Клиническое значение митохондриальных нарушений у детей с недифференцированными формами задержки нервно-психического развития

Клиническое значение митохондриальных нарушений у детей с недифференцированными формами задержки нервно-психического развития

Автор: Тозлиян, Елена Васильевна

Шифр специальности: 14.00.09

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2003

Место защиты: Москва

Количество страниц: 195 с.

Артикул: 4303423

Автор: Тозлиян, Елена Васильевна

Стоимость: 250 руб.

Клиническое значение митохондриальных нарушений у детей с недифференцированными формами задержки нервно-психического развития  Клиническое значение митохондриальных нарушений у детей с недифференцированными формами задержки нервно-психического развития 

1.1. Роль наследственных факторов в основе задержки нервнопсихического развития у детей.
1.2. Митохондриальные дисфункции как причина многообразных нарушений
нервнопсихического и физического развития у детей
1.2.1. Основные патогенетические звенья нарушений клеточного
энергообмена.
1.2.2. Физиологическая роль окислительновосстановительных ферментов в энергообеспечении клеток
1.2.3. Современное представление о первичности и вторичности
митохондриальных нарушений
1.3. Методы диагностики митохондриальной патологии у детей.
1.4. Программы выявления наследственных нарушений обмена всгееппдпрограммы
1.5. Перспективы ранней диагностики митохондриальных нарушений у
детей.
ГЛАВА 2. ХАРАКТЕРИСТИКА ОБСЛЕДОВАННЫХ ДЕТЕЙ И МЕТОДЫ
ИССЛЕДОВАНИЯ.
2.1. Группы обспедоватых
2.2. Методы исследования.
2.2.1.Генеалогический метод.
2.2.2.Клиническое обследование
2.2.3.Методы функциональной диагностики.
2.2.4.биохимические методы исследования.
2.2.5.Цитохимический метод
2.2.6.Морфологические методы исследования.
ГЛАВА 3. ОЦЕНКА КЛИНИКОДИАГНОСТИЧЕСКИХ ХАРАКТЕРИСТИК ЦИТОХИМИЧЕСКОГО МОРФОМЕТРИЧЕСКОГО АНАЛИЗА АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОГО ОБМЕНА
3.1. Нарушения энергетического обмена у детей с недифференцированными формами задержки нервнопсихического
развития
3.2. Оценка диагностической ценности визуального и компьютерного анализа цитохимических параметров активности митохондриальных
ферментов.
3.3. Сравнительная характеристика различных методов выявления нарушений
клеточной биоэнергетики.
ГЛАВА 4. КОМПЛЕКСНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КЛИНИЧЕСКИХ. БИОХИМИЧЕСКИХ, ЦИТОХИМИЧЕСКИХ И МОРФОЛОГИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ ОБСЛЕДОВАННЫХ ДЕТЕЙ.
4.1. Клиническая характеристика обследованных детей.
4.2. Характеристика содержания молочной и пировиноградной кислот в сыворотке крови
4.3. Характеристика содержания продуктов перекисного окисления липидов малонового диальдегида и гидроперекисей и уровня антиокислительной активности плазмы крови у обследованных детей.
4.4. Характеристика морфометрических параметров цитохимического анализа активности ферментов энергетического обмена в разных группах обследованных детей
4.5. Данные морфологических методов исследования.
4.6. Оценка информативности цитохимического метода при анализе эффективности
применяемой терапии
ГЛАВА 5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ И ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ
РЕЗУЛЬТАТОВ
выводы.
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Особенностью фермента является способность взаимодействовать как с никотнамидадениндинуклеотидом , так и с никотинамидадениндинуклеотидфосфатом . Почти все альфааминокислоты отдают свои аминогруппы в реакции трансаминирования с альфакетоглютаратом, приводящей к образованию глутамата. Окислительное дезаминирование глутамата катализируется ГДГ. Таким образом, глутамат и ГДГ играют совершенно особую роль в обмене аминогрупп. В условиях, когда клеткам требуется больше субстратов для цикла лимонной кислоты, с тем, чтобы они могли образовывать большее количество АТФ, активность ГДГ повышается. Результатом этого является образование альфакетоглутарата, который используется в цикле Кребса, и высвобождение аммиака. Если в митохондриях в результате усиленной работы цикла Кребса накапливается гуанозинтрифосфат, то окислительное дезаминирование глютамата подавляется. Аммиак может использоваться для синтеза аминокислот. В этом случае ГДГ действует в обратном направлении, то есть катализирует восстановление аммиака и альфакетоглутарата с образованием глутамата. В этой реакции участвует не , . То, что ГДГ использует разные коферменты для отщепления и присоединения аммиака, обеспечивает независимую регуляцию этих двух реакций дезаминирования глутамата и аминирования альфакетоглутарата, хотя обе реакции катализируются одним и тем же ферментом. Дефицит активности ГДГ может приводить к накоплению глутамата. В последние годы особый интерес вызывает свойство глутамата как одной из основных возбуждающих аминокислот пирамидного тракта и интернейронов в ЦНС.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

04.07.2017

Лето - пора делать собственную диссертацию!

Здравствуйте! Дорогие коллеги, предлагаем Вам объединить отдых и научные исследования. К примеру Вы можете приобрести на нашем сайте 15 ...

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.042, запросов: 196