Разработка технологии крашения текстильных материалов из природных волокон с использованием ферментов

Разработка технологии крашения текстильных материалов из природных волокон с использованием ферментов

Автор: Шкурихин, Илья Михайлович

Шифр специальности: 05.19.02

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2003

Место защиты: Москва

Количество страниц: 232 с. ил

Артикул: 2332901

Автор: Шкурихин, Илья Михайлович

Стоимость: 250 руб.

Содержание
Введение
Г лава 1 .Литературный обзор
1.1 .Общее представление о ферментах, используемых в текстильной промышленности
1.1.1 .Особенности структуры фермента
1.1.2.Механизм действия ферментов
1.1.3 .Факторы, влияющие на активность ферментов
1.2.0собенности свойств и действия амилолитических ферментов, применяемых в процессах отделки
1.2.1 .Особенности свойств и действия амилаз
1.2.2.0собенности строения и свойства целлюлаз
1.3.Строение и свойства протеолитических ферментов, применяемых в текстильной промышленности
1.4. Современные способы применения ферментов в отделке текстильных материалов
1.4.1. Применение ферментов в процессах подготовки
1.4.2. Использование ферментов в технологии крашения и печатания текстильных материалов
1.4.3. Применение ферментативных препаратов в заключительной отделке ткани
1.5.Строения и свойства аминокислот как основы белков ферментов
1.5.1 .Поведение аминокислот в растворах
1.5.2.Представление о строении и свойствах аминокислот
1.6.0сновные свойства борсодержащих соединений, применяемых
в текстильной промышленности
Глава 2.Методическая часть
2.1 .Характеристика использованных тканей
2.2.Характеристика исследуемых препаратов
2.2.Характеристика исследуемых красителей
2.3.Характеристика используемых химических реагентов
2.4.Режимы крашения
2.4.1.Режимы крашения хлопчатобумажной ткани
2.4.1.1 .Периодический способ крашения прямыми красителями
2.4.1.2.Периодический двухстадийный способ крашения активными красителями
2.4.1.3.Непрерывный однованный способ крашения активными красителями
2.4.2.Режимы крашения льняного волокна активными красителями
2.4.3.Крашение шерсти кислотными красителями по периодической технологии
2.5.Характеристика методов исследования окрашенной ткани
2.5.1.Методика определения содержания красителя на волокне
2.5.2.Методика определения капиллярности
2.5.3.Методика определения разрывной нагрузки
2.5.4.Методика испытания окраски к стирке
2.5.5.Методика определения изменения структуры ткани методом ИКспектроскопии
2.5.6.Методика определения поверхностной энергии полимеров
2.5.7.Методика изучения изменения структуры поверхности волокна
при помощи электронной растровой микроскопии
2.6.Методы исследования биологически активных веществ
2.6.1.Методика определения амилолитической активности ферментативных препаратов
2.6.2.Метод определения общей целлюлазной активности
2.6.3.Методика определения общего содержания белка растворе
Глава 3.Экспериментальная часть
3.1 .Влияние добавок амилолитических ферментов на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями
3.2.Влияние аамилаз различного происхождения на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями
3.2.1.Влияние природы и концентрации средообразующих добавок на накрашиваемость хлопка прямыми красителями в присутствии модифицированной аамилазы
3.2.2.Влияние концентрации модифицированной аамилазы на накрашиваем ость хлопчатобумажного волокна прямыми красителями в различных средах
3.2.3.Влияние модифицированной аамилазы на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями в условиях максимальной активности фермента
3.2.4.Влияние температуры на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями в присутствии природной аамилазы
3.2.5.Влияние предварительной обработки природной аамилазой на накрашиваемость хлопка прямыми красителями
3.2.6.Влияние активаторов природной аамилазы на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями
3.3.Влияние целлюлазных комплексов различного происхождения на процесс крашения хлопка прямыми красителями
3.3.1.Влияние концентрации и природы средообразующих добавок на накрашиваемость хлопка прямыми красителями в присутствии модифицированной целлюлазы
3.3.2.Влияние концентрации модифицированной целлюлазы на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями в различных средах
3.3.4.Влияние модифицированной целлюлазы на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями в условиях максимальной активности фермента
3.3.5.Влияние температуры крашения на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями в присутствии природной целлюлазы
3.3.6.Влияние предварительной обработки хлопчатобумажной ткани природной целлюлазой на последующее крашение прямыми красителями
ЗАИзучение механизма действия амилолитических ферментов в процессах крашения хлопчатобумажной ткани прямыми красителями
3.4.1.Изучение взаимодействия красителей с амилолитическими ферментами
3.4.2.Изучение изменения целлюлозы под действием амилолитических ферментов методом ИКспектроскопии
3.4.3.Изменение поверхностной энергии целлюлозного волокна под действием амилолитических ферментов
3.4.3.1.Изучение воздействия амилолитических ферментов на поверхность целлюлозного волокна
3.4.4.Изучение изменения активности амилолитических ферментов
3.4.4.1.Изменение активности аамилазы в различных условиях
3.4.4.1.1.Кинетика активности модифицированной аамилазы в растворах различных средообразующих добавок
3.4.4.1.2.Влияние строения молекулы красителя на изменение активности модифицированной аамилазы
3.4.4.1.3.Влияние строения молекул прямых красителей на кинетику активности аамилазы в условиях полной красильной ванны
3.4.4.1.3.1 .Влияние обычных прямых красителей на изменение активности модифицированной аамилазы в условиях полной красильной ванны
3.4.4.1.3.2.Влияние светопрочных прямых красителей на изменение активности аамилазы в условиях полной красильной ванны
3.4.4.1.3.3.Влияние диазотирующихся прямых красителей на изменение активности модифицированной аамилазы в условиях полной красильной ванны
З.4.4.2.Влияние среды на активность целлюлазного комплекса
в условиях крашения
3.4.4.2.1.Кинетика активности целлюлазного комплекса в растворах различиых средообразующих добавок
3.4.4.2.2.Изучение сорбции фермента целлюлазы хлопковым
волокном
3.4.5.Разработка рациональной технологии крашения хлопчатобумажной ткани прямыми красителями в присутствии
амилолитических ферментов
3.5.Влияние амилолитических ферментов на накрашиваемость целлюлозных тканей активными красителями
3.5.1.Влияние амилолитических ферментов на накрашиваемость льняной ткани активными красителями
3.5.2.Влияние амилолитических ферментов на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани активными красителями
3.5.2.1.Влияние амилолитических ферментов на сорбцию и фиксацию активных красителей
3.5.2.2.Изучение кинетики крашения хлопчатобумажных тканей активными красителями в присутствии амилолитических ферментов
3.5.3.Разработка рациональной технологии крашения хлопчатобумажной ткани активными красителями с применением амилолитических ферментов
3.6.Применение протеолитических ферментов в крашении шерсти кислотными красителями
3.7.Влияние аминокислот на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями
3.8.Влияние борсодержащих соединений на накрашиваемость хлопчатобумажных тканей прямыми и активными красителями
3.8.1.Влияние борсодержащих соединений на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями
по периодической технологии
3.8.1.1 .Влияние тетрабората натрия и борной кислоты на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани прямыми красителями по непрерывному способу
3.8.2.Влияние борсодержащих соединений на накрашиваемость хлопчатобумажной ткани активными красителями
по периодическому способу Выводы
Список использованной литературы


