Влияние низкоинтенсивного лазерного излучения на адгезию и агрегацию тромбоцитов при различных скоростных параметрах движения крови и при изменении рН

• Автор: Будник, Иван Александрович
• Шифр специальности: 14.00.16
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Саратов
• Количество страниц: 321 с. : 24 ил.

ВВЕДЕНИЕ. Глава 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СДВИГ ОВОЙ РЕГУЛЯЦИИ ФУНКЦИИ ТРОМБОЦИТОВ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Теоретические основы сдвиговой регуляции функции тромбоцитов. Адгезия тромбоцитов при низкой скорости сдвига. Глава 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ. Облучение биоматериала. Исследование агрегации тромбоцитов в обогащнной тромбоцитами плазме. Статистическая обработка результатов исследования
Глава 3. В ДВИЖУЩЕЙСЯ КРОВИ. Исследование специфичности и временной динамики влияния различных видов НИЛИ на функции тромбоцитов. Периодические изменения фибриногенсвязывающсй способности и экспрессии Рселектина на мембране тромбоцитов. Глава 4. НА АГРЕГАЦИЮ ТРОМБОЦИТОВ, ИНДУЦИРОВАННУЮ РАЗЛИЧНЫМИ АГОНИСТАМИ. Рис. Структура комплекса ОР1ЫХУ. В состав комплекса вР1Ь1ХУ входят четыре типа субъединиц ОР1Ьа, вР1Ьр, вР1Х и вРУ. Субъединица СР1Ьа с помощью дисульфидного мостика связана с вР1Ьр, которая в свою очередь нековалентно связана с СР1Х. Субъединица вРУ нековалентно связана с двумя комплексами СР1Ь1Х.


В свою очередь два комплекса IIX образуют слабую нековалентную связь с одним V . В целом комплекс IIXV состоит из девяти гликопротеиновых субъединиц, каждая из которых содержит определнное количество аминокислотных повторов, богатых лейцином , , . В своей цитоплазматической части субъединица ассоциирована с актинсвязывающим белком филамином. Субъединицы I и V связаны с кальмодулином. I взаимодействует с протеином сигнальным белком, управляющим множеством других сигнальных и адаптерных молекул. М. а. I., ii . Молекула конститутивно связана с регуляторной рсубъединицей фосфатидилинозитол3киназы I3 , М. С. i С. А., . К этому ферменту могут присоединяться 3доменами различные 8гс2тирозинкиназы, в частности и , вовлекаясь тем самым в процесс передачи сигнала. Комплекс IIXV находится в тесной структурной и функциональной связи с II3, 4 и рецептором коллагена VI см. I 3 i, разновидность доменов около аминокислотных остатков, впервые обнаруженных в структуре тирозинкиназ семейетпа, а затем и в составе других белков, участвующих в передаче сигнала. С помощью ЯНЗдомена различные сигнальные молекулы могут связываться с короткими аминокислотными последовательностями, богатыми пролином или другими гидрофобными аминокислотами. Рауса, который ответственен за опухолевую трансформацию клетки, в которую интегрируется вирус. Продукт этого гена белок с молекулярной массой кДа, обладающий тнрозинкиназной активностью. Схожие по строению и функции белки объединены в семейство нерецепторных тирозинкиназ. II типа НА рецептор иммуноглобулина I .