Технический пенообразователь на основе белоксодержащего сырья для производства неавтоклавного пенобетона

Технический пенообразователь на основе белоксодержащего сырья для производства неавтоклавного пенобетона

Автор: Гурова, Елена Викторовна

Шифр специальности: 05.23.05

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2002

Место защиты: Омск

Количество страниц: 181 с. ил

Артикул: 2294606

Автор: Гурова, Елена Викторовна

Стоимость: 250 руб.

Технический пенообразователь на основе белоксодержащего сырья для производства неавтоклавного пенобетона  Технический пенообразователь на основе белоксодержащего сырья для производства неавтоклавного пенобетона 

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. Теоретические предпосылки получения высококачественного
пенообразователя и неавтоклавных пенобетонов на его основе
1.1. Современные представления о составах, свойствах, механизме действия различных пенообразователей
1.2. Возможности использования белоксодержащего сырья для производства технического пенообразователя.
1.2.1. Общие представления о белках.
1.2.2. Особенности строения кератина
1.2.3. Поверхностные свойства белковых растворов
1.2.4. Теоретические предпосылки гидролиза белка
1.3. Критерии оценки технической пены
1.4. Выводы и задачи исследования
ГЛАВА 2. Характеристика материалов и методы исследований.
2.1. Характеристика материалов. .
2.2. Методы исследований.
ГЛАВА 3. Состав, технология получения и свойства белкового
пенообразователя.
3.1. Разработка технологии гидролиза белоксодержащего сырья
3.1.1. Влияние концентрации щелочи на физикохимические свойства белкового гидролизата.
3.1.2. Влияние температуры гидролиза на физикохимические
свойства белкового гидролизата.
3.1.3. Влияние продолжительности гидролиза на плотность белкового гидролизата.
3.1.4. Влияние продолжительности гидролиза на поверхностное натяжение белковых растворов
3.2. Поверхностное натяжение водных растворов белковых гидролизатов.
3.2.1. Влияние концентрации гидролизата на поверхностное натяжение водных растворов.
3.2.2. Влияние продолжительности выдерживания гидролизата на поверхностное натяжение его водных растворов.
3.3. Разработка технологии получения пенообразователя на основе белкового гидролизата
3.3.1. Определение количества нейтрализатора
3.3.2. Определение количества стабилизатора.
3.3.3. Влияние водородного показателя пенообразователя на характеристики пены.
3.3.4. Влияние вязкости пенообразователя на характеристики пены
3.4. Показатели качества белкового пенообразователя
3.5. Выводы
ГЛАВА 4. Влияние пенообразователя Белпор1 ом на свойства
пенобетона.
4.1. Влияние пенообразователя на свойства цементного камня и фазовый состав продуктов его твердения
4.2. Пенобетон на основе пенообразователя Белпор1ом.
4.3. Выводы
ГЛАВА 5. Производственные испытания
5.1. Опыт организации серийного производства пенообразователя
5.2. Производство неавтоклавного пенобетона на основе пенообразователя Белпор1 ом
ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Это определяется обязательным присутствием аминогруппы -ЫГЬ и карбоксильной группы -СООН, присоединенных к одному и тому же атому углерода. Разнообразие белков зависит от различных комбинаций а-амино-кислот /7-9/. Современные знания о структуре белков, после долгой проверки различных гипотез, в значительной мере основаны на полипептидной теории Гофмейстера и Фишера /-/. Пептиды, также как и белки, состоят из остатков аминокислот, соединенных пептидной (амидной) связью — ЫНСО—. Карбоксильная группа одной аминокислоты присоединяется к аминогруппе другой аминокислоты, при этом образуется пептидная связь и молекула воды. Отличительной особенностью пептидов является то, что в их состав входят любые аминокислоты, а в состав белка только а-аминокислоты, принадлежащие по своей стерсохимической конфигурации к а-ряду. ЫН2 СООН I*! Каждая полипсптидная цепь отличается от других последовательностью расположения аминокислот. Цепи, составленные из одной аминокислоты, могут различаться конформацией, будучи свернутыми разными способами //. По предложению Ландерштром - Ланга структуру белка характеризуют четырьмя уровнями структуры /-/. Эти уровни организации принято называть первичной, вторичной, третичной, четвертичной структурой. СООН-группе (С-конец). Вторичной структурой называют конформацию, которую образует поли-пептидная цепь в пространстве. Она стабилизируется водородными связями. Полипептидная цепь может располагаться в пространстве в виде правозакрученной спирали (а-спираль) или в виде (3-структуры (складчатый лист). В отличие от си-спирали складчатые листы условно считают плоскими. Однако, складчатые листы могут быть и закрученными. Известна также структура и левой спирали - коллаген. На один виток спирали приходится 3,6-3,7 остатков а-аминокислот. Расстояние между витками 0, нм. Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными и гидрофобными взаимоотношениями между радикалами. В а-спирали группы —Ы—Н и —С=0 вытягиваются почти параллельно оси спирали. Длина вдоль оси, соответствующая одному аминокислотному остатку, равна 0,5 нм. Диаметр цепи 0,-1,1 нм. Ось а-спирали сама следует по спиральному направлению с образованием биспирали или суперспирали. В отдельных случаях полипептидные цепи находятся в виде беспорядочного клубка. Блоки супсрвторичных структур формируют структурную основную единицу белка- домен, субобласть полипептидной цепи, обладающий всеми свойствами белка. Если первичная структура создается ковалентными связями, то в создании вторичной структуры большое значение имеют водородные связи. По современным представлениям важным фактором, стабилизирующим вторичную структуру, является также гидрофобное взаимодействие. В третичной структуре белка можно выделить два-три домена. Третичная структура- способ укладки в пространстве полипептидной цепи, включающей элементы той или иной вторичной структуры. Она стабилизируется водородными связями, ионным (электростатическим) и гидрофобным взаимодействиями, а также дисульфидными связями. Ионное взаимодействие может возникать между ионогенными радикалами аминокислотных звеньев. Г идрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами притяжения между неполярными радикалами аминокислотных остатков. Дисульфидные связи образуются между цистеиновыми остатками одной и той же или различных белковых цепей. Четвертичная структура - высокий уровень пространственной организации. Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в комплексы (агрегаты). При этом каждая цепь, сохраняя характерную для нее первичную, вторичную и третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например, гемоглобина. Хотя эта классификация и общепринята, следует отметить, что существует два типа структур: линейная и пространственная (конформация).

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.208, запросов: 241