Разработка технологии комплексной переработки бобовых культур на основе использования микробных ферментных препаратов

Разработка технологии комплексной переработки бобовых культур на основе использования микробных ферментных препаратов

Автор: Осадько, Марина Игоревна

Автор: Осадько, Марина Игоревна

Шифр специальности: 05.18.07

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2007

Место защиты: Москва

Количество страниц: 201 с. ил.

Артикул: 3345216

Стоимость: 250 руб.

Разработка технологии комплексной переработки бобовых культур на основе использования микробных ферментных препаратов  Разработка технологии комплексной переработки бобовых культур на основе использования микробных ферментных препаратов 

1.2. Химический состав и свойства растительных белков, масел и пектинов.
1.2.1. Состав и строение белков бобовых культур
1.2.2. Классификация, свойства и области применения белковых препаратов и семян бобовых
1.2.3. Химический состав и строение растительных масел.
1.2.4. Сос тав и строение пектиновых веществ растений.
1.3. Ферментные препараты и их применение
1.3.1. Классификация и механизм действия ферментов.
1.3.2. Источники получения ферментов микробного, животного и растительного происхождения
1.3.3. Области применения ферментов про политического действия.
1.4. Использование биокатализа в процессах получения растительных белков, масел и пектина.
1.4.1. Применение ферментов для получения белковых
4 препаратов.
1.4.2. Использование ферментных препаратов в процессах получения растительных масел.
1.4.3. Получение пектина с использованием ферментных препаратов
1.5. Заключение к обзору литературы. Цель и задачи исследования.
Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ. ОБЪЕКТЫ И
М ЕТОДЫ ИССЛЕДО В А Н И Я.
2.1. Объекты исследования, схема постановки эксперимента .
2.2. Методы исследования.
2.2.1. Методы определения активностей ферментов
2.2.2. Методы определения химического состава
растительного сырья .
2.2.3. Методы определения количества и качества белка
2.2.4. Ме тоды количественного определения масла
2.2.5. Методы исследования функциональнотехнологических свойств белковых препаратов.
2.2.6. Методы определения количества и качества пектина.
2.2.7. Методы определения показателей качества
мясопродуктов.
2.2.8. Метод,1 математической статистики.
Глава 3. ИЗУЧЕНИЕ КАТАЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ И
СПЕЦИФИЧНОСТИ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ
3.1. Изучение каталитической активности ферментных препаратов.
3.2. Определение оптимальных условий действия
ферментных препаратов.
3.3. Определение каталитических параметров действия
микробных нротсаз .
Глава 4. ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА
ФЕРМЕНТАТИ ВНОГО ВЫДЕЛ ЕН ИЯ БЕЛ КА
БОБОВЫХ КУЛЬТУР
4.1. Характеристика химического состава бобового сырья
I
4.2. Определение основных параметров ферментативной обработки белоксодержащего сырья
4.2.1. Исследование динамики процесса ферментативног о гидролиза при использовании различных видов сырья
4.2.2. Выбор условий предобработки сырья.
4.2.3. Определение рациональной дозы ферметиых препаратов для обработки сырья.
4.2.4. Выбор гидромодуля соотношения сырьсгвода, обеспечивающего максимальный выход белков сои и гороха.
4.2.5. Определение рациональных температурных
режимов для экстракции растительного белка.
4.2.6. Определение рационального значения для обработки сырья.
4.3. Выбор наиболее эффективного ферментного препарата
для ферментативного выделения белков сои и гороха
Глава 5. ИССЛЕДОВАН ПК ВОЗМОЖНОСТИ
КОМПЛЕКСНОЙ ПЕРЕРАБОТКИ БОБОВ СОИ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ МЕТОДА БИОКАТАЛИЗА.
5.1. Изучение процесса выделения масла при обработке бобов сои в условиях различных температур и ферментных препаратов
5.2. Исследование действия карбогидраз микроорганизмов на
ф процесс совместного выделения соевых белка и масла.
5.3. Выбор композиции ферментных препаратов для
интенсификации процесса гидролиза.
5.4. Оптимизация доз ферментных препаратов в энзимной композиции
5.5. Разделение белковожировой эмульсии из сырья сои па белковую и масляную фракции.
5.6. Получение пектина из отходов переработки сои окары
5.7. Разработка технологической схемы комплексной переработки бобовых культур и получение образцов белковых препаратов.
Глава 6. ОЦЕНКА КАЧЕСТВЕННЫХ ХАРАКТЕРИСТИК ПОЛУЧЕННЫХ БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ ГИДРОЛИЗА.