Полипептидная цепочка фермента, содержащая какието две группировки, к которым присоединяется субстрат, под влиянием нагревания теряет свойственную ей нативную структуру, развертывается и денатурируется. Если же фермент соединен с субстратом, то этот последний как бы стягивает, закрепляет вторичную структуру полипептидной цепочки, препятствуя таким образом ее развертыванию. Следующий фактор, который существенно влияет на активность фермента или активная кислотность среды. Взаимодействие субстрата с ферментом зависит от распределения зарядов в молекуле этого последнего. Этот, в частности, наблюдается при окислительновосстановительных реакциях. Следовательно, оказывает влияние на стабильность фермента. При определении , оптимального для действия данного фермента, очень важным является состав среды, в которой идет реакция, например состав используемый буферной смеси. Кривые, характеризующие влияние , могут значительно различаться при использовании разных буферных смесей. Оптимальное значение для действия фермента зависит также от концентрации тех или иных ионов в реакционной среде. Причем оптимум реакции, катализируемой одним и тем же ферментом, может быть различен для прямой и обратной реакций. Некоторые ионы абсолютно необходимы для нормального функционирования ряда ферментов, тогда как другие высокотоксичны почти для всех ферментов. Существуют ионы, которые отравляют одни ферменты и активируют другие некоторые ионы могут даже в зависимости от концентрации поразному действовать на один и тот же фермент и либо подавлять, либо активировать его. Взаимодействия в этой области, так же как и в реакциях между ионами и белками вообще, могут быть чрезвычайно сложными к чисто коллоидным эффектам добавляется здесь такое явление, как специфическая потребность активного центра фермента в ионах определенного типа. Некоторые из наблюдаемых эффектов, особенно там, где речь идет о действии анионов, отличаются малой специфичностью обычно фермент в какойто степени активен и в отсутствие электролитов, и почти любой анион оказывает активирующее действие. В других случаях преимущественно там, где активаторами служат катионы сам фермент не обладает активностью и потребность в катионе оказывается обычно довольно специфичной активирующим действием обладает либо только один определенный катион, либо иногда два или три различных катиона. АГ3, а так же МНГ активируют один или несколько ферментов. У металлов, перечисленных в приведенном выше списке, атомные номера лежат в пределах между и , в большинстве случаев между и . Не известно случая, чтобы металл с атомным номером более являлся бы самостоятельным активатором фермента. Вероятно, одним из важных факторов, определяющих, какие ионы металлов будут служить активаторами ферментов, должен быть размер ионов. Их величина варьируется в пределах 0,1,А. Приведенные в списке ионы ни в коем случае нельзя считать взаимозаменяемыми в некоторых случаях только один из них, часто только два или три способны активировать определенный фермент. Кроме того, случаи антагонизма ионов при активации ферментов довольно обычны. В последнее время в текстильной промышленности применяются различные ферменты. Изза своей специфичности они, как правило, используются на строго определенных стадиях обработки или применяются для определенных волокон. В подготовке целлюлозных текстильных материалов большое значение имеют амилолитические ферменты амилазы и целлюлазы, относящиеся к группе гликозидаз. Ферменты этой группы расщепляют в основном субстраты, в молекуле которых не содержится заряженных групп. В этих субстратах доминирующую роль играет расположение гидроксильных групп и атомов водорода. Специфичность гликозидаз определяется конфигурацией каждой СНОН группы. Как правило гликозидазы проявляют высокую степень специфичности по отношению к определенному моносахаридному кольцу, однако присоединенная агликоновая группа так же может оказывать более или менее заметное влияние. Весьма характерны особенности специфичности ферментов, гидролизующих полисахариды, например амилаз. Все три фермента атакуют в цепях крахмала или гликогена А1,4связи, однако положение атакуемых связей в полисахаридной цепи различно.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.199, запросов: 231