Особенности функционирования НАД- и НАДФ-зависимых дегидрогеназных систем и азотистого обмена в молочной железе коров с разным уровнем молочной продуктивности

• Автор: Койянонго, Фидель - Дьедонне
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1985
• Место защиты: Киев
• Количество страниц: 163 c. : ил

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
Глава I. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ ЛАКТИРШ1Щ КОРОВ С РАЗНЫМ УРОВНЕМ ПРОДУКТИВНОСТИ
I. Особенности обмена веществ у высокопродуктивных
коров
1.1. Азотистый обмен
A. Обмен аминокислот
Б. Обмен белков и его фракций
B. Обмен небелковых азотистых веществ
1.2. Углеводный обмен
1.3. Липидный обмен
1.4. Минеральный обмен
1.5. Особенности гормонального статуса
Глава II. ОКИСЛИТЕПЬНО-ВОССТАНОБИШЬНОЕ СОСТОЯНИЕ
КЛЕТКИ И РОЛЬ НАД- И НАДФ-ЗАШСЙМЕХ ДЕГИДРОГЕНАЗ В АНАБОЛИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ
1. Окислительно-восстановительное состояние
клетки
2. Роль НАД- и НАДФ-зависимых дегидрогеназ в
анаболических процессах
2.1. Роль НАДФ-зависимых дегидрогеназ в анаболизме
2.2. Роль НАД-зависимых дегидрогеназ в анаболизме
3. Биологические основы селекции продуктивности
молочного скота
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава III. МАТЕРИМ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
1. Материал исследований
2. Методы исследований
Глава IV. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
1. Изучение активности НАД- и НАДФ-зависимых дегидрогеназ в молоке низко- и высокопродуктивных коров
1.1. Активность НАД-дегидрогеназных систем молока низко- и высокопродуктивных коров
1.2. Активность НАДФ-дегидрогеназных систем молока низко- и высокопродуктивных коров
2. Уровень метаболитов углеводного и липидного обмена в молоке коров с разной продуктивностью
3. Окислительно-восстановительные соотношения свободных никотинамидных пар /НАД/Ф/^///НАД/Ф/Н
в молоке коров с разным уровнем мелочной продуктивности
4. Уровень метаболитов азотистого обмена в молоке коров с разным уровнем молочной продуктивности
Глава V. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИЛОЖЕНИЯ
СОКРАЩЕНИЯ
АДФ - аденозиндифосфат
АЛТ - аланинтрансамшаза
ACT - аспартаттрансаминаза
АТФ - адено з индифо сфат
ГДГ - глутаматдегидрогеназа
НАД-ГДГ - НАД-зависимая форма
ГТФ - гуанозинмонофосфат
Г-6-ФДГ - глюкозо-б-фоефатд егидрогенада
НАДФ-Г-6-ФДГ - НАДФ-зависимая форма
ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
ИДГ - изоцитратдегидрогеназа
НАДФ-ИДГ - НАДФ-зависимая форма
ИТФ - инозинтрифосфат
Ко А - ко энзим А
КщР - кислотно-щелочное равновесие
Ki - константа ингибирования
ЛДГ - лактатдегидрогеназа
НАД-ЛДГ - - -"- НАД-зависимая форма
ЖК - летучие жирные кислоты
МДГ - малатдегидрогеназа
НАД-МДГ - НАД-зависимая форма
НАДФ-МДГ - -”- НАДФ-зависимая форма
НАД - никотиномидадениндинуклеотид
НАД* - окисленная форма
НАДН - восстановленная форма
НАДФ - никотиномидадениндинуклеотид фосфат
НАДФ+ - окисленная форма
НАДФН - восстановленная форма
участие в начальных этапах глюконеогенеза, выражающееся в обеспечении фосфоеколпируват-карбоксилазнок реакции субстратом.
Совместное действие в растворимой фракции цитоплазмы НАД-МДГ и НАДФ по-видимому обеспечивает генерирование НАДН, выполняя трансдегидрогеназную функцию:
ОКС АЛО АЦЕТАТ + НАДН *=*-МАЛАТ + НАД+ /II
МАНАТ + НАДФ*« ^ ПИРУВАТ + НАДФН + С02 /6
Баланс:
ОКСАЛОАЦЕТАТ + НАДН + НАДФ+ -ПИР/ВАТ + НАД+ + НАДФН + С02 /12
Таким образом, изучение НАД-малатдегидрогеназной реакции в разных комлартментах клетки представляет несомненно значительный интерес.
ЛДГ /КФ 1.1.1.27/ является одним из наиболее активных ферментов, осуществляющих окислительно-восстановительные превращения. Она катализирует реакцию:
<^/+/-ЛАКТАТ + НАД+«—ПИРУВАТ + НАДН + Н+ /13
Для нескольких дегидрогеназ /ЛДГ в том числе/ проведено полное определение структуры методом рентгенодифрактометрии.
ЛДГ является тетрамером с молекулярным весом 140000, состоящий из двух типов неидентичных /Н- и М-типа/. Разные сочетания субъединиц объясняют существование пяти изоферментов, отличающихся по своим электрофоретическим и другим свойствам и по величине Км для субстратов /54,166,173/. Так, установлено /239/ что для те -трамера А^ характерны более высокая каталитическая активность, чем для тетрамера В4. Но изофермент В4 обладает более широкой специфичностью и способен катализировать превращения с относительно более высокой скоростью, чем изофермент А^.Изофермент