6.1. Исследование белковых продуктов ферментативного гидролиза методом электрофореза в полиакриламидном геле
6.2. Изучение функциональнотехнологических свойств белковых препаратов.
6.3. Исследование возможности использования
экспериментальных белковых препаратов в технологии мясопродуктов
ВЫВОДЫ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Глютслипы в составе семядолей большинства видов бобовых культур в качестве самостоятельной группы не обнаружены, однако согласно Коултеру, некоторые виды содержат незначительную фракцию глютелина до . Глобулины большинства семян бобовых состоят из двух фракций с различными константами седиментации осаждения 8 и , называемые
соответственно легумином и вицилином 1. Кроме того, в составе белков семядолей нередко обнаруживаются минорные фракции. Гак, в семенах сои выявлена фракция с константой седиментации аконглиципин, а в семенах гороха обнаружена фракция, названная коивицилином 6. Качественный и количествспныйсостав белка бобовых зависит от вида , сортового происхождения 5 и условий возделывания культуры . Гак, у сои и люпина содержание фракции с константой седиментации обычно выше, чем 8белков, тогда как в составе гороха и конских бобов, наоборот, преобладает легумин, причем у различных сортов
соотношение фракций легумина и вицилина колеблется 5, 5. Независимо от происхождения 8глобулины очень похожи но структуре. Структурное родство 8 глобулинов проявляется в высокой степени гомологии первичной структуры полипептидпых цепей, в очень близкой вторичной структуре и единообразном способе объединения субъединиц в гексамерпую четвертичную структуру 1. Диссоциация 1К8 белков бобовых семян на субъединицы обнаружена еще в е гг. Свсдбсргом и Педерсеном. Молекулярная масса 8глобулинов гороха находится в пределах от 0 до 0 кДа . В свою очередь, молекулы легумина состоят из шести субъединиц , с молекулярной массой кДа, которые, в свою очередь, образованы двумя полипептидными цепями, соединенными одним диеульфидным мостиком, большая по массе ацепь с молекулярной массой кДа относительно гидрофильна и носит кислый характер, тогда как меньшая Рцспь молекулярная масса . Да является гидрофобной и основной 7. Молекулярные массы субъединиц 8 белкой сои и ники, полученных метолом ссдимеш анионного равновесия с использованием сильных диссоциирующих агентов, таких как мочевина, представлены в табл. Таблица 5. Особенности модели четвертичной структуры белков бобовых аналогичны особенностям той же структуры белков семнадцати других семейств, относящимся к филогенетически удаленным рунпам, таким как капуста, тыквенные, гречиха, рапс 1. Й. Гидрофобный Сконцсиой участок Зцеии связывает 6 субъединиц посредством гидрофобных взаимодействий 7. Гидрофильные Сконцевые участки ацепей расположены на поверхности белковой молекулы . Таким образом, эти участки должны оказывать большое влияние на поверхностные функциональные свойства 7. Но аминокислотному составу белки бобовых с константой седиментации отличаются высоким содержанием аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот и их амидов, в то время как содержание серосодержащих аминокислот незначительно . Запасные белки бобовых культур в целом менее изучены, чем 8 белки 8, 6. Кроме тот, известно, что эта фракция вики, гороха, сои и арахиса также как легумин диссоциирует на субъединицы. Да и к Да. Учитывая молекулярную массу 7Б белка сои кДа, можно сделать вывод, что молекулы белков состоят из шести 2Б субъединиц, а субъединицы являются полумолскулами субъединиц. Таким образом, обнаруживается сходство четвертичных структур 7Я и 8 белков глобулиповой фракции бобовых. Аминокислотный состав белковой фракции бобовых культур с константой седиментации отличается от аминокислотного состава фракции 8 повышенным содержанием лизина и более низким содержанием серосодержащих аминокислот . Альбуминовая фракция бобовых культур, в отличие от глобулиповой, представленной запасными белками семени, объединяет белки, проявляющие биологическую активность. К альбуминам относятся ферменты липоксигеназы, урсаза и амилаза, лектииы, а также ингибиторы ферментов. Различие между альбуминами и глобулинами по физиологической роли обусловлено существенными отличиями в аминокислотном составе фракций 0, такими как более высокое содержание серосодержащих аминокислот и лизина в составе альбуминов 2, 2. Молекулярная масса белков альбуминовой фракции несколько ниже, чем глобулиповой и составляет 0 кДа 6.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.252, запросов: 240