Модуляция ассоциации липопротеидов низкой плотности крови человека

• Автор: Аксенов, Денис Владимирович
• Шифр специальности: 14.00.16
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 0 с. : 119 ил.

1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1 1 Строение и функции частицы ЛНП.
1.2 I vi модифицированные ЛНП склонны к ассоциации
1.3 Модифицированные ЛНП. циркулирующие в крови человека
1 4 Роль ассоциации ЛНП в атерогенезе
1.5 Ингибиторы ассоциации ЛНП .
1.6 Характеристика и основные свойства плюроников
2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
2.1 Выделение и фракционирование липопротеидов низкой плотности
2.2 Ферментативная модификация нативных ЛНП
2.3 Анализ модифицированных ЛНП
2 4 Определение степени ассоциации ЛНП и размера ассоциатов
2.5 Основные характеристики использованных в работе плюроников.
2.6 Статистическая обработка данных
3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
3.1 Сравнение склонности к ассоциации циркулирующих множественно модифицированных и нативных ЛНП
3.2 Влияние различных модификаций частицы нативных ЛНП на устойчивость липопротеидов к ассоциации
1 Влияние протеолитических ферментов на устойчивость нативных ЛНП к ассоциации.
3.2.2 Влияние ли политических ферментов на устойчивость нативных ЛНП к ассоциации.
3.2.3 Влияние миелопероксидазы на устойчивость нативных ЛНП к ассоциации
3.2.4 Влияние альдегидов эндогенного происхождения на устойчивость ЛНП к ассоциации
3.2.5 Влияние нейраминидазы на устойчивость нативных ЛНП к
ассоциации
3.3 Изучение конформационных изменений апоВ белка цммЛНП и ферментативно модифицированных ЛНП
3.3.1 Изучение конформационных изменений апоВ белка цммЛНП.
3.3.2 Изучение конформационных изменений апоВ белка под влиянием протеолитических ферментов
3.3.3 Изучение конформационных изменений апоВ под влиянием
липолитических ферментов.
3.3.4 Изучение конформационных изменений апоВ под влиянием
миелопероксидазы .
3.3.5 Изучение конформационных изменений апоВ под влиянием
нейраминидазы .
3.3.6 Сопоставление результатов изучения конформационных изменений апоВ цммЛНП и ферментативно модифицированных липопротеидов
3.4 Экзогенные ингибиторы ассоциации ЛНП
3.4.1 Влияние плюроника Р на ассоциацию ЛНП
3.4.2 Влияние плюроника Р на ассоциацию ЛНП
3.4.3 Влияние плюроника Ь на ассоциацию ЛНП
4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.
5 ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Влияние протеолитических ферментов на устойчивость нативных ЛНП к ассоциации. Влияние ли политических ферментов на устойчивость нативных ЛНП к ассоциации. Изучение конформационных изменений апоВ белка цммЛНП. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ . Строение и функции частицы ЛНП. Одним из наиболее ранних проявлений атеросклеротического поражения является внутриклеточное и внеклеточное отложение липидов, преимущественно эфиров холестерина, в интиме сосудов Аничков. Было установлено, что источником липидов, накапливающихся в клетках сосудов, являются ЛНП, циркулирующие в крови человека . Липопротеиды низкой плотности в организме человека ответственны за транспорт холестерина к клеткам. По классическим представлениям . ЛНП состоит из гидрофобного ядра, которое покрыто оболочкой из фосфолипидов, холестерина и одной молекулы апоВ0. Ядро ЛИП состоит из примерно молекул этерифицированного холестерина, и 0 молекул триглицеридов . Амфипатный поверхностный слой построен из 0 молекул фосфолипидов и одной молекулы апоВ0 белка Молекулы неэтерифицированного свободного холестерина присутствуют как в составе ядра частицы, так и поверхностного слоя. Фосфолипиды представлены главным образом фосфатидилхолином 0 молекул и сфингомиелином 0 молекул см рисунок 1. Установлено, что апоВ0 связывается в основном с молекулами фосфатидилхолина ii . ЛНП углеводная, представленная полисахаридными цепями связанными как с апоВ. В обоих случаях терминальным моносахаридным остатком выступает сиаловая кислота i .