомная монооксигеназная система подвергает биотрансформации многочисленные, самые различные по своей химической природе и биологической активности чужеродные химические соединения (ксенобиотики) - лекарства, яды, канцерогены, химические факторы загрязнения окружающей среды и т.д. (3, 15, 18, 167). Ежегодно увеличивается поток ксенобиотиков, вызванный увеличением производства и потребления лекарств, нарастающим загрязнением биосферы химическими соединениями в результате увеличения производства новых химикатов, пищевых добавок, пестицидов и т.д. В связи с огромной практической важностью микросомной монооксигеназной системы в защите живых систем от токсического действия ксенобиотиков возрос интерес исследователей многих специальностей к вопросам ксенобиохимии.
В последние годы стало известно, что наряду с детоксикацией окисление некоторых соединений в микросомной монооксигеназной системе сопровождается токсификацией - образованием промежуточ-

мах - растворимой и мембранной в комплексе с молярным отношением 1:1, интерпретируются авторами как модель их взаимодействия в микросомной мембране (134, 155), в которой электронный транспорт между редуктазой и цитохромом Р-450 определяется продуктивной частотой столкновений белков при их латеральной диффузии, как постулировал Янг (231).
Прежде всего следует заметить, что монооксигеназная система реконструированная из очищенных ферментов и фосфолипида, не являясь мембранным образованием, не может быть архитектурно идентична мембраносвязанной монооксигеназной системе, организация и функционирование которой основывается, скорее всего, на иных принципах, чем в растворимой монооксигеназной системе.
Что касается искусственной мембранной системы, то, во-первых, очевидно нельзя не принять во внимание данные Ингельман-Сандберга и др. (105) о зависимости от фосфолипидного состава реконструированных мембран активности цитохрома Р-450 в монооксигеназных реакциях, и функциональных свойств НДЦФН-цитохром Р-450 редуктазы.
И, во-вторых, наряду с данными Лу и Мива (134) о наиболее эффективном катализе N-деметилирования бензфетамина ФБ-индуцируемой формой цитохрома Р-450 при молярном соотношении с редуктазой 1:1 в липосомах из фосфатидилхолина, в работе Ингельман-Сандберга и др. (103) представлены данные о скорости б ^-гидроксилирования ацдростендиона, катализируемого цитохромом Р-450 ьмз в липосомах из того же фосфолипида, позволяющие рассчитать, что максимальная скорость реакции достигается при молярном соотношении с редуктазой отличающемся от 1:1.
Кроме того в используемых реконструированных системах из очищенных ферментов не учитывается то, что микросомы содержат другие белки, включая множественные формы цитохрома Р-450, и сложную смесь фосфолипидов.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.140, запросов: 967