Анализ иммуномодулирующих эффектов белков теплового шока 70 кДа

Анализ иммуномодулирующих эффектов белков теплового шока 70 кДа

Автор: Пономарев, Александр Дмитриевич

Шифр специальности: 14.00.36

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2005

Место защиты: Москва

Количество страниц: 115 с. 18 ил.

Артикул: 4298574

Автор: Пономарев, Александр Дмитриевич

Стоимость: 250 руб.

Анализ иммуномодулирующих эффектов белков теплового шока 70 кДа  Анализ иммуномодулирующих эффектов белков теплового шока 70 кДа 

1КГ Программированная клеточная гибель
ЦТЛ Цитотоксические лимфоциты
ФИТЦНГС Флуорссциипизотиоционат
САМ Молекулы адгезии
УСАМ Молекулы адгезии
Шю3 Родамин
ЦТЛ Цитотоксические лимфоциты
ппс Полная питательная среда
Тх Т хелперы
Тх2 Т хелперы
РСБ Фетальная сыворотка теленка
ЭПР Эндоилазматический ретикулум
ТКР Тклеточиый рецептор
СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ


Одной из предполагаемых фукций 0 является разворачивание частично свернугого белка так, чтобы он мог пройти в мембранную пору, а так же встреча белка с другой стороны мембраны для последующего корректного фолдинга, т. БТ0 необходимы для доставки различных протеинов внугрь органелл эукариотических клеток в хлоропласты, ЭПР, лизосомы. Во время оксидативного стресса БТ0 траислоцируется в ядро . Высоко консервативный концевоЙ домен БТ0 содержит АТФсвязываютий сайт со слабой ЛТФазной активностью и кальмодулинсвязываютий домен, соединенный чувствительным к протеазе регионом к более вариабельному Сконцсвому домену, содержащему участок, важный для локализации в нуклсолс. БТШ содержит домен димеризации, поэтому нативная молекула является димером и может образовывать высоко олигомерные комплексы со многими структурами клетки см. Скопцевой домен БТШ служит для связи с гидрофобными участками субстрата. Субстратом в данном случае выступает неправильно свернутый протеин, имеющий на своей поверхности гидрофобные участки. За счет связывания БТШ с гидрофобными участками частично гидролизованных белков блокируется образование нерастворимых агрегатов. Комплекс БТШ с ЛТФ связывается с пептидами быстро и слабоспецифично, тогда как комплекс БТШ с АДФ связывается болсс медленно, но более стабильно. Эффективность шаперонной функции БТШ регулируется связыванием с кошаперонами, белкамипомощниками, которые катализируют взаимные превращения между формами белка, связанными с АТФ и АДФ , . Сохранение способности клетки синтезировать белки в условиях стресса, называемое трансляционной термотолсрантностыо, происходит вследствие ассоциации БТШ с рибосомальпой субьсдиницой в нолисомах тер.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.237, запросов: 198