Кошаперон белка теплового шока-маркер адаптации высококвалифицированных спортсменов к физической нагрузке

Кошаперон белка теплового шока-маркер адаптации высококвалифицированных спортсменов к физической нагрузке

Автор: Гребенюк, Екатерина Сергеевна

Шифр специальности: 14.00.51

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2010

Место защиты: Москва

Количество страниц: 119 с. ил.

Артикул: 4657514

Автор: Гребенюк, Екатерина Сергеевна

Стоимость: 250 руб.

Кошаперон белка теплового шока-маркер адаптации высококвалифицированных спортсменов к физической нагрузке  Кошаперон белка теплового шока-маркер адаптации высококвалифицированных спортсменов к физической нагрузке 

Оглавление
Введение.
Глава 1. Обзор литературы. Белок теплового шока с молекулярным
весом кДа и его связывающий кошаперон СБ1.
Глава 2. Организация, материалы и методы исследования.
Собственные исследования
Глава 3. Получение моноклональных антител.
Глава 4. Получение поликлональных антител.
Глава 5. Разработка иммунохимической системы определения СБ1 в
сыворотке
Глава 6. Определение экспрессии мРНК белка СБ1 и уровня
концентраций СБ1 и его белка мишени после нагрузочного тестирования со ступенчато повышающейся мощностью до отказа
Глава 7. Базальный уровень концентраций СБ1 и его белка мишени в сыворотке спортсменов в течение конечного мезоцикла подготовительного периода.
Глава 8. Исследование уровня аутоиммунных антител, направленных к
белкам СБ1 и БТШ в сыворотке спортсменов.
Заключение
Выводы .
Практические рекомендации.
Список литературы


Главной функцией БТШ является связывание с денатурированными белками, и участие в дальнейшем их сворачивание в более устойчивую нативную форму. Также они ответственны за предотвращение денатурации белков, их агрегацию ii I, и необходимы клетке для обеспечения механизмов адаптации и предотвращения апоптоза в стрессовых условиях i , . БТШАТФ связывающий белок, обладающий ЛТФазной активностью. Молекула БТШ состоит из терминалыюго АТФазного домена, с молекулярным весом кДа, и Стерминалыюго пептид связывающего домена кДа, который узнает гидрофобный сигнальный
пептид неправильно свернутого или денатурированного белка субстрат. Между этими доменами находится область альфа спиральной крышки. Когда БТШ связан с АТФ, крышка открыты для связывания с поврежденным или вновь синтезированным белком, при взаимодействии БТШ с АДФ крышка закрывается. АТФазный домен состоит из двух субдоменов одного размера I и И. Нуклеотид связывается с белков в углублении между двумя субдоменами Рис. Рис. Кристаллическая структура АТФазного домена белка БТШ в комплексе с молекулой АДФ. Каждый субдомен поделен на еще два поддомена а и . К. М. М. Р. АТФсвязывающая форма белка имеет низкое сродство к денатурированному белку, в то время как АДФ форма напротив прочно связывается с поврежденным белком, восстанавливая его структуру. Поэтому АТФазная активность определяет функциональные возможности БТШ. В регуляции его активности принимает участие комплекс белков так называемые кошапероны. Один из них БТШ, стимулирует АТФазную активность БТШ, увеличивает скорость АТФ гидролиза, белок переходит в АДФ форму и тем самым возрастает сродство к субстрату.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.334, запросов: 198