Субмолекулярный механизм действия сердечных гликозидов на сократительную способность системы контрактильных белков кардиомиоцита при недостаточности сердца

Субмолекулярный механизм действия сердечных гликозидов на сократительную способность системы контрактильных белков кардиомиоцита при недостаточности сердца

Автор: Сукоян, Галина Викторовна

Шифр специальности: 14.00.25

Научная степень: Докторская

Год защиты: 2000

Место защиты: Москва

Количество страниц: 326 с. ил.

Артикул: 283426

Автор: Сукоян, Галина Викторовна

Стоимость: 250 руб.

ЭГГК этиленгликоль бис фаминоэтиловый эфир . ЭМС электромеханическое сопряжение
, V 7. Т 0
0
1
3
Рис 3. Атомная структура актина ,
Фактиновой нити равен нм, что обуславливает посадку минорных белков, гл и колитических ферментов и других структур В. В.Леднев и соавт. Внешний малый домен центрирован на расстоянии 2,6 нм от оси спирали, а внутренний большой с радиусом 1,7 нм. Считается, что центры, ответственные за процесс взаимодействия актинактин находятся в малом домене или на границе малого с большим доменом Гис, область аминокислотных остатков , Тир на границе и ЗМет Гис на границе. Химическая модификация Тир и Лизб полностью блокирует, а Гис и Тир лишь замедляет процесс полимеризации i, . Модификация Цис4 и Фен5 не изменяет вторичную структуру, но существенно снижает критическую концентрацию актина при полимеризации. Химическая сшивка Цис4 и ЦисЮ прекращает полимеризацию, но не связывание с СIфрагментом миозина , , а сшивание Цис4 и Лиз1 находятся на расстоянии 1,,4 нм в смежных протомерах ингибирует полимеризацию и соавт.


ЭМС электромеханическое сопряжение
, V 7. Т 0
0
1
3
Рис 3. Атомная структура актина ,
Фактиновой нити равен нм, что обуславливает посадку минорных белков, гл и колитических ферментов и других структур В. В.Леднев и соавт. Внешний малый домен центрирован на расстоянии 2,6 нм от оси спирали, а внутренний большой с радиусом 1,7 нм. Считается, что центры, ответственные за процесс взаимодействия актинактин находятся в малом домене или на границе малого с большим доменом Гис, область аминокислотных остатков , Тир на границе и ЗМет Гис на границе. Химическая модификация Тир и Лизб полностью блокирует, а Гис и Тир лишь замедляет процесс полимеризации i, . Модификация Цис4 и Фен5 не изменяет вторичную структуру, но существенно снижает критическую концентрацию актина при полимеризации. Химическая сшивка Цис4 и ЦисЮ прекращает полимеризацию, но не связывание с СIфрагментом миозина , , а сшивание Цис4 и Лиз1 находятся на расстоянии 1,,4 нм в смежных протомерах ингибирует полимеризацию и соавт. Сильное взаимодействие между протомерами актиновой нити вдоль генетической спирали нити , осуществляется между аминокислотными остатками одного протомера с другого, а также между противоположными тяжами в двухзаходной спирали по в одном с другого протомера, с , и 5 с и соавт. Фен6, Иле7, Глу8, Мет9 и гидрофобным пакетом из Тир , Ала9, Леи 1, Гис3, Цис5, Иле9, ГлубЗ, Иле и остатками на противоположном тяже i, , , . Согласно и соавт. Основное различие заключается в участии в полимеризации С концевой части молекулы актина.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.190, запросов: 198