+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Молекулярная динамика пептидов и сравнительное изучение динамических свойств природных L-аминокислотных остатков

  • Автор:

    Сарайкин, Сергей Сергеевич

  • Шифр специальности:

    03.00.02

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    1999

  • Место защиты:

    Москва

  • Количество страниц:

    114 с. : ил.

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы

Оглавление.
Введение
Глава 1. Методы компьютерного моделирования динамики
молекул
1.1. Молекулярная динамика
1.1.1. Расчёт ньютоновских траекторий движения
1.1.2. Методы ускорения расчётов молекулярной динамики
1.1.3. Методы молекулярной динамики при постоянной температуре
1.1.3.1. Методы, фиксирующие кинетическую энергию
1.1.3.2. Методы, моделирующие динамику системы в тепловом резервуаре
1.2. Метод Монте-Карло
1.2.1. Метод Монте-Карло с критерием Метрополиса
1.2.2. Модель роста цепи
1.2.3. Модификации метода Монте-Карло с критерием Метрополиса
1.2.4. Молекулярная динамика с Window Moves
1.2.5. Монте-Карло в пространстве последовательностей аминокислот
1.3. Метод минимизации потенциальной энергии
1 .4. Методы изучения молекулярной подвижности белка вблизи одной
конформации
1.4.1. Метод нормальных мод
1.4.2. Поиск путей перехода из одного минимума энергии в другой
1.4.3. Изучение гиперповерхностей потенциальной энергии и построение карт
потенциальной энергии
1.5. Упрощенные методы моделирования полипептидов
1.5.1. Двумерные решетки
1.5.2. Трехмерные решетки
Глава 2. Методы и выбор оптимальных условий расчетов для
изучения молекулярной динамики олигопептидов
2.1. Метод молекулярной динамики

2.2. Методы обработки траекторий молекулярной динамики.

2.2.1. Корреляционные функции
2.2.2. Построение двумерных и одномерных распределений вероятностей значений торсионных углов
2.3. Выбор оптимальных условий для расчета траекторий молекулярной динамики
Глава 3. Изучение молекулярной динамики серий модифицированных дипептидов
Глава 4. Изучение свойств столкновительного термостата и его применение для расчётов коэффициентов диффузии низкомолекулярных соединений в различных жидких средах
4.1. Столкновительная динамика
4.2. Диффузия в столкновительном термостате
Глава 5. О влиянии амплитуды флуктуаций на коэффициент трения броуновского осциллятора в водной среде
5.1. Введение
5.2. Молекулярно-динамические модели для осциллятора в воде
5.3. Модель броуновского осциллятора
5.4. Обсуждение результатов молекулярно-динамического моделирования
5.5. Заключение
Заключение и выводы
Список литературы

Введение.
В последнее десятилетие взгляд на биологические макромолекулы в нативном состоянии как на объекты, имеющие статическую пространственную структуру, претерпел существенные изменения. Была обнаружена и понята большая роль пространственной подвижности макромолекул в их биологической функции.
В настоящее время имеется широкий набор экспериментальных методов для изучения динамики биомолекулярных систем: тушение флуоресценции, ЯМР, ЭПР, ИК и Римановская спектроскопии, неупругое рассеяние нейтронов [1,2]. Компьютерное моделирование позволяет получать информацию о процессах, происходящих в системе на уровне движений отдельных атомов, недоступную экспериментальным методам, но необходимую для понимания механизмов, а также проверки существующих и развития новых теоретических моделей процессов играющих важную биологическую роль.
Метод МД успешно используется в теоретических исследованиях структуры и динамики биологических макромолекул. Однако, в данное время, представляется возможным моделирование внутренней подвижности белков лишь в субнаносекундных диапазонах времен. Это на несколько порядков меньше характерных времен даже быстрых ферментативных реакций. Для ускорения расчетов иногда применяют сильно упрощенные модели, однако, как будет показано ниже, они часто приводят к противоречивым выводам, и результаты, полученные при таком моделировании, не могут непосредственно использоваться для изучения динамики конкретных белков.
В настоящее время имеется реальная потребность в переходе от рекордных расчетов больших белков к планомерному сравнительному изучению динамических свойств аминокислот и олигопептидов. В литературе до сих пор нет надежных данных о фундаментальных принципах, лежащих в основе динамического поведения элементарных “кирпичиков”, из которых построены белки.
Настоящая работа посвящена изучению динамических свойств природных биологических Ь-аминокислот в составе серий модифицированных дипептидов. Особое внимание уделяется моделированию влияния среды на конформационную подвижность дипептидов. В связи с этим разбираются свойства различных моделей виртуальных сред в методе МД.

Рис. 7. Общая структура модифицированных дипептидов ОЬУ-Х, где X - любая из 20 природных аминокислот, различных по структуре радикала К
В рассматриваемых молекулах пространственные смещения атомов обусловлены, главным образом, конформационньми степенями свободы или вращениями по торсионным углам. Для характеристики конформации молекулы использовались величины торсионных углов главной цепи и боковых групп: щ, щ, ац, срг, Щ ор, Х21 и т.д. (рис. 7), причем первая цифра в индексе х обозначает номер остатка.
2.2. Методы обработки траекторий молекулярной динамики.
Для обработки траекторий молекулярной динамики применялись оригинальные методы, включающие расчет различных авто- и кросскорреляционных функций, построение двухмерных и одномерных распределений плотностей вероятности нахождения системы в различных областях конфигурационного пространства.
2.2.1. Корреляционные функции.
Применение корреляционных функций.
Рассмотрим, далее, какую-либо физическую величину, характеризующую состояние замкнутой системы или какой-либо ее части. С течением времени эта величина испытывает некоторые изменения. Обозначим х(ф) ее значение в момент времени /.
Между значениями х(() в разные моменты времени существует некоторая корреляция; это значит, что величина х в некоторый момент времени ! влияет на вероятности различных ее значений в другой момент времени / ’=/+ т. Такая зависимость носит название временной корреляции и может быть охарактеризована произведением

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.149, запросов: 967